- •1.Белки,строение,биологическая роль
- •2.Аминокислоты,строение,классификация.Биологическая роль.
- •3.Белки,свойства белков(денатурация,нативность,эзоэлектрическая точка,белки-коллоиды).Доменная структура белков.Белки-шапероны.
- •4.Первичная,вторичная структура белков.Связи,участвующие в их образовании.Серповидно-клеточная анемия.
- •5.Третичная , четвертичная структура. Связи,участвующие в их образовании
- •6.Азотистый баланс.Полноценные и неполноценные белки.Биологическая ценность белка.
- •7.Матричный биосинтез белков.Репликация.
- •8.Матричный биосинтез белков.Трансляция.
- •9.Матричный биосинтез белков.Транскрипция.
- •10.Сложные белки.Классификация.Гемопротеины.Строение гемма
- •11. Нуклеиновые кислоты. Строение и биологическая роль
- •18. Гликоген. Синтез гликогена
- •19. Гликолиз,значение процесса для организма,1 этап
- •20 Гликолиз,значение процесса для организма,2этап
- •21. Цикл Кребса. Биологическое значение
- •22 Тканевое дыхание
- •23 Липиды и липоиды.Биологическая роль в организме.Классификация
- •26 Обмен липидов в жкт
- •28. Патологии липидного обмена
- •30.Липопротеины. Строение, классификация. Биологическая роль.
- •31.Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •32. Ферменты. Химическая природа и биологическое значение. Классификация и номенклатура.
- •33.Применение ферментов в медицинской практике.
- •34. Механизм действия ферментов. Изоферменты, мультиферментные системы.
- •35. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •36. Превращение аминокислот в толстом кишечнике.
- •37. Всасывание продуктов распада белков. Судьба всосавшихся аминокислот.
- •38.Дезаминирование. Биологическое значение. Примеры.
- •39.Обезвреживание аммиака в организме. Орнитиновый цикл образования мочевины.
- •40.Декарбоксилирование. Биогенные амины. Биологическое значение. Примеры.
- •41. Трансаминирование.Биологическое значение.Примеры
- •42. Патологии азотистого обмена(триптофана)
- •44. Патологии азотистого обмена аминокислот с разветвлённой углеродной цепью
- •45. Клеточные мембраны, строение, биологическое значение
- •46.Химический состав клеточных мембран.
- •48. Гормоны,биологическая роль,классификация
- •49. Механизмы действия гормонов
- •50.Гормоны мозгового слоя надпочечников
- •51 Гормоны коркового слоя надпочечников
- •52. Инсулин,глюкагон,строение биологическое действие
- •53. Сахарный диабет.
- •54. Гормоны щитовидной железы
- •55. Гормоны паращитовидной железы
- •56. Гонадотропные гормоны
- •57. Гормоны гипофиза. Актг,ттг
- •58.Гормоны гипофиза. Пролактин,вазопрессин,окситоцин
- •59. Эйкозаноиды: простогландины,тромбоксаны.
- •60. Эйкозаноиды.Лейкотриены.Синтез.Биологическая роль
- •16. Витамины-коферменты.
35. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
Переваривание белков представляет собой расщепление пищевых белков на составляющие его аминокислоты. Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте .идет при участи ферментов протеиназ катализир гидролитическое расщепление юс гвптидных связей Все протеиназы к-к тракта могут быть разделены на 2 группы В данном случае эффективность катализа неизмеримо меньше Специфичность действия протеиназ выглядит следующим образом. Пепсин катализ разрыва летпидных связей образованных аминогруппами фенилаланина и тирозина (ароматические аминокислоты) Трипсин - катализ разрыва пептндкых связей образованных карбоксильными группами лизина и аргинина (основные аминокислоты)
Хемотрипсин - кмалнз разрыва пептидных связей образованных карбоксильными группами трех аминокислот ароматических фениалаланнана, тирозина и триптофана
Карбоксипептидаза А -образованных С концевыми аминокислотами фенилаланнна, тирозина и триптофана Карбоксипептидаза —образованиях С концевыми лизином и аргинином.
Аланинаминопептидаза — образованных N концевым аланином В целом протеяшш ж-к тракта в отношении своей специфичности обладают дополнительностью действия т е за счет совокупности их (згаяитического эффекта с большой скоростью идет гидролиз пеПгияиых связей к белковых молекулах. Более того отсутствие одной из протеннвз за исключением трипсина обычно не приводит к существенному нарушению переваривания белков.
Переваривание белков в желудке. Переваривание белков начинается в желудке В желудочном соке присутствует несколько протеиназ пепсин, гастриксин и несколько сходных с пепсином протеиназ Одним из таких ферментов является пепсин В У детей юиетея еще одна эндопротеиназа ренин Главной протеиназой желудочного свка пуослих несомненно является пепсин. Клетки слизистой дна Желудка вырабатывают профермент пепсияоген. Его молекулярная масса составляет величину килодальтон Под действием соляной кислоты желудочного сока пепсиноген в результате ограниченного протно виа превращается в пепсин молекуляр масса кот равна 32,7 килодальтон. Оптимальной средой для действия пепсина является среда с рН 1- 2,5 Это значение создается в желудке соляной кислотой. Белки под действием пепсина расщепляются в желудке с образованием смеси пептидов различной длины с очень небольшой примесью свободных аминокислот, причем пепсин обеспечивает 95 % всей переваривающей способности желудочного сока Например действие гасгрикшиа ограничено поскольку оптимум рН для этого фермента составляет величину порядка 5 Важным компонентом желудочного сока является несомненно соляная кислота, которая кроме участия в переводе пепсиногена в пепсин создает оптимум рН для действия пепсина Это так называемое значение соляной кислоты 1 перевод пепсиногена в пепсин 2, создание оптимума рН для пепсина 3. денатурирует белки 4. бактерицидное действие.
Переваривание белков в кишечнике. Смесь полипептидов из желудка в 12перстнук> кишку где под действием протеиназ поджелудочного и кишечного сока продолжается расщепление белков и пеетидов до отдельных аминокислот. рН составляет от 7,5-8,2 это слабощелочное значение рН поддерживается за счет бикарбонатов поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы.
В поджелудочной железе синтезируется протоэнзимы. трипсиноген, хемотрнпсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза проколлагеназа С соком поджелудочной железы эти проферменты поступают в просвет кищечнкка и в результате избирательного ограниченного протиолиза превращаются в активные ферменты Важнейшую роль в превращении проферментов в ферменты принадлежит 2-м протеиназам 1 Энтерокиназа кишечной стенки 2 Трипсин
Как они работают? Энтерокиназа отщепляет от неактивного трипсиногена гексопептид (6 амк остатка). превращая профермент в активный трипсин. В дальнейшем превращение трипсиногена в трипсин может идти параллельно, путем аутокатализа. Образовавшийся трипсин превращает все другие проферменты в активные Ферменты, Хемотрипсиноген А или В под действием трипсина превращается в одну из форм активного Действие протеиназ поджелудочной железы дополняется действием ферментов синтезируемых в стенках кишечника Кишечная стенка синтезирует про аминопептидазу и про-дипептидазу. Перевод в активную форму идет так же за счет трипсина. Механизм перевода единый отщепление различной длины путем ограниченного протиолиза и фо активного центра Под действием этого комплекса ферментов белки и пептиды расщепляются до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в стенку кишечника. Всасывание ди-, три-, тетрапептидов абсолютно невозможно.