Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Alikhan_chast_1.docx
Скачиваний:
1
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
10.36 Mб
Скачать

4. Третичная структура белка. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка.

Под третичной структурой белка понимают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи. К ним относятся водородные связи, электростатическое взаимодействие

заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовых силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, гидрофобные взаимодействия и т.д.

Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействия радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаясь внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды. Третичная структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи, а более конкретно – размером, формой и полярность радикалов аминокислотных остатков.

5. Четвертичная структура белка. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры.

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающие одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Соединены полипептидные цепи с помощью нековалентных связей. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившее название протомера, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. Образующуюся молекулу называют олигомером.

6. Образование и обезвреживание аммиака в организме.

С

+O2

вободный аммиак образуется в организме в результате окислительного дезаминирования биогенных аминов:

R – CH2 – NH2 + H2O R – CHO + NH3 + H2O2

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины.

Суммарная реакция синтеза мочевины:

С О2+NН3+3АТФ+2 Н2О+Аспартат Мочевина+2АДФ+АМФ+Фумарат+2Фн+ФФн

Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме является биосинтез глутамина. Глутамин выполняет транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме.

Часть аммиака легко связывается с α-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакции. Аммиак связывается при синтезе глутамина:

7. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. К ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин и др. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин и др.