3. Самосборка рибосом.

Каждая рибосомная субчастица содержит много молекул рибосомных белков, и все они разные. В этом отношении рибосомный рибонуклеопротеид принципиально отличается от вирусного, где белковая оболочка строится из однотипных белков за счет их симметричной слоевой упаковки на поверхности РНК. Самосборка четвертичной структуры - физический механизм реализации симметричной упаковки идентичных белковых молекул в слое, характерной для вирусных нуклеопротеидов. Однако такая белковая самосборка невозможна в случае разнородных белковых молекул, каковыми являются рибосомные белки. Здесь реализуется другой принцип: каждый рибосомный белок имеет свою персональную посадочную площадку на рибосомной РНК - свой "шесток". Белок специфически узнает только этот участок РНК и садится на него. Так, на рибосомной РНК рассаживаются все разнотипные рибосомные белки. На 23S РНК бактериальной рибосомы за счет такого специфического РНК-белкового узнавания рассаживаются 32 различные белковые молекулы, а на 16S РНК - 21 белок.

№6

1. Особенности организации митохондральной днк.

Находящаяся в матриксе митохондриальная ДНК представляет собой замкнутую кольцевую двуспиральную молекулу, в клетках человека имеющую размер 16569 нуклеотидных пар, что приблизительно в 105 раз меньше ДНК, локализованной в ядре. В целом митохондриальная ДНК кодирует 2 рРНК, 22 тРНК и 13 субъединиц ферментов дыхательной цепи, что составляет не более половины обнаруживаемых в ней белков. В частности, под контролем митохондрального генома кодируются семь субъединиц АТФ-синтетазы, три субъединицы цитохромоксидазы и одна субъединица убихинол-цитохром-с-редуктазы. гены митохондрий растений значительно больше и может достигать 370000 нуклеотидных пар, что примерно в 20 раз больше описанного выше генома митохондрий человека. Митохондриальная ДНК реплицируется в интерфазе, что частично синхронизировано с репликацией ДНК в ядре. Имея собственный генетический аппарат, митохондрия обладает и собственной белоксинтезирующей системой, особенностью которой в клетках животных и грибов являются очень маленькие рибосомы, характеризуемые коэффициентом седиментации 55S, что даже ниже аналогичного показателя у 70s-рибосом прокариотического типа.

2. Регуляция актомиозинового взаимодействия. Регуляция актин-миозинового взаимодействия ТН-ТМ может осуществляться взаимозависимыми конформационными перестройками актина, миозина и тропомиозина. При низкой концентрации Са2+ ТН-ТМ ингибирует АТФазный цикл актомиозина, смещая тропомиозин к периферии тонкой нити, огранивая миозинзависимые движения тропомиозина и фиксируя актин в «выключенном» состоянии, при котором миозиновые головки, связанные с актином, не способны генерировать силу. При вы сокой концентрации Са2+ тропонин сдвигает тропомиозин ближе к центру тонкой ни ти при формировании сильной формы связывания миозина с актином и дальше к периферии тонкой нити при слабом связывании этих белков, таким способом увели чивая амплитуду внутримолекулярных движений тропомиозина и актомиозина в цикле гидролиза АТФ, что может приводить к увеличению эффективности работы поперечных мостиков.

3. Активация аминокислот представляет собой реакцию присоединения аминокислоты к транспортной РНК перед вступлением в процесс трансляции. Данная реакция является промежуточной в процессе соединения аминокислоты с молекулой АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). После этой реакции аминокислота присоединяется к тРНК с освобождением АМФ (аденозинмонофосфорная кислота).

№ 7