33)Липи́ды (от греч. Λίπος, lípos — жир) — широкая группа органических соединений, включающая жирные кислоты, а также их производные, как по радикалу, так и по карбоксильной группе.

Используемое ранее определение липидов, как группы органических соединений, хорошо растворимых в неполярных органических растворителях (бензол, ацетон, хлороформ) и практически нерастворимых в воде, является слишком расплывчатым. Во-первых, такое определение вместо четкой характеристики класса химических соединений говорит лишь о физических свойствах. Во-вторых, в настоящее время известно достаточное количество соединений, нерастворимых в неполярных растворителях или же, наоборот, хорошо растворимых в воде, которые, тем не менее, относят к липидам. В современной органической химии определение термина «липиды» основано на биосинтетическом родстве данных соединений — к липидам относят жирные кислоты и их производные^[1]. В то же время в биохимии и других разделах биологии к липидам по-прежнему принято относить и гидрофобные или амфифильныевещества другой химической природы^[2]. Это определение позволяет включать сюда холестерин, который вряд ли можно считать производным жирной кислоты.

Биологические функции

Энергетическая (резервная) функция

Многие жиры, в первую очередь триглицериды, используются организмом как источник энергии. При полном окислении 1 г жира выделяется около 9 ккал энергии, примерно вдвое больше, чем при окислении 1 г углеводов (4.1 ккал). Жировые отложения используются в качестве запасных источников питательных веществ, прежде всего животными, которые вынуждены носить свои запасы на себе. Растения чаще запасают углеводы, однако в семенах многих растений высоко содержание жиров (растительные масла добывают из семян подсолнечника, кукурузы, рапса, льна и других масличных растений).

Функция теплоизоляции

Жир — хороший теплоизолятор, поэтому у многих теплокровных животных он откладывается в подкожной жировой ткани, уменьшая потери тепла. Особенно толстый подкожный жировой слой характерен для водных млекопитающих (китов, моржей и др.). Но в то же же время у животных, обитающих в условиях жаркого климата (верблюды, тушканчики) жировые запасы откладываются на изолированных участках тела (в горбах у верблюда, в хвосте у жирнохвостых тушканчиков), в качестве резервных запасов воды, так как вода — одна из продуктов окисления жиров.

Структурная функция

Фосфолипиды составляют основу биослоя клеточных мембран, холестерин — регуляторы текучести мембран. У архей в состав мембран входят производные изопреноидных углеводородов.Воски образуют кутикулу на поверхности надземных органов (листьев и молодых побегов) растений. Их также производят многие насекомые (так, пчёлы строят из них соты, а червецы ищитовки образуют защитные чехлы).

[править]Регуляторная

§                     Витамины — липиды (A, D, E, K)

§                     Гормональная (стероиды, эйкозаноиды, простагландины и прочие.)

§                     Кофакторы (долихол)

§                     Сигнальные молекулы (диглицериды, жасмоновая кислота; МP3-каскад)

Защитная (амортизационная)

Толстый слой жира защищает внутренние органы многих животных от повреждений при ударах (например, сивучи при массе до тонны могут прыгать на каменистый берег со скал высотой 4-5 м).

Увеличения плавучести

Самые разные организмы — от диатомовых водорослей до акул — используют резервные запасы жира как средство снижения среднего удельного веса тела и, таким образом, увеличения плавучести. Это позволяет снизить расходы энергии на удержание в толще воды.Суточная потребность взрослого человека в липидах — 70—140 граммов.Липиды играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран,липиды влияют на их проницаемость, участвуют в передаче нервного импульса, создании межклеточных контактов. Жир служит ворганизме весьма эффективным источником энергии либо при непосредственном использовании, либо потенциально – в форме запасов жировой ткани. В натуральных пищевых жирах содержатся жирорастворимые витамины и «незаменимые» жирные кислоты. Важная функция липидов – создание термоизоляционных покровов у животных и растений, защита органов и тканей от механических воздействий

