- •Лекция № 2. Функции белков в организме. Классификация. Физико-химические свойства белков. Структура белковой молекулы. Типы связей в белковой молекуле. План лекции.
- •Общие химические свойства
- •Биологическое значение аминокислот
- •Эффекты аминокислот
- •Глобулины.
- •Кдз определения общего белка и белковых фракций; причины гипо- и гиперпротеинемий.
- •Лекция №5 Белки острой фазы Биохимическая трактовка воспалительного процесса. Классификация боф. Основные представители боф, их роль в организме. С - реактивный белок, биологическое значение.
- •Биогенные амины, роль в организме.
- •Креатин креатин-фосфат креатинин
- •Реакции синтеза креатина в почках и печени
- •Диагностическое значение определения
- •А зотемия
- •Лекция №9 Обмен хромопротеинов в организме
- •Лекция №10 Биохимические характеристики последствий нарушения обмена белков. Причины развития нарушений обмена белков. Наследственные нарушения обмена белков и аминокислот.
- •Нарушения биосинтеза и распада белков в органах и тканях
- •Болезни аминокислотного обмена
- •Этиология
- •Патогенез
- •Лечение и профилактика
- •Наследственные болезни пуринового и пиримидинового обмена
- •Наследственные нарушения циркулирующих белков
Общие химические свойства
Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
и буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Пептиды (греч. πεπτος — питательный) — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями. Это природные или синтетические соединения, содержащие десятки, сотни или тысячи мономерных звеньев — аминокислот. Полипептиды состоят из сотен аминокислот, в противоположность олигопептидам, состоящим из небольшого числа аминокислот (не более 10-50), и простым пептидам (до 10).
На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.
Пептиды впервые были выделены из гидролизатов белков, полученных с помощью ферментирования. Термин пептид предложен Э. Фишером, который к 1905 г. разработал общий метод синтеза пептидов.
В 1953 В. Дю Виньо синтезировал окситоцин, первый полипептидный гормон. Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический инсулин и некоторые ферменты. На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.
Биологическое значение аминокислот
Входят в состав белков и пептидов организма человека.
Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и др.
Часть гормонов в организме – производные аминокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).
Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.
Предшественники порфиринов, идущих на биосинтез гема (для гемоглобина и миоглобина).
Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).
Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин др.).
аминокислоты чрезвычайно важны для восстановления мышц после тренировок, сохранения мышц во время цикла сушки или похудения, а также роста мышц.
Упражнения даже средней интенсивности приводят к расходу 80% всех свободных аминокислот - это подчеркивает важность аминокислотных добавок для быстрого восстановления и дальнейшего мышечного роста.
Эффекты аминокислот
Источник энергии. Аминокислоты метаболизируются по иному пути в отличии от углеводов, поэтому организм во время тренинга может получать гораздо больше энергии, если аминокислотный пул заполнен.
Ускорение синтеза белка. Аминокислоты стимулируют секрецию анаболического гормона - инсулина. Сами аминокислоты используются в качестве строительного материала для белков.
Подавление катаболизма. Аминокислоты обладают выраженным антикатаболическим действием, которое особенно необходимо после тренировки, а также во время цикла похудения или сушки.
Сжигание жира. Аминокислоты способствуют сжиганию жира
Количество коллагена в коже, несмотря на навязываемое общественности мнение, остается более или менее постоянным. Но с возрастом меняется его структура, что и определяет внешний вид стареющей кожи. В частности, это заметно при появлении морщин. Чтобы замедлить этот процесс важно, чтобы в коже синтезировалось достаточное количество "молодого" коллагена, а для этого нужен "строительный материал" - аминокислоты эластина и коллагена, а также целый комплекс других пептидов и факторов, участвующих в процессах ревитализации кожи.
Аминокислоты, выступающие в роли нейромедиаторов, воздействуют на краткосрочную и долгосрочную памятьь, обостряют интеллект и способность к обучению.
Для слаженной работы организма важен весь набор аминокислот, но для оптимальной мозговой деятельности и центральной нервной системы особенно необходимы такие аминокислоты, как триптофан, тирозин, глицин и глутаминовая кислота . Большая часть из них нейромедиаторы - активные биологические вещества, отвечающие за трансляцию нервных импульсов, а значит за память, интеллект и возбудимость центральной нервной системы. Аминокислоты также очень активный участник в психических и интеллектуальных нагрузках, они несут ответственность за устойчивость психики, ровное настроение, психическую активность и внимание. Большинство из них используются при синтезе нейромедиаторов. Аминокислоты отвечает за выносливость нервной системы и поддерживает работу мозга при длительных нагрузках.
Лекция №4
Физиологическая роль БПК. Классификация. Физико-химические свойства и роль альбуминов и глобулинов. Основные белки глобулиновой фракции. Электрофореграмма. Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм крови.
В понятие общий белок включают все его фракции, находящиеся в крови.
В норме общего белка в плазме крови содержится 65-85 г/л.
Используя метод высаливания нейтральными солями белки плазмы крови можно разделить на 3 фракции (группы):
альбумины 35--50 г/л
глобулины 20--35 г/л
фибриноген 2-4 г/л
Плазма, лишенная фибриногена, называется сывороткой. Общий белок сыворотки крови несколько ниже (≈ на 2-4 г\л)
Биологическое значение белков плазмы заключается в следующем:
поддерживают коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление и тем самым поддерживают постоянный объем циркулирующей (ОЦК), так как белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают её не позволяя выходить из сосудистого русла;
принимают активное участие в свертывании крови (фибриноген, протромбин, проконвертин, проакцелерин);
определяют вязкость крови, которая в 4-5 раз выше вязкости воды;
принимают участие в поддержании постоянного рН крови, т.к. состав-ляют одну из важнейших буферных систем крови;
выполняют транспортную функцию: альбумин связывается с рядом веществ (жирными кислотами, биллирубином), а также лекарственными веществами (салицилатами, пенициллином) и переносит их по крови;
белки плазмы участвуют в процессах иммунитета (иммуноглобулины, которые входят в состав γ-глобулиновой фракции).
служат «резервами», т.е. являются поставщиками АК при определенных условиях.
Современные методы исследования позволили открыть 100 разных белковых компонентов плазмы крови. Особое значение приобрело разделение белков плазмы крови методом электрофореза: на бумаге, в агаровом геле и др. На бумаге белки плазмы крови разделяются на 5 фракций:
альбумины, α1 – глобулины, α2 – глобулины, β – глобулины, γ– глобулины.
Альбумины составляют больше половины белков плазмы крови 55-60%. Сывороточные альбумин быстро обновляются.
Их основные функции:
1.поддержание коллоидно-осмотического давления крови (при концентрации альбуминов ниже 30 г/л возникают отеки). При низкой концентрации альбумина в крови нарушается равновесие между плазмой крови и межклеточной жидкостью. Последняя перестает поступать в кровь, и возникает отек.
2.транспортная функция ( альбумин связывает свободный билирубин крови, также связывает многие лекарственные препараты, поступающие в кровяное русло, поэтому при снижении его концентрации возрастает риск отравления несвязанным веществом)
Содержание альбуминов в крови служит дополнительным диагностическим признаком при ряде заболеваний. В старческом и пожилом возрасте содержание альбумина снижается. Измерение концентрации альбумина в плазме используется в качестве теста функции печени, поскольку для ее хронических заболеваний характерны низкие концентрации альбумина, обусловленные снижением его синтеза и увеличением объема распределения в результате задержки жидкости в организме.
