1 )Изомерия углеродного скелета

2) Изомерия положения аминогруппы

3) Межклассовая изомерия

В двумерном изображении для D- И L-изомеров принят определенный порядок расположения заместителей. У D-аминокислоты наверху изображают карбоксильную группу, далее следуют по часовой стрелке аминогруппа, боковая цепь и атом водорода (см. ниже). У L-аминокислоты принят обратный порядок расположения заместителей, причем боковая цепь всегда стоит внизу.

П о рациональной номенклатуре названия аминокислот строятся следующим образом: за основу выбирают травиальное название соответствующей карбоновой кислоты, к которому добавляют приставку «амино-». Положение аминогруппы обозначают греческими буквами, для чего углеродную цепь аминокислоты нумеруют, начиная с атома углерода, соседнего с карбоксильной группой.

Например:

α – аминопропионовая кислота	 - аминомасляная кислота	γ – аминомасляная кислота

По номенклатуре ЮПАК названия аминокислот строятся следующим образом: за основу выбирают самую длинную цепь, содержащую карбоксильную и аминогруппы, NH₂ – группа обозначается приставкой «амино-», ее положение обозначается цифрой, причем нумерация начинается с атома углерода карбоксильной группы. К названию основы добавляется окончание «-овая» и слово кислота.

Например: 3-аминобутановая кислота

2-амино-2-метилпропановая кислота

Название α – аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но чаще используются их тривиальные названия

	2-аминопропановая к-та; α –аминопропионовая к-та; α - аланин	2-аминобутандионовая (аминоянтарная) к-та, аспарагиновая к-та		2-амино-3-меркаптопропановая кислота, цистеин
Название аминокислоты по заместительной номенклатуре			Формула аминокислоты		Тривиальное название
2-амино-З-гидроксипропановая кислота					Серин
2-амино- 4-метилтиомасляная кислота					Метионин

Все природные аминокислоты имеют тривиальные названия:

глицин	аланин		аспарагиновая к-та
лизин		фенилаланин
гистидин		серин
цистеин		триптофан

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

Ι По числу карбоксильных и аминогрупп:

1) Моноаминомонокарбоновые кислота – она же Глицин (α-аминопропионовая кислота-аланин, α – аминоизовалериановая кислота – валин, α – аминоизокапроновая кислота – лейцин):

Глицин

(аминоуксусная кислота)

2) Моноаминодикарбоновые кислоты - L(+) – аспарагиновая или β-аминоянтарная кислота, (глутаминовая кислота, аспарагин).

Двухосновные аминокислоты обладают не нейтральной, как одноосновные, а кислой реакцией. В остальном реакции двухосновных аминокислот аналогичны одноосновных α- аминокислот.

Аспарагиновая кислота, (β- аминоянтарная кислота)

3) Диаминомонокарбоновые кислоты - α,ε – диаминокапроновая кислота (L-(+)-лизин), ( еще- диаминовалериановая кислота – L-орнитин)

Лизин, (α –диаминокапроновая кислота)

Ι Ι По характеру углеводородного радикалы:

1) алифатические (радикал является остатком углеводорода);

2) ароматические (в состав радикала входит остаток ароматического углеводорода);

3) гетероциклические (в состав радикала входит гетероцикл).

ΙΙΙ По характеру углеводородного радикала

1 ) - оксиаминокислоты (содержат в радикале гидроксильную группу)

2) серосодержащие аминокислоты (в состав радикала входит один или несколько атомов серы)

ΙV По положению аминогруппы

1 )-α – аминокислоты;

α –аминомасляная кислота; этилглицин;

2-аминобутановая.

2) β - аминокислоты

β – аминомасляная кислота, 3-аминобутановая

3) γ - аминокислоты

γ – аминомасляная кислота

4-аминобутановая

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) - принимает участие в обменных процессах происходящих в головном мозге, является нейромедиатором. В медицинской практике под названием гаммалон, иди аминалон, применяется при лечении нервнопсихических заболеваний. Структура ГАМК лежит в основе транквилизатора фенибута. Важное значение для медицины имеют производные циклической формы ГАМК — ее лактама (пирролидон-2). В частности, полимер — поливинилпирролидон — эффективный заменитель плазмы крови.

Бета-гидроксимасляная кислота CH₃-CН(ОН)-CН₂-CООН как промежуточный продукт окисления жирных кислот накапливается в организме у больных сахарным диабетом, являясь, в свою очередь, предшественником ацетоуксусной кислоты.

