- •Белки. Обмен белков и аминокислот.
- •2. Первичная структура белка. Наследственные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия.
- •3. Вторичная структура белка. Основные типы связей, характерные для вторичной структуры белка.
- •4. Третичная структура белка. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка.
- •5. Четвертичная структура белка. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры.
- •6. Образование и обезвреживание аммиака в организме.
- •7. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.
- •8. Декарбоксилирование аминокислот. Образование физиологически активных аминов.
- •9. Генетические дефекты метаболизма фенилаланина и тирозина.
- •10.Переваривание белков в желудке. Пепсин, его строение и функция в процессе переваривания белка.
- •11. Синтез мочевины(схема). Гипераммонемия.
- •Коферментные функции витаминов рр и в2
- •Фад. Зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназы
- •Вопрос 3
- •Метаболизм углеводов
- •Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте
- •Анаэробный распад глюкозы
- •3. Аэробный метаболизм пирувата. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Механизм действия пируватдегидрогеназного комплекса.
- •Биомембраны и биоэнергетика
- •Состав и строение биологических мембран. Основные функции биомембран.
- •Цикл трикарбоновых кислот: схема и биологическое значение этого процесса
- •Биологическая ценность цтк
- •Матричные биосинтезы.
- •2. Первичная и вторичная структура днк.
- •3. Строение рибосомы. Механизм синтеза полипептидных цепей на рибосомах.
4. Третичная структура белка. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка.
Под третичной структурой белка понимают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи. К ним относятся водородные связи, электростатическое взаимодействие
заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовых силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, гидрофобные взаимодействия и т.д.
Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействия радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаясь внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды. Третичная структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи, а более конкретно – размером, формой и полярность радикалов аминокислотных остатков.
5. Четвертичная структура белка. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры.
Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающие одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Соединены полипептидные цепи с помощью нековалентных связей. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившее название протомера, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. Образующуюся молекулу называют олигомером.
6. Образование и обезвреживание аммиака в организме.
С
+O2
вободный аммиак образуется в организме в результате окислительного дезаминирования биогенных аминов:R
– CH2
– NH2
+ H2O
R – CHO + NH3
+ H2O2
Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины.
Суммарная реакция синтеза мочевины:
С
О2+NН3+3АТФ+2
Н2О+Аспартат
Мочевина+2АДФ+АМФ+Фумарат+2Фн+ФФн
Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме является биосинтез глутамина. Глутамин выполняет транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме.
Часть аммиака легко связывается с α-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакции. Аммиак связывается при синтезе глутамина:
7. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. К ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин и др. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин и др.
