Завдання для самоперевірки і самокорекції вихідного рівня знань-умінь.

Завдання 1. При дослідженні амінокислотного складу гідролізату білка, застосовуваного в клініці для параентерального білкового харчування, був використаний хроматографічний метод. При цьому амінокислоти, що хроматографувалися по методу аналізу фізіологічних рідин, були розділені на кислі й основні.

1.1. Назвіть амінокислоти, що потрапили у фракцію кислих амінокислот.

А. Аспартат

В. Лізин

С. Глутамінова кислота

Д. Аргінін

Е. Триптофан

1.2. Назвіть амінокислоти, що потрапили у фракцію основні амінокислот.

А. Аспартат

В. Лізин

С. Глутамінова кислота

Д. Аргінін

Е. Триптофан

Завдання 2. Ви отримали 4 пробірки з невідомими розчинами. Проробивши реакцію з реактивом Люголя, одержали наступні фарбування: 1) сине; 2) буре; 3) жовте; 4) фіолетове.

2.1. У якій пробірці відбувся повний гідроліз крохмалю?

А. У першій пробірці

В. В другій пробірці

С. У третій пробірці

Д. У четвертій пробірці

2.2. Яка речовина утворилася при неповному гідролізі крохмалю?

А. Глюкоза

В. Декстрини

С. Олігосахариди

Завдання 3. Для визначення амінокислотної послідовності в білках застосовують частковий гідроліз, використовуючи ферменти (наприклад, пепсин чи трипсин) чи хімічні реагенти, що специфічно діють на пептидні зв'язки між визначеними амінокислотами.

3.1. Яку структуру білка можна установити такими методами?

А. Первинну

В. Вторинну

С. Третинну

Д. Четвертинну

3.2. Дайте визначення цій структурі.

А. Спосіб укладання поліпептидного ланцюга у виді спіралі чи бета-структури

В. Просторове укладання поліпептидного ланцюга, що містить альфа-спіраль і

бета-структуру.

С. Визначена послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі

Д. Поліпептидний ланцюг, фіксований пептидними зв'язками

Е. Об'єднання двох і більш протомерів у молекулі олігомерного білка.

Завдання 4. Вивчення третинної структури білка. необхідне для з'ясування будови активного центра “серинових протеїназ” (трипсин, хімотрипсини) було проведено за допомогою методу специфічної модифікації функціональних груп.

4.1. Укажіть зв'язки, якими стабілізується ця структура білка?

А. Дисульфідні

В. Пептидні

С. Зв'язки між аміно- і карбоксильними групами амінокислот.

Д. Іонні

Е. Ефірні

Завдання 5. Для вивчення конформації білка був застосований метод рентгено-структурного аналізу. Дайте визначення поняттю “конформація білкової молекули”.

А. Просторове укладання поліпептидного ланцюга, що забезпечує його функції.

В. Просторове укладання поліпептидного ланцюга, що містить альфа-спіраль і

бета-структуру.

С. Визначена послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі

Д. Поліпептидний ланцюг, фіксований пептидними зв'язками

Е. Об'єднання двох і більш протомерів у молекулі олігомерного білка.

Завдання 6. Білок, що складається із шести субодиниць, обробили розчином відновлювача, у результаті чого відбулася зміна його фізико-хімічних властивостей.

6.1. Які зв'язки між субодиницями могли зруйнуватися в результаті відновлення?

А. Водневі

В. Гідрофобні

С. Дисульфідні

Д. Іонні

Е. Пептидні

6.2. Назвіть амінокислоту, що бере участь в утворенні цих зв'язків.

А. Метіонін

В. Цистеін

С. Глутамінова кислота

Д. Аргінін

Е. Гистидін

6.3. Як називається руйнування структур білка (крім первинної), що супроводжується зміною фізико-хімічних властивостей та втратою функції?

А. Гідроліз

В. Денатурація

С. Висолювання

Д. Діаліз

Е. Протеоліз

Правильність рішення перевірте, зіставивши їх з еталонами відповідей.

Еталони відповідей до рішення завдань для самоперевірки і самоконтролю вихідного рівня знань-умінь:

1.1.- А, С; 2.1.- С; 3.1.- А; 4.1.- А, Д: 5.-А; 6.1.-С.

Інформацію для заповнення вихідних знань-умінь можна знайти в наступній літературі.

1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. -М.: “Медицина”, 1991. – С.355- 377.

2. Лекції по біоорганічній хімії.

Зміст навчання.

Зміст навчання повинен забезпечувати досягнення цілей навчання, чому сприяє граф логічної структури досліджуваної теми (Додаток 1).