18

ҚАРАҒАНДЫ МЕМЛЕКЕТТІК МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ

Биологиялық химия кафедрасы

«Протеиндердің құрылысы мен қызметтері»

тақырыбы бойынша

ОҚУ ҚҰРАЛЫ

Құрастырғандар: каф. меңг. проф. Л.Е. Муравлева,

доцент Т.С. Омаров,

оқытушы Д.А. Клюев

Қарағанды 2013

Кафедра жиылысында талданды

хаттама № _____ _______________2013 ж.

Бекітілді каф. меңгерушісі_______________________

Протеиндердің құрылысы және қызметі

ПРОТЕИНДЕР (нәруыз, ақуыз, протеин) – бұл жоғары молекулалы азотқұрамды органикалық заттар, олар – құрылымдық компоненті пептидтік байланыстармен қосылған аминоқышқылдардан тұратын сызықты гетерополимерлер.

Табиғатта әртүрлі он мыңға жуық протеиндер кездеседі. Оның бәрі де бір-бірінен негізгі бес белгілері бойынша айырмашылықта болады.

Протеин молекулаларының құрамындағы негізгі ерекшеліктері:

1. Аминоқышқылдардың сандық мөлшері түрлі болуы бойынша;

2. Қатыстырылған аминоқышқылдардың әртүрлі мөлшерлік қатынаста болуы бойынша. Мысалы, дәнекер ұлпасы протеиндерінің барлық аминоқышқылдармен салыстырғанда 33%-ын глицин, ұйқы безінен өндірілетін протеиндік гормон - инсулин - молекуласының құрамында глицин аз, бар болғаны 8%;

3. Протеиндегі аминоқышқылдардың кезектесу ретінің әртүрлі болуы бойынша. Бұл қандай да бір екі протеинде бірдей қатынаста әртүрлі аминоқышқылдар болғанмен де, олардағы аминоқышқылдардың орналасу реті әртүрлі болады және сондықтан олар әртүрлі протеиндер болып табылады;

4. Әртүрлі протеиндердегі полипептидтік тізбектердің саны (протомерлер немесе суббірліктер) 1-ден 12-ге дейінгі аралықта болады, бірақ егер бірден жоғары болса, олардың саны жұп санды (2, 4, 6 және т.б) болып кездеседі;

5. Құрамында простетикалық топ деп аталатын протеин емес компоненттің болуы бойынша. Егер ол жоқ болатын болса, онда ол – жай протеин, бар болатын болса, онда ол – күрделі протеин.

Протеиндердің құрамына кіретін аминоқышқылдардың саны 20, оларды протеиногендік аминоқышқылдар деп атайды. Олар генетикалық кодпен кодталады және протеиннің құрамына трансляция үдерісінде қосылады.

І. Аминоқышқылдар (АҚ).

Табиғатта 150-ге жуық АҚ кездеседі. Протеиндердің құрылысына қатысатын тек 20 АҚ құрылысында бірнеше келесі жалпы ұқсастықтар болады:

1. О лардың бәрі L- қатарындағы α-аминоқышқылдары болып табылады. Себебі, олардағы аминотоп пен карбоксилдік топ α-көміртекке байланысқан. Бұл жағдай барлық АҚ-дарға тән:

Сур.1. Аминоқышқылдардың жалпы формуласы

2. АҚ тек радикалдарының (R) құрылысы әртүрлі болуы бойынша ерекшеленеді.

Ағзадағы метаболизмде маңызды рольді протеиндердің құрамына кірмейтін АҚ да атқарады. Оларды минорлық аминоқышқылдар деп атайды. Мысалы, аминоқышқылдар орнитин, цитрулин, аргиносукцинат мочевинаның метаболизміне қатысады.

Кейбір АҚ протеиногендік АҚ-дың синтезі мен катоболизмінде аралық қосылыстар, тиреоидтық гормондардың алғызаттары болып табылады.

