Белки. Обмен белков и аминокислот.
1. Строение, физико-химические свойства белков и их функции. Классификация аминокислот, входящих в состав белка.
Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Характерными физико–химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое и высокое онкотическое давление, способность к поглащению УФ-лучей. Белки, как и аминокислоты, обладают свойствами кислот и оснований благодаря наличию –NH2 и –СООН групп. Функции белков:
1. Питательная и резервная.
2. Каталитическая.
3. Транспортная.
4. Защитная.
5. Сократительная.
6. Гормональная.
7. Структурная.
Аминокислоты – это структурные элементы белка. Они связаны между собой с помощью пептидных связей (-CONH). Аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает 4 класса аминокислот: 1) гидрофобные; 2) гидрофильные незаряженные; 3)отрицательно заряженные; 4) положительно заряженные.
2. Первичная структура белка. Наследственные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия.
Под первичной структурой белков подразумевается порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Н2N – CH – CONH – CH – CONH – CH – CONH – CH – COOH
CH2
CH3
CH CH2
OH
Ala CH3
CH3
Ser Val
Phe
Известно одно из заболеваний крови серповидно-клеточной анемии. При этом заболевании эритроциты отдавая кислород тканям принимают форму серпа. Исследования аномального гемоглобина обнаружило, что одна аминокислота (Gln-несет заряд), стоящая по счету 6, заменена на Val (нейтральный). В результате этого они слипаются и принимают форму серпа. Такие эритроциты обладают пониженной стойкостью и пониженной кислород-транспортирующей способностью, поэтому у больных серповидно-клеточной анемией повышено разрушение эритроцитов в селезенке, укорочен срок их жизни, повышен гемолиз и часто имеются признаки хронической гипоксии.
3. Вторичная структура белка. Основные типы связей, характерные для вторичной структуры белка.
Вторичная структура белка – вентообразное расположение аминокислотных остатков на предполагаемой цилиндрической оси. Фиксируется α-спираль водородными связями. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке. Движущей силой в возникновении α-спирали является способность аминокислот к образованию водородных связей. На каждый виток приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали равен 0,54 нм на виток. Угол подъема спирали равен 26˚. Водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами, но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода. Виды водородных связей белке:
а) пептидными цепями; б) двумя гидроксильными группами; в) ионизированной СООН-группой и ОН-группой тирозина; г) ОН-группой серина и пептидной связью.
Другой тип конфигурации полипептидных цепей получил название ß-структуры. В этом случае два или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно, прочно связываются водородными связями, образуя структуру типа складчатого слоя.