Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
екзамен імунологія.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
918.02 Кб
Скачать

23. Основні класи імуноглобулінів

Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з ціллю знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких і двох ідентичних важких поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.

Інші класи імуноглобулінів відрізняються будовою важких ланцюжків.

IgM — еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Імуноглобулін М (JgM) є високомолекулярним з'єднанням, що складається з 5 структурних молекул, які розташовуються радіально. Своїми Fc -фрагментами вони спрямовані в центр круга, а фрагментами назовні. Імуноглобуліни класу JgM є антигенами, що з'являються відразу після інфікування або імунізації, а також антитілами до імуноглобуліну G при ревматоїдних чинниках.

Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (слину, молозиво, кишковий сік), де вони зустрічаються в полімерній формі. Імуноглобулін A складає 10% від числа сироваткових імуноглобулінів. Вони виявляються в экстра-васкулярных секретах (слина, сльози, грудне молоко, секрет бронхіальних залоз і кишковика, виділення з піхви і передміхурової залози).

Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE. Імуноглобулін Е міститься в невеликих кількостях, він фіксується на базофілах і огрядних клітинах. З його допомогою вивільняється гістамін і гістаміноподібні речовини з розвитком алергічних реакцій.

Імуноглобулін D знаходиться в сироватці в невеликих кількостях. Прийнято вважати, що він здатний зв'язувати антигени.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.

За характером впливу на антиген розрізняють: аглютиніни — антитіла, що викликають аглютинацію мікроорганізмів; лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню; преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.