1.Белки, их структура и функции. Классификация белков.

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Существует 10¹² видов белков. В организме человека ~ 50 тыс. различных белков. Все белки состоят из структурных блоков, которые представлены остатками аминокислот. Всего 20 аминокислот. Набор аминокислот в белке определяется наследственной информацией, записанной в ДНК.

Вес белков колеблется где то от 6 тыс и выше ДА=1,661*10^-24г

Функции белков

• Структурная (коллаген, эластин, кератин);

• Каталитическая (ферменты);

• Транспортная (гемоглобин, альбумины, глобулины);

• Сократительная (актин, миозин);

• Защитная (иммуноглобулины, фибриноген, плазминоген, лизоцим);

• Регуляторная (гормоны, рецепторы);

• Онкотическое давление (белки сыворотки крови);

• Буферная (гемоглобин, белки сыворотки крови).

Структурная организация белка:

• -Первичная структура – последовательность в расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

• -Вторичная структура – укладка полипептидной цепи в спираль. Не хаотично, а в соответствие с программой заложенной в первичной структуре. Альфа-спираль строение глобулярных белков. Закручивается по часовой стрелке. Через каждые 5 витков идет повторение последовательности остатков аминокислот, а совпадают они через каждые 3,8 витков.

• -Третичная структура – ориентирование полипептидной спирали, содержит уникальную информацию, все свойства молекулы белка связаны с 3-ой структурой.

• - Четвертичная структура - подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Классификация белков.

• При делении на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Делят на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения.

• Простые:

• Альбумины – белки растворимые в воде

• Глобулины- растворимые в солях

• Гистоны

• Глутелины – извлекаются из растений при помощи щелочей

• Проламины – рвтворяются в спиртах

• Протамины - белки щелочного характера

2.Основные классы аминокислот.

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. Неполярные:глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин; Полярные:серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин; Ароматические:фенилаланин, тирозин, триптофан; Отрицательно заряженные:аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота; Положительно заряженные:лизин, гистидин,аргинин.