
- •Структура белков и связи, удерживающие их структуры в нативной конформации;
- •Как меняется структура и функции белков при повышении температуры?
- •Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация
- •Написать формулу указанного пентапептида.
- •Определить к каким группам по химическому строению и свойствам относятся перечисленные аминокислоты
- •Написать ионную форму аминокислот при этих значениях рН
- •Напишите структурную формулу метионин-энкефалина: Тир-Гли-Гли-Фен-Мет и обозначьте n и с концы пептида
- •Определите суммарный заряд пептида в нейтральной среде и направление его движения при электрофорезе
- •Какие цветные реакции будут положительными с этим пептидом
- •Предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина
- •Приведите примеры аминокислот с неполярными и полярными радикалами
- •Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю
- •При отсутствии какого фермента фенилаланин перестает превращаться в тирозин? Напишите эту реакцию
- •Назовите фермент, вышеуказанной реакции и его кофермент, витамины, необходимые для работы этого фермента
- •Какие рекомендации должен дать врач при выявлении новорожденного с фенилкетонурией и чем опасна поздняя диагностика этого заболевания?
- •Напишите реакцию, которую катализирует лдг
- •Укажите субстрат, кофермент, витамин-предшественник, источник фермента
- •Объясните по какому показателю можно судить о скорости ферментативной реакции
- •Укажите, какая температура оптимальна для большинства ферментов человека и нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры
- •Объясните необходимость гипотермических условий для проведения длительных операций
- •Опишите, на чем основан метод термической коагуляции тканей
- •Назовите коферменты, в которые входит этот витамин и их строение покажите схематично
- •Приведите примеры ферментов с данными коферментами
- •Укажите, в каких реакциях участвуют данные ферменты (напишите одну из них)
- •Указать химическое и биологическое название необходимого в данном случае витамина и его буквенное обозначение
- •Как называется провитамин этого витамина; в каких продуктах содержатся витамин и его провитамин?
- •Описать биологическое действие этого витамина
- •Бета-каротин в продуктах питания
- •Указать химическое и биологическое название необходимого в данном случае витамина и его буквенное обозначение
- •Назвать витамеры этого витамина
- •Привести примеры реакций, ускоряемых ферментами, в составе которых находится этот витамин
- •3) Витамин к и система свертывания крови
- •Витамин к и костная ткань
- •Витамин к и обмен веществ.
- •2) Белки-Углеводы-Липиды
- •2) 2 Атф использовалось и 2 атф синтезировалась.
- •2) Витамин рр, кофермент надф, транскетолазы вит в1
- •Напишите схему катаболизма глюкозы до ацетилКоА
- •Напишите схему липонеогенеза от фосфотриоз до глицерола
- •2) 3) Альтернативный источник
- •1 Этап в почках
- •2 Этап в печени
- •Какое патологическое состояние можно предположить и при каком заболевании оно наблюдается?
- •2) Почему при этом состоянии отмечается потеря сознания и с чем связано наличие глюкометра и шприца в кармане у пациента?
- •3) Какую первую помощь необходимо провести и почему?
- •Представить схему образования прямого и непрямого билирубина
- •Написать реакцию конъюгации непрямого билирубина и перечислить свойства прямого и непрямого билирубина
- •Указать, активность каких ферментов печени определяют в крови для диагностики патологии печени и описать основные принципы, лежащие в основе энзимодиагностики.
- •Какие биохимические показатели в крови и моче надо определить для подтверждения локализации повреждения в почках
- •Какие изменения будут наблюдаться в анализах крови и мочи при заболеваниях почек (в том числе при электрофорезе белков сыворотки крови)
- •Почему при заболеваниях почек отмечается повышение артериального давления, приведите соответствующую схему
- •Какие специфические ферменты надо определить у больного для подтверждения локализации поражения костной ткани
- •Какие макроэлементы следует определить в крови в данном случае?
- •Какие гормоны можно определить у больного для уточнения диагноза и назначения терапии, указать их физиологическое действие(кальцитонин,паратгормон)
- •Какие изменения в белковых фракциях сыворотки крови мы можем ожидать при остром воспалении?
- •Как изменяются фракции белков при хронизации воспаления?
