КІРІСПЕ

Ферменттер немесе энзимдер — тірі жасушалардың барлық әрекеттеріне қатысатын, органикалық заттарды өзтеріске ұшырататын, зат алмасу процесін реттейтін биологиялық катализаторлар, айырықша белоктар. Ферменттердің қатысуының нәтижесінде химиялық реакциялардың жүруіне қажет қуат шығыны азаяды.

Тірі организмде жүретін барлық процестер ферменттердің қатысуымен атқарылады. Олардың әсерімен қорек құрамындан күрделі заттар қарапайым қосылыстарға ыдырап, соңынан олардан осы организмге тән макромолекулалар түзіледі.

Ферменттерге өте зор талғамдылық қасиет тән. Әр фермент тек белгілі бір затқа, белгілі бір байланыс түріне әсер етеді. Мысалы, мальтоза қантын ыдырататын мальтаза ферменті басқа қанттарға әсер етпейді.

Ферменттер әрекетінің негізіңде үш түрлі әсер жатады 1) жинақтау (концентрациялау әсері; 2) бағдарлау (ориентациялау) әсері; 3) көп бағытты катализ.

Ферменттер алдымен ерітіндіден қоректі заттар субстратының әр түрлі молекулаларын талғап алып, оларды өз беткейіне жинақтайды, қоректі қорыту процесіне дайындайды, одан соң олардың химиялық өзтерістерін тездетеді.

Белоктар, майлар, көмірсулар молекулаларының құрамындағы компоненттер көбінесе ангидридтік байланыстар арқылы полимерлер түзеді. Бұл байланыстар ферменттердің әрекетімен су қосу арқылы (гидролиз) түзіледі. Сондықтан бұл процесті гидролиздік ыдырау, ал оны қамтамасыз ететін ферменттерді гидролазалар деп атайды.

1 Ферменттер туралы ұғым және оның қысқаша даму тарихы

Тірі клеткадан зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде (in vitro) өте қиындықпен және мейлінше баяу жүреді. Ол үшін қатаң шарттар (жоғары температура, күшті қышқылдар, сілтілер және т.б.) қажет. Тірітірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді. Мысалы, асқорыту жолыңда крахмал глюкозаға, белок амин қышқылдарына ыдырайды және т.б. бұл химиялық реакциялардың жылдамдығы тірі клеткалардан тысқары жердегіден миллиондаған есе артық.

Ферменттер (энзимдер) бұл тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялықпроцентерді жылдамдататын белок төктес биологиялық катализаторлар.Олар организмдегі жекелеген химиялық реакциялардың жүруін, жалпыбүкіл зат алмасу процестерін тездетеді. Ферменттердің аса маңызды ролін И.П.Павлов ферменттер тіршіліктің нағыз қозғаушы күші деп көрсеткен болатын.

Биохимияның тарихын, бұл едәуір дәрежедегі ферменттерді зертеудің тарихы деп білеміз. Ферменттер туралы ілімнің даму жолын 4 кезеңге:

1 бірінші кезең көне заманнан XVII ғасырға (1600 ж) дейінгі дәуірді қамтиды. Мыңдаған жылдар бойы ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданды. Бұл процестерге ферментрдің қатыстығының адамдар білмеген, сол кезде ғылым өздамуының ең төменгі сатысында тұрған еді.

2 екінші кезең XVII ғасырмен XIX ғасырдың ортасына дейінгі қамтиды. Бұл мезгіл Я.Б. Ван Гельмонттың есімімен тікелей байланысты. Ол ғылымға хермент (латынша fermentatio ашу , ашыту) деген термин кіргізген. 1814 орыс ғалымы К.Кирхгоф амилазаны, 1836 ж А.Я. Данилевский ұйқы безінен амилазаны, липазаны және трипсинді ашты. Ферменттердің қайтымдылық әсерлігінің негізін салған да А.Я. Данилевский болатын.

3 XIX ғасырдың екінші жартысының XX ғасыррдың 30 жылдарына дейінгі уақыты үшінші кезеңге жатқызуға болады. Бұл кезде Л.Пастер мен Ю. Либихтың арасында ферменттің табиғаты жөнінде айтыс туды. Л. Пастер бардық ферменттерді «ұйымдасқан» және «ұйымдаспаған» деп екіге бөлді. Клетка ішінде әсер етуші ферментті ұйымдасқан, ал клетка сыртында әсерін білдірген ферментті ұйымдаспағанға жатқызады. Ю. Либих бұдан пікірге қарсы болады: «ферменттер клетканың ішінде де және сыртыңда да бірдей катализдік әсер көрсете алады» деді.

4 1871 ж. Бұл егестің шын мәніне орыс дәрігері М.Манассеине жетті. Ол кісі ашытқыш клеткаларының құрылымын кварц құрамымен ұнтақтау арқылы бұзып, сонан соң үлкен қысыммен оны сығып, одан көмірсулардың ашытқы сөлін алады. Бұл тәжірибені Э.Бухнер қолдады. Сонымен қатар ферменттердің әсері клетканың құралымына байланысты емес екендігі дәлелденеді.

Ферменттер саны көбейе бастады. XIX ғасырдың аяғында олардың аттарын бір жүйеге келтіру керек болды. Э.Дюкло ферментті субстраттың латынша атының түбіріне «аза» жалғауын қосу бойынша атауды ұсынды. 1909 ж. С.Серенсен фермент активтігінің рH мәніне байланыстылығын ашты. Осы кезде Э.Фишер ферменттердің әсер ету механизмі жөніндегі ілімін құрды. «катализ кезінде фермент субстрат комплексі түзіледі» деген тұжырымға 1913 ж. Л. Михаэлис ферментативтік катализдің қазіргі кинетикалық негізін жарыққа шығарды.

Фермент молекуласының құрылымы толық зерттелді. Р.Вильштеттердің екі компонентті ілімі пайда болды. Дж.Самнер 1926 ж. Несеп нәрінің ыдырауын катализдейтін уреаза ферментін кристалл түрінде алды. Д.Х. Нортропп 1930 ж. Кристалл түрінде пепсинді, ал 1931 ж. трипсинді бөліп алды. Осы кезден бастап ферментологияның төртінші кезеңі басталады.

Бұл жылдары коферменттердің құрылымы, олардың белоктық бөлікпен қосылысы зерттелді. О. Барбург және оның оқушылары тыныс алу тізбегінің ферментін, көптеген витаминдердің коферменттік функциясы аңықтады.

В.А.Энгельгардт және М.Н.Любимова 1939 ж. бұлшық ет қабығынан ферментативтік қызмет атқаратын миозинді тапты. Х.К.Корана 1976 жылы 196 нуклеотидтерден генді синтездеді.

Ғалым ферментологтардың тамаша жетістіктерінің бірі ұйқы безінің рибонуклеазасының құрылымын анықтау болды.

В.Л. Кретовичтың (1974) нақтысы сөзімен айқанда «Ферментология саласындағы ғылыми жаңалықтар тірі материяның жасырынып жатқан асыл құпияның пердесін көтеріп отырып ғылымының мұннан ары дамуына және оның жетістіктерінін тәжірибеде кең қолдануға тамаша болашақ ашып берді».