ВСАСЫВАНИЕ ЛИПИДОВ ПИЩИ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ      Всасывание липидов пищи в желудочно-кишечном тракте - это транспорт липидов из полости желудочно-кишечного трактаво внеклеточную (межклеточную жидкость, кровь и лимфу) и внутриклеточную жидкости организма. Всасывание липидов завершает метаболизм липидов в системе пищеварения.       Метаболизм липидов в системе пищеварения - это совокупность процессов тонкого эмульгирования и переваривания жиров(триацилглицеролов) пищевых продуктов, поступающих в пищеварительный тракт с пищей, до диацилглицеролов,моноацилглицеролов, жирных кислот и глицерина и последующее всасывание тонкоэмульгированных жиров и продуктов их расщепления из полости пищеварительного тракта в кровь и лимфу. Метаболизм липидов в системе пищеварения сопряжён с метаболизмом липидов в тканях, клетках и субклеточных структурах (митохондрии, цитозоль, эндоплазматический ретикулум и др).       Процессы всасывания питательных веществ в желудочно-кишечном тракте сопряжены с конечными стадиями гидролизапищевых веществ на мембранах эпителиоцитов (энтероцитов). Этот этап пищеварения назван мембранным пищеварением(Уголев А.М., 1926-1991, советский физиолог, см. статью Коротько Г.Ф. в списке литературы).       Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте - это часть метаболизма липидов, совокупность  управляемых процессов, осуществляемых в системе пищеварения, которые представляют собой химическую переработку липидов, поступающих в организм с пищей, для последующего их всасывания в кровь и в лимфу.       Пищевые вещества содержат крупномолекулярные белки, углеводы и липиды, которые не способны к всасыванию в кровь и лимфу из-за больших размеров своих молекул. Химическая переработка пищи в желудочно-кишечном тракте представляет собой последовательное ступенчатое ферментативное гидролитическое расщепление крупномолекулярных белков, углеводов и липидов до простых веществ, способных к всасыванию. Ферменты, катализирующие эти реакции гидролиза называют гидролазами.

 

9)Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования (от англ. sequence последовательность).Собственно секвенирование на его сегодняшнем уровне позволяет определить аминокислотную последовательность а полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. В то же время исследуемые полипептидные фрагменты значительно короче тех природных белков, с которыми приходится иметь дело. Поэтому необходимо предварительное разрезание исходного полипептида на короткие фрагменты. После секвенирования полученных фрагментов их необходимо снова сшить в первоначальной последовательности.Таким образом определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:

1) Расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования.

2) Секвенирование каждого из полученных фрагментов.

3) Сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.

Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. При необходимости специфичность трипсина может быть повышена или изменена. Например, обработка цитраконовым ангидридом исследуемого белка приводит к ацилированию остатков лизина. В таком модифицированном белке расщепление будет проходить только по остаткам аргинина.Наряду с ферментативными методами используются и химические методы расщепления белков. Для этой цели часто применяют бромциан, расщепляющий белок по остаткам метионина. Секвенирование проводят методом, известным как метод Эдмана. Последовательная обработка полипептида, имеющего свободную концевую -аминогруппу, каким-либо алкил- или арилизотиоцианатом в слабощелочной среде приводит к образованию соответствующей тиомочевины, которая в умеренно кислой среде приводит (при значениях кислотности, не повреждающих пептидной связи) отщепляется в виде соответствующего тиогидантоина. Оригинальная процедура Эдмана основана на использовании фенилизотиоцианата и тем самым на образовании фенилтиогидантоинов: В результате образуется фенилтиогидантоин, содержащий боковой радикал аминокислоты R1, который может быть идентифицирован путем измерения какой-либо физической или физико-химической характеристики, позволяющей различать гидантоины, соответствующие разным входящим в состав белков аминокислотам. В качестве такой характеристики может служить хроматографическая подвижность в какой-либо предварительно проградуированной по стандартным образцам гидантоинов системе или молекулярная масса, определяемая с помощью масс-спектрометра.

