Локалізація ферментів у клітині

Всі ферменти, у залежності від місця синтезу і місця їхні дії діляться на дві великі групи:

Внутрішньоклітинні ферменти діють у тих же клітинах, де і синтезуються.

Позаклітинні виходять із клітин у шлунково-кишковий тракт, у кров, лімфу, в інші біологічні рідини і там виконують свої біологічні функції.

Розрізняють конститутивні ферменти, що постійно присутні у клітинах, і індуцибельні ферменти, біосинтез яких активується під впливом відповідних субстратів. Деякі функціонально взаємозалежні ферменти утворюють у клітині структурно організовані поліферментні комплекси. Багато ферментів і ферментних комплексів міцно пов'язані з мембранами клітини або її органоїдами (мітохондріями, лізосомами, мікросомами і т.д.) і беруть участь в активному транспорті речовин через мембрани.

Одним із принципових відмінностей ферментів від каталізаторів небіологічного походження є кооперативний характер їхньої дії. На рівні одиночної молекули ферменту кооперативний принцип реалізується в тонкій взаємодії субстратного, активного й алостеричного центрів. Проте набагато більше значення має кооперативне здійснення реакцій на рівні ансамблів ферментів. Саме завдяки наявності систем ферментів - у вигляді мультиензимних комплексів або ще більш складних утворень - метаболонів, що забезпечують каталітичні перетворення всіх учасників єдиного метаболічного циклу - у клітинах із великою швидкістю здійснюються багатостадійні процеси як розпаду, так і синтезу органічних молекул. Ферментативний каталіз у багатостадійних реакціях йде без виділення проміжних продуктів: тільки виникнувши, вони відразу піддаються подальшим перетворенням.

Це можливо лише тому, що в клітинному вмісті ферменти розподілені не хаотично, а строго упорядковано. З сучасної точки зору клітина представляється высокоорганізованою системою, в окремих частинах якої здійснюються строго визначені біохімічні процеси. Відповідно до приуроченості їх до визначеним субклітинним частинам або відсікам (компартментам) клітини в них локалізовані ті або інші індивідуальні ферменти, мультиензимніе комплекси, поліфункціональні ферменти або метаболони.

Різноманітні гідролази і ліази зосереджені переважно в лізосомах. Усередині цих порівняно невеликих (декілька нанометрів у діаметрі) пухирців, обмежених мембраною від гіалоплазми клітини, протікають процеси деструкції різноманітних органічних сполук до тих найпростіших структурних одиниць, із яких вони побудовані. Складні ансамблі окисно-відновних ферментів, такі, наприклад, як цитохромна система, знаходяться в мітохондріях. У цих же субклітинних частинах локалізований набір ферментів циклу дикарбонових і трикарбонових кислот. Ферменти активування амінокислот розподілені в гіалоплазмі, але вони ж є й у ядрі. У гіалоплазмі присутні численні метаболони гліколізуа, структурно об'єднані з такими пентозофосфатного циклу, що забезпечує взаємопереключення дихотомічного й апотоміческого шляхів розпаду вуглеводів. У той же час ферменти, що прискорюють переніс амінокислотних залишків на кінець поліпептидного ланцюга, що росте, і деякі інші реакції, що каталізуються, у процесі біосинтезу білка, зосереджені в рибосомальному апараті клітини. Нуклеотидилтрансферази, що прискорюють реакцію переносу нуклеотидних залишків при новотворі нуклеїнових кислот, локалізовані в основному в ядерному апараті клітини.

Таким чином, системи ферментів, зосереджені в тих або інших структурах, беруть участь у здійсненні окремих циклів реакцій. Будучи тонко координованими один з одним, ці окремі цикли реакцій забезпечують життєдіяльність клітин, органів, тканин і організму в цілому.

Контрольні питання

1. Що таке швидкість хімічної реакції? Під дією яких чинників вона може змінюватися?

2. Який стан у системі речовин, що реагують, називається хімічною рівновагою? Що таке зсув рівноваги?

3. Як дослідним шляхом довести білкову природу ферменту?

4. Яка ділянка молекули ферменту називається активним центром? Коферментом? Апоферментом? Яка роль цих структур у ферментативному каталізі?

5. Що таке ізоферменти? Яку роль у біохімічному контролі за життєдіяльністю організму може зіграти їхнє визначення в крові?

6. У чому сутність активації й інгібування ферментів? Що таке алостерична регуляція активності ферментів?

7. Приведіть приклади регуляції Ферментативної активності зміною реакції середовища, іонами металів, гормонами, ферментами-кіназами.

8. У чому полягає хімізм ферментативного каталізу?

9. Чим пояснюється специфічність дії ферментів? Приведіть приклади абсолютної і відносної специфічності ферментів.

10. На чому засновується класифікація ферментів? Приведіть приклади ферментів різноманітних класів.