
- •Аминоқышқылдардың жіктелуі
- •Пептидтер
- •Пептид немесе протеин молекуласындағы аминоқышқылдар арасындағы химиялық байланыстар түрлері.
- •І. Пептидтік байланыс
- •Ковалентсіз байланыстар
- •Іі. Пептидтердің аталуы және жіктелуі
- •Пептидтердің жалпы сипаттамасы.
- •Пептидтердің биологиялық ролі.
- •Ііі. Протеиндер құрылымының ұйымдасуы және қасиеттері.
- •Глобулалық протеиндердің үшінші реттік құрылымы.
- •Протеиндегі құрылымдық ұйымдасулар Төртінші реттік құрылым.
- •Протеиндердің физика-химиялық қасиеттері. Протеиндердің суда ерігіштігі.
- •Ерітіндідегі протеинді тұрақтандырушы факторлар.
- •Протеиннің денатурлануын жүргізуші факторлар
- •Физикалық факторлар.
- •Химиялық факторлар.
- •Денатурацияның қайтымдылығы
- •Протеиндердің жіктелуі.
- •Күрделі протеиндер:
- •Протеиндердің қызметтері.
Протеиннің денатурлануын жүргізуші факторлар
Протеиннің денатурлануын жүргізуші факторларды физикалық және химиялыққа бөледі.
Физикалық факторлар.
1. Жоғары температура. Әртүрлі протеиндерге жылудың әсерінен әртүрлі сезімталдылық тән. Кейбір протеиндер 40-500С-де денатурлана бастайды. Бұл протеиндерді термолабильділер деп атайды. Кейбір протеиндер біршама жоғары температурада денатурланады. Олардың термостабильділер деп атайды;
2. Ультракүлгін сәулелену;
3. Рентгендік және радиоактивтік сәулелену;
4. Ультрадыбыс;
5. Механикалық әсер (тербеліс);
Химиялық факторлар.
1. Концентрленген қышқылдар және сілтілер. Мысалы, үшхлорсірке қышқылы (органикалық), азот қышқылы (бейорганикалық);
2. Ауыр металдардың тұздары (мысалы, CuSO4);
3. Органикалық еріткіштер (этил спирті, ацетон);
4. Өсімдік алколоидтары;
5. Жоғары концентрациялы мочевина;
6. Протеин молекуласындағы әлсіз типті байланыстарды бұзатын басқа заттар;
Кейбір денатурлаушы және олардың әсер ету мехенизмі келесі таблицада көрсетілген:
Денатурлаушы агент |
Әсерлесу ерекшеліктері |
Жоғары температура (600С-тан жоғары) |
Протеинддердегі әлсіз байланыстардың түзілуі |
Қышқылдар мен сілтілер |
Ионогендік топтардың иондауының өзгеруі, иондық және сутектік байланыстың түзілуі |
Мочевина |
Молекулаішілік сутектік байланыстың үзілуі нәтижесінде мочевинада сутектік байланыс түзіледі |
Спирт, хлорамин, фенол |
Гидрофобтық және сутектік байланыстардың түзілуі |
Ауыр металдардың тұздары |
Ерімейтін тұздардың түзілуі
|
Денатурлаушы факторлардың әсерін құралдар мен жабдықтарды стерильдеу үшін және антисептік ретінде қолданады.
Денатурацияның қайтымдылығы
Денатурлаушы агенттерді диализбен алып тастау протеин конформациясының және қызметінің жай қалыптасуына немесе ренативтенуіне (ренатурлануға) әкеледі.
Пробиркада жиі жағдайда бұл – қайтымсыз процесс. Егер денатурланған протеинді нативтіге жақын жағдайға тежесе, онда ол ренатурлануы мүмкін, бірақ өте баяу және бұл құбылыс барлық протеиндерге тән емес.
In vivo, ағзада ренатурлану жылдам өтуі мүмкін. Бұл тірі ағзаларда спецификалық протеиндердің өндірілуімен байланысты, протеиннің денатурланған құрылымдарын танып біледі, протеиндерге әлсіз байланыстар типі көмегімен қосылады және ренатурлану үшін оптимальды жағдайды жасайды. Бұл спецификалық протеиндерге шаперондар жатқызылады. Шаперон протеиндер жартылай денатурланған, тұрақсыз агрегаттануға бейім, протеиндермен байланысуға қабілетті және олардың нативті конформациясын қайта қалпына келтіруге болады. Шаперондар ішінде қуысы бар комплекстер түзіледі. Өзінің бетінде гидрофобтық АҚ қалдықтарымен байытылған беткейлік фрагменттері бар протеиндер шаперондық комплекстің қуысына түседі. Бұл қуыста жасуша цитозолының басқа молекулаларынан изомирленген жағдайда ең тиімді энергетикалық тұрақты конформациясы табылғанға дейін мүмкін конформациялардың таңдалуы жүреді. Нативті конформацияның шаперон тәуелді қалыптасуы энергияның көп мөлшерде жұмсалуымен жүреді, энергия көзі ретінде АТФ пайдаланылады.