Ұюға қарсы жүйе немесе антикоагулянттар

Табиғи антикоагулянттар ұлпаларда синтезделеді және қанға түседі де қанның ұю жүйесінің активтенуін тежейді. Оларға гепарин, антитромбин-III және -2-макроглобулин жатқызылады.

Гепарин кейбір факторлардың активтенуін болдырмайды, бірақ оларға тікелей әсер етпейді. Гепарин антитромбин-III-ті активтендіруге қабілетті. Жоғары теріс заряды болғандықтан ол антитромбин-III-тің катиондық бөлігімен байланысады. Нәтижесінде антитромбин-III-тің конформациясы өзгереді. Ол сериндік протеиназаны инактивтендіруге қабілетті болады.

-2-Макроглобулин – протеазалардың эндогендік ингибиторы, сонымен бірге қанның ұю жүйесінің қызметіне және фибринолизге (тромбин, плазмин) қатысатын көптеген ферменттердің де.

Протеин С жүйесі параферменттердің жұмысын бақылайды. Протеин С – бұл гликопротеин, құрамында карбоксиглутамин қышқылы болады, оның синтезі К витаминіне тәуелді. Қанда профермент түрінде болады, тромбинмен активтеледі. Активті протеин С фV және фVIII-ді шектеулі протеолиз жолымен фVa және фVIIIa –ға айналдырады. Қан плазмасында протеин С –ның эндогендік ингибиторы бар.

Қанның ұю жүйесі барлық кезде жұмыс істейді деп есептеледі: бір мезгілде фибриндік ұйыманың түзілуі және ерітілуі өтеді, ол қанның ұю жүйесі мен фибринолиз жүйесінің қызметтері теңесетіндігіне байланысты болады.

Сурет 3-те протеиназалардың активсіз алғызаттары шеңбермен, активті ферменттері боялған қоршаулармен, қосымша факторлары тікбұрыштармен көрсетілген.

Қаннның формалық элементтерінің биохимиясы

Эритроциттердің құрылысы мен химиялық құрамының ерекшеліктері.

Эритроциттердің метаболизмі бірнеше ерекшеліктен тұрады: - 1. жетілген эритроциттерде протеин биосинтезі реакциясы жүрмейді; - 2. Энергия түзілуі – тек анаэробтық гликолиз жолымен өтеді, субстраты - тек глюкоза; - 3. Эритроциттерде гемоглобинді тотығудан сақтайтын арнайы механизм болады. Ол: - 1. НАДФ^.H₂ –ті беретін пентозофосфаттық жол; - 2. Глутатионның (SH-тобы болатын пептид) концентрациясының жоғары болуы.

Эритроциттердің негізгі қызметі — оттекті өкпеден ұлпаға және СО₂ –ні ұлпадан өкпеге тасымалдау. Молекулалық оттек суда нашар еритіндіктен жоғары ағзалар мұндай арнайы тасымалдау жүйесін қажетсінеді. 1 л қан плазмасында 3,2 мл О₂ ғана ериді. Эритроциттер құрамындағы гемоглобин (Hb) протеині 70 есе 220 мл О₂/л байланыстыруға қабілетті болады.

Гемоглобин эритроциттер протеинінің жуық шамамен 95%-ын құрайды. Гемоглобин қанның рН-буферлік жүйесінің сиымдылығына үлкен үлес қосады.

Гемоглобин күрделі протеин, гемопротеиндер тобына жатқызылады; протеиндік компоненті глобин, протеинсіз бөлігі – простетикалық топ (гем сақинасы). Глобиннің аминоқышқылдық қалдығының 80%-ға жуығын α-спиральдік конформация құрайды, А-Нв әріптерімен белгіленген. Әрбір суббірлікте, ортасында екі валентті темір ионы болатын гем сақинасы болады. O₂–нің гемдегі темір атомымен байланысқан кезінде (гемоглобиннің оксигенациясы) және O₂ –ні босатқан кезінде (гемоглобиннің дезоксигенациясы) өтеді, темір атомының тотығу дәрежесі өзгермейді. Гемдегі Fe²⁺ -нің Fe³⁺ -ке дейін тотығуы кездейсоқ сипатта болады.

Алғашқы үш айда эмбриональдық гемоглобиндер түзіледі, оның құрамы ξ₂ε₂ және α₂γ₂. Сонан кейін, туғанға дейін фетальдық гемоглобин (HbF, α₂δ₂) басым болады. Ол өмір сүрудің алғашқы айында біртіндеп HbА-ға айналады. Эмбриональдық және фетальдық гемоглобиндер О₂ –мен байланысуға HbА-мен салыстырғанда жоғары қабілетті, себебі, олар оттекті анасының қан айналысы жүйесінен алып тасымалдауы қажет.