Аминоқышқылдардың жіктелуі

Физика-химиялық жіктелу – аминоқышқылдардың физика-химиялық қасиеттерінің әртүрлілігіне негізделген:

1. Гидрофобтық АҚ (полярсыз);

2. Гидрофильдік зарядсыз (полярлы) АҚ;

3. Теріс зарядталған АҚ. Оларға аспарагин және глутамин қышқылдары жатқызылады;

4. Оң зарядталған АҚ: аргинин, лизин, гистидин;

Жоғарыда келтірілген қасиеттер бос АҚ-ға тән болады. Протеинді түзуге АҚ-дағы тек α-NН₂ және α-СООН топтары қатысады, радикалдардағы топтар бұл үдеріске қатыспайды. Олар протеиннің жалпы жалпы физика-химиялық және биологиялық қасиеттерін қалыптастырады.

Биологиялық жіктелу бойынша аминоқышқылдар екі топқа бөлінеді:

1) Ауыстырылмайтын АҚ, оларды «эссенциалдар» деп атайды. Олар адам ағзасында синтезделмейді, сондықтан тағам құрамында міндетті түрде түсіп отыруы керек. Оларға 8 АҚ жатқызылады және 2 жартылай ауыстырылатын АҚ-дар да қосылады. Ауыстырылмайтын АҚ-ға жатқызылады: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Жартылай ауыстырылатындарға – аргинин, гистидин жатқызылады;

2) Ауыстырылатын АҚ (адам ағзасында синтезделе алады). Олар - 10: глутамин қышқылы, глутамин, пролин, аланин, аспарагин қышқылы, аспарагин, тирозин, цистеин, серин, глицин. Оның ішінде 2 АҚ – цистеин және тирозин шартты түрде ауыстырылатын АҚ-ға жатқызылады, себебі, ауыстырылмайтын аминоқышқылдар метиониннен және фенилаланиннен синтезделеді.

Химиялық жіктелу - бұл АҚ-ғы радикалдардың химиялық құрылымына сәйкес жіктелу болып табылады:

1) Алифаттық аминоқышқылдар – глицин (ГЛИ), аланин (АЛА), валин (ВАЛ), лейцин (Лей), изолейцин (Илей);

2) Оксиқышқылдар – серин (Сер), треанин (Тре);

3) Дикарбондық аминоқышқылдар – аспарагин (Асп), глутамин (Глу), аспарагин қышқылы (Асқ), глутамин қышқылы (Глуқ);

4) Екі негізді қышқылдар – лизин (Лиз), аргинин (Арг);

5) Ароматтық аминоқышқылдар – фенилаланин (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

6) Күкіртқұрамды аминоқышқылдар – цистеин (Цис), метионин (Мет);

Биохимиялық рольдері бойынша аминоқышқылдар келесілерге бөлінеді:

1. Гликогендік – бірнеше химиялық айналымдар арқылы гликолиз (глюкозаның тотығуы) жолына түсетін аминоқышқылдар – Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет;

2. Кетогендік – кетондық денелердің түзілуіне қатысатын аминоқышқылдар – Лей, Илей, Тир, Фен;

Аминоқышқылдардың биологиялық қызметі

Тірі ағзаларда АҚ-лар келесі қызметтерді атқарады:

1. Пептидтер мен белоктардың құрылымдық элементі. Протеиндер құрамына 20 АҚ тұрақты кіреді және олардағы радикалдар фосфорлану, ацилдену, гидроксилдену және т.б. реакцияларға қатысуға қабілетті.

2. Басқа да табиғи қосылыстардың құрылымдық элементі. АҚ-лар және олардың туындылары - коферменттер, өт қышқылдары, антибиотиктер құрамына кіреді;

3. Сигналдардың тасымалдаушылары. Кейбір АҚ нейромедиатор немесе нейромедиатор, медиатор, гормондардың алғызаттары болып табылады.

4. Метаболиттер. АҚ – тағам құрамынның тіршілік үшін маңызды компоненті. Кейбір АҚ-лар заттар алмасуына қатысады, мысалы, азоттың доноры (аспарагин, глутамин қышқылдары) қызметін атқарады. Протеиногендік емес АҚ-лар (аргинин, орнитин, таурин және т.б.) мочевина циклінде немесе АҚ-лардың ыдырауы (деградациясы) мен биосинтезі кездерінде аралық зат ретінде түзіледі.