
- •1.Белки,строение,биологическая роль
- •2.Аминокислоты,строение,классификация.Биологическая роль.
- •3.Белки,свойства белков(денатурация,нативность,эзоэлектрическая точка,белки-коллоиды).Доменная структура белков.Белки-шапероны.
- •4.Первичная,вторичная структура белков.Связи,участвующие в их образовании.Серповидно-клеточная анемия.
- •5.Третичная , четвертичная структура. Связи,участвующие в их образовании
- •6.Азотистый баланс.Полноценные и неполноценные белки.Биологическая ценность белка.
- •7.Матричный биосинтез белков.Репликация.
- •8.Матричный биосинтез белков.Трансляция.
- •9.Матричный биосинтез белков.Транскрипция.
- •10.Сложные белки.Классификация.Гемопротеины.Строение гемма
- •11. Нуклеиновые кислоты. Строение и биологическая роль
- •18. Гликоген. Синтез гликогена
- •19. Гликолиз,значение процесса для организма,1 этап
- •20 Гликолиз,значение процесса для организма,2этап
- •21. Цикл Кребса. Биологическое значение
- •22 Тканевое дыхание
- •23 Липиды и липоиды.Биологическая роль в организме.Классификация
- •26 Обмен липидов в жкт
- •28. Патологии липидного обмена
- •30.Липопротеины. Строение, классификация. Биологическая роль.
- •31.Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •32. Ферменты. Химическая природа и биологическое значение. Классификация и номенклатура.
- •33.Применение ферментов в медицинской практике.
- •34. Механизм действия ферментов. Изоферменты, мультиферментные системы.
- •35. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
- •36. Превращение аминокислот в толстом кишечнике.
- •37. Всасывание продуктов распада белков. Судьба всосавшихся аминокислот.
- •38.Дезаминирование. Биологическое значение. Примеры.
- •39.Обезвреживание аммиака в организме. Орнитиновый цикл образования мочевины.
- •40.Декарбоксилирование. Биогенные амины. Биологическое значение. Примеры.
- •41. Трансаминирование.Биологическое значение.Примеры
- •42. Патологии азотистого обмена(триптофана)
- •44. Патологии азотистого обмена аминокислот с разветвлённой углеродной цепью
- •45. Клеточные мембраны, строение, биологическое значение
- •46.Химический состав клеточных мембран.
- •48. Гормоны,биологическая роль,классификация
- •49. Механизмы действия гормонов
- •50.Гормоны мозгового слоя надпочечников
- •51 Гормоны коркового слоя надпочечников
- •52. Инсулин,глюкагон,строение биологическое действие
- •53. Сахарный диабет.
- •54. Гормоны щитовидной железы
- •55. Гормоны паращитовидной железы
- •56. Гонадотропные гормоны
- •57. Гормоны гипофиза. Актг,ттг
- •58.Гормоны гипофиза. Пролактин,вазопрессин,окситоцин
- •59. Эйкозаноиды: простогландины,тромбоксаны.
- •60. Эйкозаноиды.Лейкотриены.Синтез.Биологическая роль
- •16. Витамины-коферменты.
1.Белки,строение,биологическая роль
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.
Биологическая роль белков:
1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);
2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);
3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);
4) запасная (альбумины яйца);
5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);
6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);
7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);
8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);
9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;
10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).
2.Аминокислоты,строение,классификация.Биологическая роль.
АМИНОКИСЛО́ТЫ, органические (карбоновые) кислоты, в составе которых имеется аминогруппа (— NH2). Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотикови т. д.; дигидроксифенилаланин (ДОФА) и g-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов.Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — a, b, g и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина боковая группа присоединена не только к a -углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.
Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7,0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка. Аминокислоты подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни.