
- •I. Химический состав организмов
- •1:Фосфор 3:железо
- •II. Аминокислоты, пептиды, белки 2.1. Строение и свойства аминокислот
- •5: Валин
- •Способы получения аминокислот
- •2.3. Пиптеды,белки
- •4: Зигзагообразную структуру
- •1: Углерод 2: Кислород 3: Азот 4: Водород 4 : Сера
- •Изоэлектрической
- •Ферменты, Витамины
- •Ферменты
- •Аланина
- •3: Образуется фермент-субстратный комплекс 4: скорость прямой реакции равна скорости обратной
- •Ионы металлов
- •Витамины
- •Строение и физико-химические свойства углеводов
- •Строение и физико-химические свойства моносахаридов
- •4: Каталитическая
- •Строение и физико-химические свойства ди- и полисахаридов
- •Лактоза
- •2:Амилоза
- •1: Резервный растительный полисахарид 2: резервный животный полисахарид 3: структурный гомополисахарид 4: структурный гетерополисахарид Полисахарид:
- •Обмен углеводов
- •Основные углеводы пищи. Переваривание.
- •1Катализирует гидролиз крахмала с образованием декстринов
- •-Взаимодействия глюкозы и атф под действием гексокиназы
- •Пируваткарбоксилаза
- •1: Пальмитиновая 2: стеариновая 3: олеиновая Продукты её в-окисления:
- •1: Сахарном диабете 2: голодании
- •Обмен белков
- •Белковое питание и переваривание белков. Превращения амино- кислот
- •XII. Водно-солевой обмен
- •2: Участвует в формировании костной ткани 3: является кофактором ряда ферментов
Соответствие
между структурами белка и связями,
стабилизирующими
эти структуры:
Структуры
белка:
1:
Вторичная структура
2:
Третичная структура
3:
Первичная структура
4:
Четвертичная структура
Связи,
стабилизирующие структуры:
А:
Связи между полярными и неполярными
радикалами аминокислот-
ных остатков
Б:
Связь между а-амино- и а-карбоксильными
группами аминокислот
В:
Связи
за счет полярных радикалов аминокислотных
остатков
Г:
Водородные связи между атомами пептидного
остова
Д: Связь между Р-амино- и
p-карбоксильными
группами аминокислот
Г,А,Б,В
Соответствие
между элементным химическим составом
белка и содер-
жанием в процентах:
Элементы:
Содержание
в процентах:
А:50-55
Б:15-17
В:6-7
Г:0-3
Д:10-12
Е:21-23
Ж:60-70
А,Е,Б,В,Г
1: Углерод 2: Кислород 3: Азот 4: Водород 4 : Сера
Значение
pH раствора, при котором аминокислота
сохраняется в виде
цвиттер-иона
и не перемещается к электродам называется
точкой
Пептиды,
содержащие в своем составе до 10
аминокислотных
остатков - это:
олигопептиды
Белки,
для которых характерна более выраженная
сферическая форма - :
глобулярные
Способ
укладки полипептидной
цепи в пространстве - это структура:
третичная
Реакция,
открывающая наличие не менее двух
пептидных связей:
биуретовая
Утрата
белком природной (нативной) конформации,
обычно сопровож-
дающаяся потерей
его биологической функции - это
Денатурация
Осаждение
белка концентрированными растворами
солей - это Высаливание
Ферменты
ускоряют реакции, так как:
уменьшают
энергию активации
Последовательность
реакций в ходе
ферментного катализа:
1:
продукты превращения отделяются от
фермента
2:
образуется фермент-субстратный комплекс
3:
фермент возвращается в исходное
состояние
4:
устанавливается индуцированное
комплементарное соответствие
между
активным центром фермента и субстратом
5:
происходит химическое превращение
субстрата
4,2,5,1,3
Изоэлектрической
Ферменты, Витамины
Ферменты
Активный
центр
простых ферментов формируется из:
4:
остатков нескольких аминокислот
Активный
центр сложных ферментов формируется
из:
4: остатков нескольких аминокислот и
небелковых компонентов:
5.белков
и небелковых компонентов
В
активный центр фермента ацетилхолинэстеразы
НЕ входит остаток:
При
взаимодействии фермента с субстратом
конформационные
изме-
нения характерны для:
2:
субстрата
В
результате взаимодействия фермента
с субстратом энергия актива-
ции
соответствующей ферментативной
реакции:
уменьшается
Для
большинства ферментов характерна
кривая зависимости от кон-
центрации
субстрата:
2:гиперболическая
Аланина
Константа
Михаэлиса численно равна такой
концентрации субстрата,
при которой
скорость реакции равна:
1/2
максимальной
Характер
зависимости скорости ферментативной
реакции от темпера-
туры зависит
от:
3:
денатурации
белковой части фермента
Характер
кривой скорости ферментативной реакции
от pH определяет-
ся:
3:
ионизацией химических группировок
субстрата
В
состоянии равновесия в ферментативной
реакции:
Ферменты
необратимо ингибируются под действием:
3:
ионов тяжелых металлов
Ингибирование
аллостерического
фермента происходит в результате
действия:
2:
отрицательного эффектора
3: Образуется фермент-субстратный комплекс 4: скорость прямой реакции равна скорости обратной
Аллостерическими
эффекторами ферментов являются:
коферменты
Коферментом является:
НАД+
Активаторами ферментов являются