1.5. Физико-химические свойства белков

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, их относительная молекулярная масса составляет от 6000 до 1000000 а.е.м. и выше. Для определения молекулярной массы белков используют методы седиментационного анализа, гель-хроматографию и гель-электрофорез. Обычно вычисляют молекулярную массу по скорости седиментации; последнюю выражают через константу седиментации S (сведберг).

Характерные физико-химические свойства белков:

- высокая вязкость растворов;

- незначительная диффузия;

- способность к набуханию;

- оптическая активность;

- подвижность в электрическом поле;

- низкое осмотическое и высокое онкотическое давление;

- способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (имеет важное значение для количественного определения белков);

- белки не проникают через полупроницаемые искусственные мембраны и биомембраны.

Белки – полиэлектролиты, т.к. имеют фунциональные группы, способные к электролитической диссоциации. В изоэлектрической точке (рI) суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю, и белки не перемещаются в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Для большинства белков животных тканей рI = 5,5-7,0.

Раствор белка называют изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Изоионная точка белка - значение рН изоионного раствора этого белка. Изоионная и изоэлектрическая точка белка совпадают только в том случае, когда обе равны 7.

1.6. Классификация белков

Согласно функциональному принципу различают 12 главных классов белков:

1) каталитически активные (ферменты);

2) гормоны;

3) регуляторы активности генома;

4) защитные (антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови);

5) токсические;

6) транспортные;

7) мембранные;

8) сократительные;

9) рецепторные;

10) ингибиторы ферментов;

11) белки вирусной оболочки;

12) белки с прочими функциями.

Различают -, β-, +β- и /β-белки:

- -белки содержат -спирали (не менее 60%);

- β-белки имеют β-структуру (не менее двух антипараллельных цепей);

- +β–белки включают те и другие структуры в пределах одной полипептидной цепи;

- /β-белки состоят из - и β-структур, чередующихся вдоль полипептидной цепи или домена.

В зависимости от химического состава белки делят на 2 группы.

Простые белки состоят только из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются на свободные аминокислоты.

Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы).

1.6.1. Простые белки

1. Альбумины и глобулины.

Альбумины - простые белки; входят в состав животных и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, в семенах растений. Растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины. Они выполняют также функцию транспорта жирных кислот.

Глобулины - группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Относятся к глобулярным белкам. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Глобулины, представленные a-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов наиболее гетерогенная. Важнейшие g-глобулины - иммуноглобулины.

В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение: в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях - уменьшается.