γ-аминомасляная кислота - принимает участие в обменных процессах происходящих в головном мозге, является нейромедиатором. В медицинской практике под названием гаммалон, иди аминалон, применяется при лечении нервнопсихических заболеваний. Структура ГАМК лежит в основе транквилизатора фенибута.

VΙ По путям биосинтеза

П ути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы.

Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы.

Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза.

Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз.

Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь.

По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

- семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин;

- семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин;

-семейство пирувата: аланин, валин, лейцин;

- семейство серина: серин, цистеин, глицин;

- семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан;

- иногда выделяют в семейство шикимата: фенилаланин, тирозин, триптофан.

VΙΙ По способности организма синтезировать из предшественников

С уществует 22 аминокислоты, среди которых выделяют незаменимые, условно незаменимые и незаменимые:

1) незаменимыми - валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, (пирролизин-22 аминокислота) фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин;

2) - заменимые - глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, тирозин.

3) - условно незаменимые- тирозин, цистеин (селеноцистеин - 21 аминокислота)

Аминокислоты, синтезируемые в организме, называются заменимыми, а те которые не могут синтезироваться, незаменимыми.

В зависимости от вида животных выделяют от 8-10 незаменимых аминокислот: валин, лейцин, аргинин триптофан, гистидин, фенилаланин.

Для птицы выделяют еще и глицин.

Соотношение и содержание заменимых и незаменимых аминокислот определяют полноценность белков. Полноценными являются белки животного происхождения. Растительные белки обычно содержат мало незаменимых аминокислот и их относят к неполноценным.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза.

Однако классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков.

К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина.

Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой.

Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым.

Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Лекция 2

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНИКИСЛОТ

Химический синтез аминокислот

1) Из галогенопроизводных карбоновых кислот - действие избытка аммиака на α – галогенокислоты.

При взаимодействии α-хлор- или α-бромкарбоновых кислот с избытком водного, спиртового или жидкого аммиака, при температуре 40-50 ºС, в результате нуклеофильного замещения образуются соответствующие α-аминокислоты

Монохлорпропионовая к-та Аланин

(α-аминопропионовая кислота)

NH₃

C

-HCl

H₂–COOH CH₂– COOH

| |

Cl NH₂

Монохлуксусная Глицин

к-та (α-аминоуксусная к-та)

2) взаимодействием галогенокарбоновых кислот с аммиаком:

В лабораторных условиях химический синтез аминокислот осуществляют при взаимодействии - галогенокарбоновых кислот с аммиаком.

Исходные α-галогенокислоты обычно получают по реакции Гелля–Фольгарда–Зелинского:

По этому методу из аммиака, альдегидов и синильной кислоты получают α-аминонитрилы, гидролиз которых дает α-аминокислоты.

3) Синтез Штреккера-Зелинского (из аммиака, альдегидов и синильной кислоты получают α-аминонитрилы).

В синтезе Штреккера-Зелинского альдегид превращают в α-аминокислоту с удлинением углеродной цепи на один атом углерода.

По этому методу из альдегидов или кетонов действием аммиака и синильной кислоты с последующим гидролизом получают α-аминонитрилы, гидролиз которых дает α-аминокислоты.

Процесс проходит в две стадии:

- на первой стадии в результате реакции альдегида с NH₄Cl и NaCN получают α-аминонитрил;

- на второй – при гидролизе нитрильной группы α-аминонитрила получают аминокислоту:

Получение фенилаланина:

Если в недавнем прошлом α-аминокислоты получали в небольших количествах, преимущественно для научных исследований, то в настоящее время налажено их многотоннажное промышленное производство. Это связано, например, с тем, что α-аминокислоты являются необходимым компонентом комбикормов и синтетической пищи на углеводной основе.

4) Очень распространен способ получения α-аминокислот с использованием малонового эфира:

При этом один из атомов водорода метиленовой группы малонового эфира замещается на аминогруппу, а другой – на соответствующий требуемой аминокислоте углеводородный радикал. В результате гидролиза полученного диэтилового эфира и последующего декарбоксилирования дикислоты получают нужную аминокислоту.

5) Еще один способ синтеза аминокислот заключается в восстановительном аминировании (восстановлении водородом в присутствии аммиака) α-оксокарбоновых кислот:

6) Аминирование галогенокислот фталимидом

Аминокислоты можно получать химическим синтезом, с последующей трансформацией с помощью микроорганизмов или ферментов, выделенных из них гидролизом природных белков, микробиологическим синтезом.

