1 Структурные белки

Структурные белки выполняют защитную функцию (кожные покровы) или опорную – скрепляют организм в единое целое и придают ему прочность (хрящи и сухожилия)

Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани.

Другие структурный беки (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).

Белки входят в состав:

• клеточных мембран и матрикса органелл клетки;

• стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий, суставных связок – белок – эластин, легко растягивающийся в двух измерениях;

• роговые образования - волосы, ногти, рогова, перья, когти у высших животных – эти белки состоят преимущественно из белков – керотина – его основное отличие высокое содержание цистеина, образующего дисульфидные мостики, что придает высокую упругость (способность восстанавливать исходную форму после деформации) волосам, а также шерстяным тканям;

• костей – белок – оссеин;

• шелк, паутина – белок – фиброин;

• белок, участвующий в образовании тромбов – фибрин.

Д ля необратимого изменения формы кератинового объекта нужно вначале разрушить дисульфидные мостики с помощью восстановителя, придать новую форму, а затем вновь создать дисульфидные мостики с помощью окислителя, так делается химическая завивка волос.

При увеличении содержания остатков цистеина в кератине и, соответственно, возрастании количества дисульфидных мостиков способность к деформации исчезает, но при этом появляется высокая прочность (в рогах копытных животных и панцирях черепах содержится до 18% цистеиновых фрагментов). В организме млекопитающих содержится до 30 различных типов кератина.

Родственный кератину фибриллярный белок фиброин, выделяемый гусеницами шелкопряда при завивке кокона, а также пауками при плетении паутины, содержит только β-структуры, соединенные одиночными цепями.

В отличие от кератина, у фиброина нет поперечных дисульфидных мостиков, он обладает очень прочен на разрыв (прочность в расчете на единицу поперечного сечения у некоторых образцов паутины выше, чем у стальных тросов). Из-за отсутствия поперечных сшивок фиброин неупруг (известно, что шерстяные ткани почти несминаемы, а шелковые легко мнутся).

Белок фиброин, выделяемый гусеницами шелкопряда при завивке кокона, а также пауками при плетении паутины, содержит только β-структуры, соединенные одиночными цепями.

Он содержат большое количество остатков глицина, аланина и серина (каждый второй аминокислотный остаток – глицин); остатки цистеина, содержащего сульфгидридные группы, отсутствуют. Фиброин – основной компонент натурального шелка и паутины, содержит β-структуры, соединенные одиночными цепями.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды).

Простые белки содержат только аминокислотные цепи,

сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты.

Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы: гликопротеиды - содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки (в образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды), липопротеиды, металлопротеиды, нуклеопротеиды, фосфопротеиды (ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты с аминокислотой (серин и треонин - в казеине молока), хромопротеиды (гемоглобин).

Т рехмерная схема жидкостно-мозаичной модели мембраны Сингера- Николсона; изображены глобулярные интегральные белки, погруженные в липидный бислой. Часть белков является ионными каналами, другие (гликопротеины) содержат олигосахаридные боковые цепи, участвующие в узнавании клетками друг друга и в межклеточной. Молекулы холестерола вплотную примыкают к фосфолипидным головкам и фиксируют прилегающие участки "хвостов". Внутренние участки хвостов молекулы фосфолипидов не ограничены в своем движении и ответственны за текучесть мембраны (Bretscher, 1985).

1 — гликолипид, 2 — ионный канал, 3 — фосфолипид, 4 — интегральный белок, 5 — олигосахаридная боковая цепь, б — гидрофобный участок α—спирали, 7 — α—спиральная белковая молекула, 8 — холестерин, 9 — наружная поверхность, 10 — липидная сердцевина, 11 — внутренняя поверхность.

Мембрана имеет толщину 8-12 нм и состоит из бимолекулярного слоя липидов, причем гидрофобные концы молекул фосфолипидов и триглицеридов направлены внутрь, а наружу - гидрофильные головки. В двойной слой липидов встроены белки, которые пронизывают липидный слой насквозь, либо погружены в него частично. Существуют периферийные белки, покрывающие некоторые мембраны с одной или двух сторон сетью вытянутых молекул. При этом молекулы фосфолипидов и белков находятся в непрерывном движении и взаимодействии. Липидный слой определяет основные структурные особенности биологических мембран, а белки ответственны за большинство функций мембран (транспорт, передача сигналов и т.д.). В активном состоянии мембрана имеет жидкую консистенцию, которая зависит от соотношения насыщенных и ненасыщенных жирных кислот.

В настоящее время выявлено четыре основных механизма транспорта через цитоплазматическую мембрану как клетки, так и клеточных органелл: диффузия, осмос, активный транспорт, экзо- и эндоцитоз.

Мембранные белки локализованы на поверхности мембраны или могут быть внедрены на различную глубину в гидрофобную зону. Некоторые белки пронизывают мембрану насквозь, и различные гидрофильные группы одного и того же белка обнаруживаются по обе стороны клеточной мембраны. Белки, обнаруженные в плазматической мембране, играют очень важную роль: они участвуют в образовании ионных каналов, играют роль мембранных насосов и переносчиков различных веществ, а также могут выполнять рецепторную функцию.