- •Общая характеристика. Белки плазмы крови.
- •Функции крови.
- •Что такое гематокрит? Значение в норме, причины возможных отклонений.
- •Сыворотка крови, способ получения. Чем отличается сыворотка крови от плазмы?
- •Плазма крови, способы получения, химический состав.
- •Ферменты плазмы крови – маркеры клеточной гибели. Привести примеры энзимодиагностики по результатам анализов сыворотки крови.
- •Функции белков плазмы крови.
- •Способы разделения белков плазмы крови.
- •Протеинограммы плазмы крови в норме и при патологии.
- •Белковые фракции крови. Перечислить и охарактеризовать белки, содержащиеся в наибольших количествах в каждой из фракций.
- •Характеристика белков фракции α1 –глобулинов.
- •Характеристика белков фракции α2 –глобулинов.
- •Характеристика белков фракции β–глобулинов.
- •Характеристика белков фракции γ–глобулинов.
- •Гипо-, гипер- , диспротеинемии, их причины.
- •Роль олигосахаридов в регуляции катаболизма белков плазмы крови.
- •Дыхательная функция. Эритроцит.
- •Строение, функции гемоглобина. Чувствительность гемоглобина к условиям среды.
- •Изобразить кривую насыщения гемоглобина кислородом, объяснить характер кривой. Какое влияние оказывает на нее рН и концентрация со2.
- •Какие процессы, происходящие в эритроците называются эффектом Бора?
- •Особенности строения и функции альбумина.
- •Особенности строения мембраны эритроцитов. Белки мембраны эритроцитов и выполняемые ими функции.
- •Особенности углеводного обмена в эритроцитах. Важная роль продуктов углеводного обмена.
- •Дыхательная функция крови.
- •Лейкоцит. Тромбоцит.
- •Протеолитические системы крови
Ферменты плазмы крови – маркеры клеточной гибели. Привести примеры энзимодиагностики по результатам анализов сыворотки крови.
При разрушении клеток некоторых органов из этих клеток высвобождаются некоторые внутриклеточные ферменты. Так например фермер КФК имеет три изофермента :кардиальный,церебральный и мышечный. Повышение этого фермента в крови будет сведетельствоать о азрушении клеток миокарда . Аст и Алт : при виусном гепатите или при инфаркте миокарда наблюдается разрушение клеток печени или миокарда. Поэтому в крови будет наблюдаться повышеное содержаний этих ферментов. В клетках миокарда больше АСТ а АЛТ больше в печени. Поэтому при инфаркте миокрда будет повышено содержание АСТ а при гепатите наоборот АЛТ.
Функции белков плазмы крови.
-
фракция
представители
роль
Альбумины -54-62%
Низкомолекулярные гидрофильные белки
Поддержание онкотического давления , резерв аминокислот, транспорт жирных кислот, билирбина и лекарственных препаратов кальция и магния
А1-глобулины 2,5-5% г/фил низкомолекулярны
-эндогенные ингибиторы :а1-антитрипсин(ингибитор эластазы) патология-эмфизема легких он белок острой фазы
а2-антихиотрипсин(ингибитор сериновых протеиназ)
протромбин(компонент системы свертывания) (представитель системы комплимента)
транспорт белков ЛВП (из крови в печени ХС)
транскоболамин –витамин В12
А2-глобулины 8-10высокомолекулярные
А2-макроглобулин
Церулоплазмин
Гаптоглобин
Антитромбин
Плазминоген
Захватывает ферменты в ловушку -> привлекает макрофагов фагоцитоз –чистельщик крови
Транспорт меди патология-болезнь вильсона
Белок острой фазы; при распаде эритроцитов связывает гемоглобин которые захватывает макрофагами
Ингибитор тромбина
Ингибирует С1-эстеразу
B-глобулины 12-15%
ЛНП(эндогенный ХС из печени в ткани)
Трансферрин
С реактивный белок
Транспорт железа
Белок острой фазы, имуномодулятор
Гамма-глобулины 15,5-20%
Имуноглобулины разных классов
Криоглобулин (выпадает в осадок при охлаждении) интерфероны фибронектин
Фибриноген (не него направлена система свертывания крови )
Способы разделения белков плазмы крови.
Методом высаливания можно получить 2 фракции белком плазмы крови : альбумины и и глобулины Альбумины -54-62% А1-глобулины 2,5-5% А2-глобулины 8-10 % B-глобулины 12-15% Гамма-глобулины 15,5-20% дальнейшее разделение делают при помощи электрофореза
Качественное и количественное разделение белков плазмы производят при помощи электрофореза . Электрофорезом называется лвижение электрически заряженных частиц, находящихся во взвешенном состоянии в жидкой среде, под действием внешнего электрического поля. Молекулы белков построены из аминокислот, соединенных пептидными связями. Электрические свойства белков обусловлены ионизацией молекулы, причем амино-группа несет положительный заряд, а карбоксильная группа - отрицательный.
Электофоретическая подвижность белка зависит от приложенного напряжения, размеров и формы молекулы и ее электрического заряда.
Для того, чтобы не только разделить белки, но и определить молекулярный вес белков , применяется метод ультрацентрифугирования . При постоянном ускорении скорость оседания молекул зависит от их удельного веса и формы и плотности среды. При центрифугировании в градиенте плотности каждый из белков занимает в пробирке определенный уровень.