- •Назвать белки острой фазы и дать им краткую характеристику
- •Каковы нормальные показатели белковых фракций в сыворотке крови?
- •В чем сущность метода электрофореза?
- •Как изменится соотношение фракций при остром и хроническом воспалении?
- •Почему после принятия жирной пищи в данном случае отмечается жидкий частый стул и в нем много жиров
- •Какие вещества необходимы для активирования фермента поджелудочной железы, осуществляющего гидролиз пищевых триглицеридов, где они вырабатываются, их роль
1) При некоторых заболеваниях у больного повышается температура тела, что рассматривается как защитная реакция организма. Однако высокие температуры губительны для белков организма. Объясните, почему при температуре выше +40С нарушается функция белков и возникает угроза для жизни человека.
Структура белков и связи, удерживающие их структуры в нативной конформации;
Как меняется структура и функции белков при повышении температуры?
Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация
1) Структурная организация белков:
-первичная структура - то последовательно связанные аминокислоты: пептидная связь;
-вторичная структура – это способ светывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или иную конформацию: водородная связь;
-третичная структура – это общая форма или конформация полипептидной цепи: дисульфидная, ионная, гидрофобная связи;
-четвертичная структура – это расположение полипептидных цепей, входящих в состав отдельных субъединиц относительно друг друга, т.е. способ укладки и упаковки с образованием нативной конформации белка: ионные, водородные и дисульфидные связи.
2) При повышении температуры выше 42˚С водородные и гидрофобные связи разрываются → потеря нативной конформации, денатурация (это негидролитическое нарушение четвертичной, третичной и вторичной структуры с сохранением первичной структуры белка , сопровождающееся изменением его свойств)
3) Температура, при которой наблюдается максимальная активность ферментов, называется оптимальной.
Для большинства ферментов оптимальной температурой являетсятемпература от +35С — +45С.Обратимаяинактивация, когда после удаления денатурирующего агента или уменьшения его концентрации, белок может восстановить свою структуру, т.е. происходит ренатурация. А после необратимой инактивации белок больше не сможет восстановить свою структуру.
2) Нейропептид головного мозга Leu-энкефалин имеет последовательность тир-гли-гли-фен-лей. Определите суммарный заряд молекулы при рН 3,0; 7,0; 11,0. В какой области рН лежит изоэлектрическая точка этого пептида?
Написать формулу указанного пентапептида.
Определить к каким группам по химическому строению и свойствам относятся перечисленные аминокислоты
Написать ионную форму аминокислот при этих значениях рН
2) Заменимые: тирозин, глицин. Незаменимые: фенилаланин, лейцин.
Ароматические АК: тирозин, финилаланин
Алифатические (моноаминомонокарбоновые): глицин, лейцин.
3) К нейропептидам относят пептиды, содержащиеся в головном мозге. Первые два представителя нейропептидов называются энкефалинами, были выделены из мозга животных в 1975 году. Эти пептиды оказывают обезболивающее действие и используются как лекарственные средства. Охарактеризуйте этот пентапептид.
Напишите структурную формулу метионин-энкефалина: Тир-Гли-Гли-Фен-Мет и обозначьте n и с концы пептида
Определите суммарный заряд пептида в нейтральной среде и направление его движения при электрофорезе
Какие цветные реакции будут положительными с этим пептидом
1)
2)
3)
-метионин: +реакция Фоля(на содержание
серосодержащих аминокислот),метод
основан на способности серосодержащих
аминокислот в щелочной среде при
нагревании образовыватьсульдидNa,который
с плюмбитомNa
даст черный осадок сульфида свинца;
-тирозин, фенилаланин +реакция Мульдера( ксантопротеиновая),метод основан на способности ароматических образовывать при взаимодействии с концентрированной HNO3 динитропроизводные соединения желтого цвета,которые в щелочной среде переходят в хиноидные структуры оранжевого цвета;
-тирозин +диазореакция Паули на циклические аминокислоты, метод основан на способности тирозина диазобензолсульфокислотойобразовывать окрашенные в оранжево-красный цвет азосоединения.
4) Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном слое биомембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Охарактеризуйте такие белки.