2. Акариформные клещи.

Подотряды:1. саркоптиформные (амбарные, перьевые, клещи домашней пыли, саркоптоидные)

2. тромидиформные (демодециды, краснотелковые, тарсонемиды)

амбарные: паразиты зерна, млочнпрод, корнеплодов. Яйцо—личинка—3 покол нимф (прото, дейто и тритонимфа)-имаго. Остатки хитин покрова и эксткременты—в ЖКТ человека вместе с продуктами—остр киш заболев. При попад в дых пути астма и катар.

перьевые: паразитир на насек, размер ок 1мм, пит секретом копчиковой железы у птиц, отмершими частями кожи у перьев. У ч-ка вызыв различн аллергич реакции.

кл дом пыли: обит в подушках, матрасах, шерстян вещах, мебели. Любят тепло и влажность. Пит продуктами шелушения эпидермиса. Потом начин грызть норм кожу. Вызыв дерматиты, аллергию, астму.

Профилакт: все то, что содерж клещей выбрас и сжиг.

саркоптоидные (чесоточный зудень): паразитирует в подкожн клетчатке, роют ходы, туннели. Размеры 0,2-0,4 мм. Глаза, дых и кровеносн сист отсутствует. Спаривание на пов-ти кожи, затем самка прогрыз ходы в эпидермисе и отклад яйца. Ивазир стадия – оплодотвор самка. Продолжит жизни 40-45 дней. Самка: яйцо—проларва—личинка—протонимфа—тритонимфа—имаго. Самец: яйцо—ларва—нимфа—имаго. Вызывают чесотку. Зараж возможно полов путем, при прямом контакте, ч/з предметы личного пользования. Диагностика: микроскопия слоя эпидермиса.

демодециды: эндопаразиты, обитают в сальных железах. Размер 0,4 мм. Яйцо—личинка—протонимфа—тритонимфа-имаго. Вызыв демодекоз— закупорка волосяного мешочка или сального протока—воспаление—образование угрей на коже. Возможен зуд и выпадение волос. Заражение контактное. Диагностика – обнаружение клещей в угрях.

краснотелковые: в кожк ч-ка. Питаются тканевой жидкостью, паразитируют на стадии личинки – лавральный паразитизм. Переносимые заболевания: тромбидиоз (дерматит, покраснение кожи), специфические переносчики риккетсии, вызыв заболевания: японская речная лихорадка – 50% летальн исход; лихорадка Q; крысиный, сыпной и клещевой тиф.

тарсонемиды: жизненный цикл в зерне, паразитирует у ч-ка. Самка отрождает сразу имаго. Самцы оч маленьк размеров. Оплодотворение молодых особей на поверхности самки. Вызывает зуд.

Билет

1. Строение белка. Рибосомы. Трансляция.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, опр. структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной ед- аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. Белки выполняют следующие функции:

*ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

*структурную (например, входят в состав мембран клетки);

*рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

*транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода);

•защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета);

*двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);

*гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

*энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).

Трансляция - это такой матричный процесс в ходе которого на основе матрицы (матричной РНК) синтезируется копия – полипептидная цепь. Как и любой матричный процесс, трансляция делится на несколько этапов: инициация, элонгация и термннания.

Инициация начинается с диссоциации рибосом на субъединицы. К малой субъединице с помощью инициирующего фактора 2 (IF2) и при участии IFI и IF3 присоединяется стартовая тРНК.

Она имеет особое строение, содержит антикодон ЦАУ и несет остаток метионина, приводит к тому, что биосинтез белка у эукариот начинается с метионина, а инициирующим кодоном служит кодом АУГ.

После взаимодействия малой субьединицы с тРНК образовавшийся комплекс связывается с мРНК. Этот процесс происходит с участием инициирующего фактора 1, IF3 и IF4, завершаясь присоединением лидерного участка м.РНК к определенному участку малой субъединицы. Этап инициации трансляции завершается объединением иннциаторного комплекса с большой субъединицей при участии IF5. В результате этого в рибосоме формируются активные А- Р- Т- и Е-центры.

Стартовая мет тРНК вместе с иницир кодоном и оба комплиментар триплета оказ в Р центре. При этом следующий за инициирующим кодоном триплет (второй колон) м РНК располагаете в А-центре, а метиониновый остаток стартовой аа-т РНК — в Т-центре.

Этап элонгации начинается с присоединения к активированной рибосоме второй аа-т .РНК, которая своим антикодоном взаимодействует по правилу комплементарности со вторым кодоном мРНК, находящимся в A-центре. Это событие происходит с помощью элонгирующего фактора 1 (ЕF1), способного связывать любую аат.РНК, исключая стартовую мет-т.РНК, и транспортировать ее в рибосому. В результате действия элонгирующего фактора 1 (Ерь создается ситуация при которой в P-центре располагается мет-т РНКА-центре - вторая аа-т .РНК, а в Т-центре - 2 аминокислотных остатков этих аа-т.РНК. Наличие аминокислотных остатков в Т-центре активно пептидилтрансферазу, локализованную в этом центре кот. катализирует реакцию транспептидации. Данная реакция заключается в переносе стартового метионинового остатка на аминокислотный остаток второй аа-т.РНК с образованием пептидной сзязи между ними. В результате транспептидации в A-центре образуется леи-m РНК — вторая т.РНК с дипептидом, а в P-центре остается стартовая т РНК аминокислотного остатка, фиксирующаяся ЦЦА-концом в Е-центре.

Этап терминации осущ с помрилизинг-фактора. Он способен взаимодействовать с терминирующими кодонами и поэтому связывается с A-центром, содержащим один из них. Второй особенностью рилизинг-фактора является то, что после взаимодействия с A-центром он активирует пептидилтрансферазу Т-центра, которая катализирует отщепление полипептида от пеп-т.РНК в P-центре. Однако,релизинг фактор не содержит свободного акцепторного аминокислотного остатка, к которому мог бы присоединится полипептид.