51. Механизм действия ферментов.

Для осуществления контакта двух реагирующих -в в химич.р-и необход.условием явл.наличие в этих в-вах достаточного запаса кинетической энергии. Каждая хим.р-я имеет определенную энергию активации. Энергия активации (Еа) — энергия, необходимая для перевода молекул в активированное состояние — чем она выше, тем медленнее протекает р-я. В ферментативной р-и энергетич.барьер снижается по причине образования фермент-субстратного комплекса. При этом снижение энергии активации приводит к ускорению хода р-и,т.к.во взаимодействие может вступать большее число молекул. Фермент снижает энергию активации и тем самым повышает скорость р-и при относительно низкой температуре. Белки-ферменты снижают энергию активации данной р-и в большей мере, чем неорганические катализаторы.

Простейшую схему фыерментативной р-и можно представ.след.образом : E+S – ES – EP – E+P

где первоначальный фермент (Е) — фермент-субстратный комплекс (ES), превращение субстрата (ЕР), выход отдельных конечных продуктов реакции (Р). Схема показывает, что в ходе ферментативной реакции образуются несколько комплексов (ES,EP), однако при простейших рассчётах принимается во внимание только фермент-субстратный комплекс (ES). Скорость реакции или скорость появления конечного продукта реакции очевидно пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса. В образовании фермент-субстратного комплекса участвуют водородные связи, гидрофобные и электростатические взаимодействия, временно образующиеся ковалентные связи. При образовании фермент-субстратного комплекса молекулы фермента и субстрата, сближаясь, определённым образом ориентируются относительно друг друга. В присутствии субстрата происходят конформационные изменения молекулы фермента, что обеспечивает ориентацию в пространстве функциональных групп активного центра, оптимальным образом подходящую к взаимодействию с соответствующими группами субстрата.

Активные центры ряда ферментов имеют электрофильные и нуклеофильные группировки, принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные группировки – это акцепторы электронных пар, а нуклеофильные – это доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы, образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко распадается на конечные продукты реакции.

52) Коферменты

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.