Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Биохимия часть 1.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
13.57 Mб
Скачать

1.2. Функции белков

Структурная функция. В комплексе с липидами белки участвуют в образовании биомембран клеток. Структурные белки цитоскелета придают форму клеткам и многим органоидам. Примерами структурных белков являются коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже.

Сократительная (двигательная) функция. Сократительная функция присуща мышечным белкам (актин и миозин). Белки цитоскелета необходимы для расхождения хромосом в процессе митоза.

Питательная (резервная) функция. Белки яйца (овальбумины) - источники питания для плода. Основной белок молока (казеин) также выполняет питательную функцию.

Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов (биологических катализаторов) является белками.

Транспортная функция. Белок эритроцитов гемоглобин участвует в переносе кислорода и углекислого газа, выполняя дыхательную функцию. Альбумины сыворотки крови участвуют в транспорте липидов.

Защитная функция. В ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков синтезируются защитные белки - антитела (иммунная защита). Ряд белков плазмы крови способны к свертыванию, что предохраняет от кровопотери при ранениях (физическая защита).

Гормональная функция. Группа гормонов представлена белками или полипептидами, например, гормон поджелудочной железы инсулин.

Рецепторная функция. Клеточные белки образуют специфические рецепторы и участвуют в передаче гормонального сигнала.

Другие важные функции белков - способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, обеспечивающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

1.3. Аминокислотный состав белков

Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)2) и ферментативный гидролиз. При гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются a-аминокислотами. Все они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человека D-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов:

  1. неполярные (гидрофобные)

2) полярные (гидрофильные)

3) ароматические (главным образом неполярные)

4) отрицательно заряженные

5) Положительно заряженные

В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.

Аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

Для моноаминодикарбоновых кислот рI рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) - и -карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK - и -аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме человека), и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.

Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.

Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), тирозин (из фенилаланина), цистеин (из серина), гистидин (при участии глутамина).

Содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для открытия в биологических объектах и количественного определения аминокислот используют реакцию с нингидрином.

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

Аминокислота

pK1

pK2

pK3

Алании

2,34

9,69

 

Аргинин

2,18

9,09

13,2

Аспарагин

2,02

8,80

 

Аспарагиновая кислота

1,88

3,65

9,60

Валии

2,32

9,62

 

Гистидин

1,78

5,97

8,97

Глицин

2,34

9,60

 

Глутамин

2,17

9,13

 

Глутаминовая кислота

2,19

4,25

9,67

Изолейцин

2,26

9,62

 

Лейцин

2,36

9,60

 

Лизин

2,20

8,90

10,28

Метионин

2,28

9,21

 

Пролин

1,99

10,60

 

Серии

2,21

9,15

 

Тирозин

2,20

9,11

10,07

Треонин

2,15

9,12

 

Триптофан

2,38

9,39

 

Фенилаланин

1,83

9,13

 

Цистеин

1,71

8,33

10,78