 

Превращение N-концевого аминокислотного остатка в тиогидантоин приводит к укорочению анализируемой полипептидной цепи на одно звено. Выделив этот пептид, исследователь получает возможность повторить всю процедуру, установить природу второго аминокислотного остатка и выделить полипептид, укороченный на два звена. Многократное повторение такой ступенчатой деградации дает возможность последовательно идентифицировать все составляющие исходный полипептид остатки аминокислот, т.е. установить его первичную структуру. Практически метод Эдмана позволяет сделать один-два десятка шагов. Работа сводится к многократному повторению одних и тех же чередующихся процедур: добавления изотиоцианата, отщепления тиогидантоина, отделения его от укороченного пептида для последующей идентификации, выделение оставшегося полипептида в виде пригодном для следующего шага обработки. Чтобы избавить исследователей от такой монотонной работы, требующей вместе с тем строгого соблюдения условий эксперимента на каждом шаге, созданы специальные автоматизированные установки для проведения всех перечисленных операций - автоматические секвенаторы полипептидов. С их помощью удается произвести до 40-60 шагов ступенчатой деградации.Завершающим этапом установления первичной структуры белка является восстановление порядка, в котором просеквенированные фрагменты располагались в исходном полипептиде. Чаще всего для этой цели используют подход изветный как метод перекрывающихся белков. Ниже излагается основная идея метода.Если установлена структура всех полипептидов, полученных расщеплением исследуемого белка с помощью трипсина (далее такие полипептиды обозначаются буквой Т от слова "трипсиновые"), то остается определить для каждого из этих пептидов, с какими двумя Т-пептидами он соседствует с N- и С-конца. В структуре просеквенированных Т-пептидов такая информация полностью отсутствует. Однако ее можно частично, а в ряде случаев и полностью восстановить, если располагать аналогичными данными для серии полипептидов, полученных расщеплением того же исследуемого белка по какой-либо другой группе аминокислотных остатков. Для определенности ниже речь будет идти о полипептидах, полученных расщеплением химотрипсином (пептиды группы С, chymotryptic). Таким образом, просматривая структуры пептидов Т и С, можно для любой пары Т-пептидов выявить, являются ли они соседями в исследуемом белке или разделены одним или несколькими другими Т-пептидами. Неоднозначность может появиться только в том случае, если перекрываемый каким-либо из С-петидов концевой фрагмент встречается у двух или нескольких Т-пептидов. Вероятность этого как правило невелика. Если это все же происходит, то применяют более сложные методы комбинаторики.

