- •1.Белки,строение,биологическая роль
- •2.Аминокислоты,строение,классификация.Биологическая роль.
- •3.Белки,свойства белков(денатурация,нативность,эзоэлектрическая точка,белки-коллоиды).Доменная структура белков.Белки-шапероны.
- •4.Первичная,вторичная структура белков.Связи,участвующие в их образовании.Серповидно-клеточная анемия.
- •5.Третичная , четвертичная структура. Связи,участвующие в их образовании
- •6.Азотистый баланс.Полноценные и неполноценные белки.Биологическая ценность белка.
- •7.Матричный биосинтез белков.Репликация.
- •8.Матричный биосинтез белков.Трансляция.
- •9.Матричный биосинтез белков.Транскрипция.
- •10.Сложные белки.Классификация.Гемопротеины.Строение гемма
- •11. Нуклеиновые кислоты. Строение и биологическая роль
- •18. Гликоген. Синтез гликогена
- •19. Гликолиз,значение процесса для организма,1 этап
- •20 Гликолиз,значение процесса для организма,2этап
- •21. Цикл Кребса. Биологическое значение
- •22 Тканевое дыхание
- •23 Липиды и липоиды.Биологическая роль в организме.Классификация
- •26 Обмен липидов в жкт
- •28. Патологии липидного обмена
- •30.Липопротеины. Строение, классификация. Биологическая роль.
- •31.Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •32. Ферменты. Химическая природа и биологическое значение. Классификация и номенклатура.
- •33.Применение ферментов в медицинской практике.
- •34. Механизм действия ферментов. Изоферменты, мультиферментные системы.
- •35. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •36. Превращение аминокислот в толстом кишечнике.
- •37. Всасывание продуктов распада белков. Судьба всосавшихся аминокислот.
- •38.Дезаминирование. Биологическое значение. Примеры.
- •39.Обезвреживание аммиака в организме. Орнитиновый цикл образования мочевины.
- •40.Декарбоксилирование. Биогенные амины. Биологическое значение. Примеры.
- •41. Трансаминирование.Биологическое значение.Примеры
- •42. Патологии азотистого обмена(триптофана)
- •44. Патологии азотистого обмена аминокислот с разветвлённой углеродной цепью
- •45. Клеточные мембраны, строение, биологическое значение
- •46.Химический состав клеточных мембран.
- •48. Гормоны,биологическая роль,классификация
- •49. Механизмы действия гормонов
- •50.Гормоны мозгового слоя надпочечников
- •51 Гормоны коркового слоя надпочечников
- •52. Инсулин,глюкагон,строение биологическое действие
- •53. Сахарный диабет.
- •54. Гормоны щитовидной железы
- •55. Гормоны паращитовидной железы
- •56. Гонадотропные гормоны
- •57. Гормоны гипофиза. Актг,ттг
- •58.Гормоны гипофиза. Пролактин,вазопрессин,окситоцин
- •59. Эйкозаноиды: простогландины,тромбоксаны.
- •60. Эйкозаноиды.Лейкотриены.Синтез.Биологическая роль
- •16. Витамины-коферменты.
36. Превращение аминокислот в толстом кишечнике.
Известно, что микроорганизмы кишечника для своего роста также нуждаются в доставке с пищей определенных аминокислот. Микрофлора кишечника располагает набором ферментных систем, отличных от соответствующих ферментов животных тканей и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот. В кишечнике создаются оптимальные условия для образования ядовитых продуктов распада аминокислот: фенола, индола, крезола, скатола, сероводорода, метилмер-каптана, а также нетоксичных для организма соединений: спиртов, аминов, жирных кислот, кетокислот, оксикислот и др.
Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название «гниение белков в кишечнике». Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин,цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород H2S и метил-меркаптан CH3SH. Диаминокислоты –орнитин и лизин – подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов – путресцина и кадаверина.
Из ароматических аминокислот: фенилаланин, тирозин и триптофан – при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины: фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена – соответственно крезола и фенола, скатола и индола.
Индол (как и скатол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соответственно скатоксил), который взаимодействует непосредственно в ферментативной реакции с ФАФС или с УДФГК. Так, индол связывается в виде эфиросерной кислоты. Калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой (см. главу 18). По количеству индикана в моче человека можно судить не только о скорости процесса гниения белков в кишечнике, но и о функциональном состоянии печени. О функции печени и ее роли в обезвреживании токсичных продуктов часто также судят по скорости образования и выделения гип-пуровой кислоты с мочой после приема бензойной кислоты.
37. Всасывание продуктов распада белков. Судьба всосавшихся аминокислот.
После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных, так называемых парных, кислот (например, фенолсерная кислота или ска-токсилсерная кислота). Последние выделяются с мочой. Механизм обезвреживания этих продуктов изучен детально. В печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкоронилтран-сфераза, катализирующие соответственно перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы – 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) и остатка глюкуроновой кислоты также из ее связанной формы – уридил-дифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов. всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена (СО2, Н2О и NH3) и освобождением энергии. Подсчитано, что в организме взрослого человека, находящегося на полноценной диете, образуется примерно 1200 кДж в сутки за счет окисления около 70 г аминокислот (помимо пищевых, также эндогенных аминокислот, образующихся при гидролизе тканевых белков). Это количество составляет около 10% от суточной потребности организма человека в энергии. Количество аминокислот, подвергающихся распаду, зависит как от характера питания, так и от физиологического состояния организма. Например, даже при полном голодании или частичном белковом голодании с мочой постоянно выделяется небольшое количество азотистых веществ, что свидетельствует о непрерывности процессов распада белков тела. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не откладываются в тканях (наподобие жиров и гликогена), и у взрослого человека при нормальной обеспеченности пищевым белком поддерживается довольно постоянная концентрация аминокислот в крови.