Более 60% всех производимых промышленностью чистых препаратов аминокислот получают путем микробиологического синтеза. На втором месте по объему производства находится химический синтез.

Синтез целого ряда аминокислот химическим путем хорошо изучен и введен в производство. Во многих случаях такое производство экономически выгодно. Но в процессе химического синтеза преимущественно образуются рацематы – смесь D – и L – форма аминокислот.

D-форма не имеет физиологической ценности для человека и животных: она не включается в обмен веществ и не усваивается. Очистка продукта от D-формы приводит к значительным экономическим издержкам и усложнению производства.

Преимущественно химическим путем в промышленности производится глицин, DL-метионин, L-фенилаланин, L-валин, L-треонин, L-триптофан.

Основным недостатком химического синтеза является получение смеси аминокислот, состоящей из изомеров, относящихся как к D – так и к L – ряду, тогда как биологической активностью в организме человека и животных обладают лишь L-формы. D – формы аминокислот не превращаются ферментными системами этих организмов, а некоторые из них токсичны для человека и животных. Исключением является аминокислота – метионин, у которой биологически активные как D – так и к L – формы, в связи с чем данная аминокислота производится преимущественно методом химического синтеза.

Сначала происходит окислительное дезаминирование с помощью специфической D-аминокислотной оксидазы. Затем полученная α- кетокислота стереоспецифически переаминируется в L-аминокислоту. Вообще говоря, HAK можно заменить промежуточными продуктами их биосинтеза, например соответствующими кетокислотами.

Технологически получение аминокислот гидролизом белков экономически менее выгодно, поэтому не получило широкого распространения.

Физиологически активные L-формы получают в промышленном масштабе путем кислотного и щелочного гидролиза природных белков. Наиболее подходящим сырьем для данного процесса являются отходы различных производств, в том числе непищевых (например, кератинсодержащие отходы). Но этот метод имеет определенные недостатки: высокая стоимость процесса гидролиза, сложность удаления необходимой аминокислоты из смеси аминокислот гидролизата, разрушение части аминокислот в процессе гидролиза и ограниченность сырьевых ресурсов. Преимуществом способа является трансформация отходов непищевых производств в полезный продукт.

Производство аминокислот из белкового гидролизата, как способ получения L-аминокислот в настоящее время имеет лишь ограниченное значение, хотя по-прежнему является основным для производства L-серина, L-пролина, L-оксипролина и L-тирозина. Он не подходит для крупномасштабного производства аминокислот.

Промышленное использование ферментов для производства L-аминокислот началось почти 40 лет назад в Японии с разрешением использования N-ацетил-DL-аминокислот, образованных с помощью иммобилизованной ацилазы. Это послужило началом перспективного метода получения аминокислот, которое известно, как разделение рацематов. Метод осуществляется путем ассиметричного гидролиза производных аминокислот с использованием микроорганизмов, обладающих специфической L-ацилазной, L- амидазной, L- эстеразной активностью.

Ферментативное разделение рацематов аминокислот с L-ацилазами основано на избирательном гидролизе ацилированных производных L-аминокислот. При отщеплении ацильной группы L-аминокислоты становятся более растворимыми и легко отделяются от малорастворимых ацилированных D-аминокислот. Не прореагировавшие производные D-аминокислот могут быть подвергнуты рацемизации и вновь использованы для ферментативного разделения.

Для производства L-метионина используется метод, при котором применяется ацилаза, выделенная из микроорганизмов Aspergillus оryzae, а процес осуществляется в ферментном мембранном реакторе (ФМР). Ежегодно проводится получение нескольких сотен тонн L-метионина и L-валина с использованием ФМР технологии.

Ферментативный синтез аминокислот основывается на процессах с использованием выделенных в индивидуальном виде ферментов, как правило, закрепленных (иммобилизованных) на инертном носителе.Процесс получения аминокислот заключается в синтезе предшественника аминокислоты и последующей его трансформации в целевую аминокислоту с использованием либо выделенных ферментов, либо микроорганизмов.

Преимущественно ферментативным путем производится L-аспарагиновая кислота. Аспартаза в присутствии аммиака катализирует прямое преобразование фумаровой кислоты в L-аспартат, который нужен в больших количествах для подсластителя аспартама. L-аспартат является также исходным материалом для ферментативного производства L-аланина с использованием иммобилизованной аспартат-β-декарбоксилазы.

