5 Ферменттердің жалпы қасиеттері

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді.

Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады), денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты.

Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады.

Ортаның рН ның әсері.әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тоына ғана әсер етеді. Яғни, қайдай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтады. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады.

Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады:

Топтық талғаушылық деп ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді:

Жекелеген талғаушылық деп фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады.

Құрылымдық талғаушылық деп ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының  қатарын ғана ыдырата алады.

Ферменттің тағаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді.

6 Активаторлар және ингибиторлар (бөгегіштер)

Ферменттің активтігі ортада әр түрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар (бөгегіштер) деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы (специфические) және талғаусыз (неспецифические) болып екіге бөлінеді. Мысалы: пепсиннің талғаулы активтісіне тұз қышқылы жатады. Ол пепсинді активтей отырып белоктың ыдырауын жылдамдатады. Әр түрлі бейорганикалық катиондар, өте сирек түрде аниондар, талғаусыз активаторар қатарына кіреді.

Бөгегіштер ферентативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер антипепсин, антрипепсин және т.б. жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары (HCN, KCN, NaCN), ауыр металдардың иондары , олкалоидтер, сульфидтер және т.б. жатады. Бөгеушілік қайтымды және қайтымсыз болып екі топқа бөлінеді. Егер ортадан бөгегіштерді диализ арқылы ажыратқанда фермент алғашқы күйіне оралса, ло қайтымды бөгегіштер болып табылады. Мәселен, аниепсин тұз қышқылының әсерінен диссоциацияланып, активтілігін жоғалтады.

Қайтымсыз бөгегіштер ференттің активтік орталықтарымен, ондағы әрекетшіл топтарымен реакцияға түсіп оның активтігін мүлде жояды. Мысалы: Кантиноксидазаға цианид қайтымсыз бөгегіштік әсер етеді. Сынап, қорғаныс қосылыстарының да уытты әсерлерін осымен түсіндіруге болады. Пенициллиннің дәрлік әсері де осы қайтымсыз бөгегіштікке негізделген. Ол белгілі бір ферменттің әсерін қайтымсыз түрде бөгейді. Бөгеушілік бәсекелесуші және бәсекелеспейтін болып екіге бөлінеді. Бәсекелесуші бөлгіштер құрылысы жағынан субстратқа ұқсас болғандықтан, фермент «алдынып» қалады. Бөгегіш ферменттің активтік орталығымен байланысып, оның қатынасын сырттан бөліп тастайды. Мысалы, сулфамидтер құрлысы жағынан пара аминобензой қышқылымен ұқсас:

NH₂ NH₂

COOH SO₂NH₂

пара-аминобензой пара-аминосульфамид

қышқылы

Сульфамид (бөгегіш). Ферментпен байланысқа түсіп оның қызметін басып тастайды. Сульфамидтер, әдетте пара аминобензой қышқылы әрекеттесетін, микроорганизмдердің белоктарымен (ферментімен) реакцияға түсіп олардың құруына себепкер болады.

Қайтымдылық әсері. Ферменттер субстраттың тек ыдырауына ғана емес, оның сөл ыдырау өнімдерінен қайта түзіліп шығуына да әсер ете алады. Мәселен, пепсин рН 0,5-2 мәнінде белоктарды аминқышқылдарына ыдыратады. Ал, рН 5-6 мәнінде сол амин қышқылдарынан қайтадан белоктарды түзіп шығады.

Ферменттің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады . «айналым саны» деп 1 мол ферменттің әсерінен 1 минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін (мольсанымен есептегеде) айтады. Мысалы, кейбір таз ферменттің «айналым саны» манындай:

каталаза - Н₂О₂ – 5000000;

пепсин - казеин – 40000.

Энзимологияда ферменттің активтігін сипаттау үшін халықаралық өлшеу бірлігі деген ұғым қабылданды. Ферменттің халықаралық өлшеу бірлігі деп қалыпты жағдайда (рН, субстраттың концентрациясы, 25ºC), бір минуттың ішінде бір ғана микромоль (1 мкмоль 10 мольге тең) субстратты өзгерте алатын ферменттің санын айтады.

Меншік активтік -1 мл белокқа келетін ферменттің бірлігі, оның тазалық өлшемі. Ферменттің тазалық дәрежесі де 1 мг белоктың меншікті активтігімен есептеледі. Неғұрлым фермент таза болса соңшалықты оның активтігі де жоғары болады.

Изоферменттер (грек. Isos бірдей, біркелкі және ферменттер). Изоферменттер деп белгілі бір субстратқа ғана талғауы бар, бірақ физикалық, химиялық, катализдік, иммунологиялық қасиеттерімен ерешеленетін бір ферменттің әр түлерін айтады. Мысалы, сілекелей және ұйқы безінің  амилазасы крахмалды ыдыратады, яғни сол бір ғана реакцияны жылдамдатады, бірақ олар бір бірінен ерігіштігімен, рН тың қалыпты мәнімен айырмашылықта болады.

Қазіргі кезде лактатдегидрогеназаның (ЛДГ) 5 изоферменттері зерттелген.

Олардың қысқаша белгілері: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 және ЛДГ5. Бұл изоферменттер өзгеруін іске асырады: сүт және пирожүзім қышқылдарының өзгеруін іске асырады .Бірақ, олар амин қышқылдық құрамымен, температураға деген тұрақтылығымен және т.б. ажыратылады.

Изоферменттердің организмдегі деңгейі оның күйі анықтайды. Әр түрліауруларда (жүрек, бауыр, бүйрек және т.б.) изоферменттердің қандағы деңгейінің көтерілетіндігін байқауға болады. Бұл көрсеткішті ауруды айыру үшін қолданады.

Проферменттер (лат. рro - бұрынырақ, алдында және ферменттер) ферменттердің активсіз түрі. Мысалы, қарын шырынының ферменті пепсин пепсиноген, ұйқы безінің ферменті трипсин трипсиноген, ұйқы безінің ферменті трипсин трипсиноген және т.б. активсіз түінде болады. Соның арқасында клеткалардың және тканьдердің өздігінен бүлінушілікке ұшырауы болдырмайды. Профермент трипсиноген энтерокиназа ферментінің әсерімен активтендіріліп трипсин активтен түріне айналатындығын XX ғасырдың басында И.П.Павлов дәлеледеді. Пепсиногеннің активтеніп песинге айналу қарын сөліндегі тұз қышқылының әсерімен өтеді.

Активтену кезінде профермент молекуласынан пептидтік байланыстарды үзе отырып бір немесе бірнеше пептидтер бөлініп шығады. Соның нәтижесінде ферменттің тиісті конформациясы қалыптасып, оның активтік орталығы ашылыды.

Мультиферменттер жүйесі (лат.multum- көп жәнеферменттер) әр түрлі ферменттердің көптеген санынан құралған жиынтықтар. Мыс: тыныс алу тізбегіндегі электрондарды тасымалдаушы цитохромдар, май қышқылдарының биосинтезіне, немесе ацетил КоА ның митохондрияда СО₂ және Н₂О ға дейін тотығуына қатысатын ферменттер жатады.

Қорыта айтқанда организмдегі ферменттердің активтігі аулан түрлі факторларға байланысты. Оларға температура, рН, активаторлар мен ингибиторлар, түрлі кофакторлар жатады. Сонымен қатар субстрат пен фермент концентрациясының, метаболизм процесінде пайда болатын заттардың, металдардың да маңызы зор.