Для L-цистеина, который ранее производился главным образом путем электрохимического восстановления L-цистина полученного гидролизом белков, существует промышленный ферментативный процесс, в котором производная тиазолина DL-2-амино-2-тиазолин-4-карбоновая кислота (АТК) превращается в L-цистеин с помощью трех ферментов (L-ATC гидролазы, S-карбамоил-L-цистеин гидролазы и АТК рацемазы), выделенных из Pseudomonas thiazolinophilum.

Ферментативные методы получения аминокислот имеют ряд преимуществ:

• Высокая концентрация веществ в перерабатываемых смесях приводит к значительному уменьшению габаритов используемого оборудования, а также к упрощению процессов выделения и очистки полупродуктов и целевых продуктов синтеза.

• Отсутствие опасности заражения технологической линии посторонними микроорганизмами и, как следствие, возможность проведения процесса в нестерильных условиях (но требования к чистоте исходного сырья и технологических линий при работе с ферментами высокие).

Широкое применение ферментов в крупномасштабном производстве ограничено их труднодоступностью и высокой стоимостью, низкой стабильностью и чувствительностью даже в иммобилизованном виде ко многим внешним факторам.

Микробиологический метод получения аминокислот, наиболее распространенный в настоящее время, основан на способности микроорганизмов синтезировать все L-аминокислоты, а в определенных условиях – обеспечивать их сверхсинтез. Биосинтез аминокислот в микробных клетках протекает в виде так называемых свободных аминокислот или «пула аминокислот», из которого в процессах конструктивного метаболизма синтезируются клеточные макромолекулы.

Пути синтеза большинства аминокислот взаимосвязаны. При этом одни аминокислоты являются предшественниками для биосинтеза других.

Синтез каждой аминокислоты в микробных клетках реализуется в строго определенных количествах, обеспечивающих образование последующих аминокислот, и находится под строгим генетическим контролем. Контроль осуществляется по принципу обратной связи на уровне генов, ответственных за синтез соответствующих ферментов (репрессия), и на уровне самих ферментов, которые в результате избытка образующихся аминокислот могут изменять свою активность (ретроингибирование). Данный механизм контроля исключает перепроизводство аминокислот и также препятствует их выделению из клеток в окружающую среду. Чтобы добиться сверхсинтеза отдельных аминокислот, нужно обойти или изменить данный контрольный механизм их синтеза. Для первого пути возможно использование природных «диких» штаммов, в этом случае существенны условия ферментации, так как добиться дисбаланса в системе синтеза аминокислот можно путем изменения ряда основных факторов среды (концентрация основного субстрата, рН, соотношение макро- и микроэлементов в среде и др.). Изменение контрольного механизма синтеза аминокислот осуществляется генетическими методами. При этом получают мутантные организмы: ауксотрофные и регуляторные мутанты.

Ауксотрофные мутанты – это организмы, утратившие способность к синтезу одной или нескольких аминокислот. Их используют в тех случаях, когда необходимо синтезировать аминокислоты, являющиеся конечными продуктами разветвленных цепей метаболических реакций аминокислот. Например, для получения L-лизина, L-треонина, L-метионина или L-изолейцина, для которых общим предшественником является L-аспартат, применяют мутанты, ауксотрофные по гомосерину или треонину и гомосерину. Ауксотрофные мутанты не способны образовывать ингибиторы соответствующего метаболического пути, работающие по принципу отрицательной обратной связи из-за отсутствия определенной ключевой ферментативной реакции. Поэтому при выращивании такого штамма микроорганизмов в среде с минимальной концентрацией необходимого ингредиента (аминокислоты) они способны на суперпродукцию аминокислоты-предшественника.

Регуляторные мутанты – мутанты с частично нарушенной регуляцией биосинтеза. Регуляторные мутанты отбирают по устойчивости к аналогам аминокислот либо среди ревертантов ауксотрофов. Аналоги аминокислот выступают в роли искусственных ингибиторов ферментов, работающих по принципу обратной связи, одновременно обеспечивая биосинтез требуемых аминокислот и подавляя процесс их включения в белки.

В последние годы для получения новых эффективных штаммов продуцентов аминокислот стали применять новейшие методы биотехнологии. Методы генетической инженерии позволяют повышать количество генов биосинтеза путем их клонирования на плазмидах. Это приводит к увеличению количества ферментов, ответственных за синтез аминокислот, следовательно, повышает выход целевого продукта. Клонирование генов системы синтеза аминокислот в клетки микроорганизмов с иным, по сравнению с донорским организмом, типом питания позволяет расширять сырьевую базу и заменять дорогостоящие сахаросодержащие субстраты более дешевыми.

До сих пор большинство штаммов-продуцентов BCAA (ВСАА - от англ. Branched-chain amino acids: L-валин, L-лейцин и L-изолейцин) были разработаны путем случайного мутагенеза. Этот классический подход был успешным, как и для других продуцентов аминокислот, но он имеет некоторые недостатки. Генетические изменения, вызванные мутагенезом, могут касаться тех частей генетического аппарата клетки, которые непосредственно не связаны с биосинтезом аминокислоты, в результате чего могут произойти нежелательные изменения в клеточной физиологии. Очень трудно осуществить дальнейшее улучшение штаммов со случайными мутациями. Лучшим решением этой проблемы является конструирование штаммов-продуцентов аминокислот с использованием методов рациональной метаболической инженерии. Чаще всего это осуществляется путем блокирования конкурирующего пути и с помощью гиперэкспрессии генов биосинтеза.

Аминокислоты L-фенилаланин и L-цистеин, которые ранее изготавливались в основном с помощью ферментов, теперь могут быть получены более экономически эффективным путем ферментации с использованием штаммов Escherichia coli и, таким образом, стать более доступными для растущего рынка. Почти все протеиногенные аминокислоты, за немногими исключениями, могут быть изготовлены промышленным способом специально разработанными мутантными штаммами Corynebacterium glutamicum и E. coli.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа -СООН способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная - NH₂ — принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

1)Аминокислоты взаимодействуют с кислотами:

NH₂ – CH₂ – COOH + HCI → HCI• NH₂ – CH₂ –COOH

(хлороводородная соль глицина)

2)Аминокислоты взаимодействуют с щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → NH₂ —CH₂ —COONa + H₂O

(натриевая соль глицина)

3) Дезаминирование азотистой кислотой:

H₂N-CH(R)-COOH + HNO₂ → HO-CH(R)-COOH + N₂↑+ H₂O

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту:

Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

4) Реакция этерификации (со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода (НСI)

H₂N-CH(R)-COOH + R'OH → H₂N-CH(R)-COOR' + Н₂О.

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира).

Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

Реакция этерификации – реакция между спиртом и кислотой с выделением воды и образованием сложного эфира. Эта реакция имеет внешнюю аналогию с реакцией нейтрализации кислоты щелочью, хотя сложные эфиры по свойствам нисколько не напоминают соли.

NH₂–CH₂– COOH+CH₃OH → H₂O+NH₂–CH₂ COOCH₃

(метиловый эфир глицина)

Реакция этерификации – реакция между спиртом и кислотой с выделением воды и образованием сложного эфира. Эта реакция имеет внешнюю аналогию с реакцией нейтрализации кислоты щелочью, хотя сложные эфиры по свойствам нисколько не напоминают соли.

5) Алкилирование аминогруппы:

Реакциями алкилирования называют реакции, включающие замену атома водорода органического соединения алкильным радикалом.

Алкилы (алкильные радикалы) — одновалентные радикалы насыщенных углеводородов (алканов), например метил -СН₃ — это радикал метана CH₄, этил -C₂H₅ — радикал этана C₂H₆.

6) Превращение аминокислот в различных средах

1) Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: амино­группу с основными свойствами и карбоксильную группу с кис­лотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

2) При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к ами­ногруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

⁺NH₃– CH COO ^—

|

R

3) Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:

4) Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп.

Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH₂), лизин - щелочной (одна группа -СООН, две -NH₂).

8) Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.

А миногруппа одной аминокислоты может взаимодействовать с карбоксильной группой второй, образуя пептиды (соединения, состоящие из остатков аминокислот, связанных пептидной связью):

Дипептид имеет свободные –NH₂ и –COOH группы и может взаимодействовать еще с одной молекулой аминогруппы, образуя трипептид, затем еще с одной молекулой – тетрапептид и т.д. При соединении друг с другом большого числа аминокислот образуются полипептиды.

Полипептидная цепь – основа белковых молекул, белки – это природные полипептиды.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

А минокислоты – амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы –СООН, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой – NH₂.

И в растворе и в кристаллическом состоянии аминокислоты могут существовать в виде внутренних солей (биполярных ионов), которые образуются за счет того, что карбоксильная группа отдает протон, а аминогруппа его присоединяет:

1 Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):

Реакция этерификации – реакция между спиртом и кислотой с выделением воды и образованием сложного эфира.

Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

Эта реакция имеет внешнюю аналогию с реакцией нейтрализации кислоты щелочью, хотя сложные эфиры по свойствам нисколько не напоминают соли.