ГЛИКОГЕННАЯ БОЛЕЗНЬ.СВЯЗАНА С ИЗБЫТОЧНЫМ НАКОПЛЕНИЕМ ГЛИКОГЕНА В ОРГАНАХ И ТКАНЯХ. ПРИ НЕКОТОРЫХ ФОРМАХ ЗАБОЛЕВАНИЯ НАРУШАЕТСЯ СИНТЕЗ ГПИКОГЕНА, В СЛЕДСТВИЕ ЧЕГО ОН ОБЛАДАЕТ НЕНОРМАЛЬНОЙ СТРУКТУРОЙ, В ДРУГИХ СЛУЧАЯХ ИМЕЕТСЯ ВРОЖДЕННЫЙ ДЕФИЦИТ ОТДЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ, ПРИНИМАЮЩИХ УЧАСТИЕ В УТИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА.ВЫДЕЛЯЮТ СЛЕДУЮЩИЕ ФОРМЫ ЗАБОЛЕВАНИЯ:- БОЛЕЗНЬ ГИРКЕ;- ЛИМИТ-ДЕСТРИНОЗ;- БОЛЕЗНЬ ХЕРСА;- БОЛЕЗНЬ АНДЕРСОНА;- МИОПАТИЯ,- БОЛЕЗНЬ ПУМПЕ.В КЛИНИЧЕСКОЙ КАРТИНЕ ПРЕОБЛАДАЮТ СИМПТОМЫ НАРУШЕНИЙ ФУНКЦИЙ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ, В КОТОРЫХ ПРЕОБ ЛАДАЕТ НАКОПЛЕНИЕ ГЛИКОГЕНА. ОТСТАВАНИЕ В РОСТЕ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ ВСЕХ ФОРМ ЗАБОЛЕВАНИЯ. ВЕС СООТВЕТ СТВУЕТ РОСТУ. НО ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ГИРКЕ И ХЕРСА НАБЛЮДАЕТСЯ ОЖИРЕНИЕ, УВЕЛИЧЕНИЕ ЖИВОТА. РАЗВИ ИЕ РЕЧИ, ИНТЕЛЛЕКТ ОБЫЧНО НЕ НАРУШЕНЫ. ХОТЯ ПРИ МИОПАТИИ ВОЗМОЖНЫ НАРУШЕНИЯ ИНТЕЛЛЕКТА. ЭТО СВЯ ЗАНО С ТЕМ, ЧТО ПРИ МИОПАТИИ ГЛИКОГЕН ОТКЛАДЫВАЕТСЯ В ТКАНЯХ ЦЕНТРАЛЬНОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ. ПРИ БОЛЕЗНЯХ ГИРКЕ, ХОРСЕ И ЛИМИТ-ДЕСТРИНОЗЕ НАБЛЮДАЕТСЯ ЗНАЧИТЕЛЬНОЕ УВЕЛИЧЕНИЕ ПЕЧЕНИ. СЕЛЕЗЕНКА ПРИ ЭТОМ ОСТАЕТСЯ НОРМАЛЬНЫХ РАЗМЕРОВ. ЭТО ЯВЛЯЕТСЯ ОДНИМ ИЗ ВАЖНЫХ ПРИЗНАКОВ ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНОЙ ДИАГНОСТИКИ С ЦИРРОЗОМ ПЕЧЕНИ. ПРАКТИЧЕСКИ ПРИ ВСЕХ ФОРМАХ НАБЛЮДАЕТСЯ МЫШЕЧНАЯ ГИПОТОНИЯ. НО ПРИ МИОПАТИИ ОНА ДОСТИГАЕТ ЗНАЧИТЕЛЬНОЙ СТЕПЕНИ. ПРИ БОЛЕЗНИ ПОМПЕ И ЛИМИТ-ДЕСТРИНОЗЕ МОГУТ БЫТЬ ИЗМЕНЕНИЯ В СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТОЙ СИСТЕМЕ. ПРИ ВСЕХ ФОРМАХ НАБЛЮДАЕТСЯ УПОРНАЯ РВОТА С РАННЕГО ВОЗ РАСТА, ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИЕ КРИЗЫ.ПРОГНОЗ ПРИ ГИПОГЛИКЕНОЗЕ СЕРЬЕЗЕН. ПРИЧИНОЙ ГИБЕЛИ БОЛЬНЫХ ЯВЛЯЮТСЯ ИНТЕРКУРРЕНТНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ СЕРДЕЧНАЯ, ИНОГДА ПОЧЕЧНАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ.ГАЛАКТОЗЕМИЯ.ВРОЖДЕННАЯ ПАТОЛОГИЯ, ПОЛУЧАЕМАЯ ВСЛЕДСТВИЕ НАРУШЕНИЯ СИНТЕЗА ГАЛАКТОЗО-1-ФОСФАТ-УРИДИЛТРАНСФЕР АЗЫ, ЧТО ПРИВОДИТ К НАКОПЛЕНИЮ В КРОВИ И ТКАНЯХ ГАЛАКТОЗЫ И ГАЛАКТОЗО-1-ФОСФАТА.ПЕРВЫЕ ПРИЗНАКИ ЗАБОЛЕВАНИЯ МОЖНО НАБЛЮДАТЬ СРАЗУ ПОСЛЕ РОЖДЕНИЯ: ЖЕЛТУХА, РВОТА, ПОНИЖЕНИЯ МАССЫ ТЕЛА. ВЫДЕЛЯЮТ ЛЕГКУЮ, СРЕДНЕЙ ТЯЖЕСТИ И ТЯЖЕЛУЮ ФОРМЫ БОЛЕЗНИ.ЛЕГКУЮ ФОРМУ ВЫЯВЛЯЮТ СЛУЧАЙНО В СЕМЬЯХ, ГДЕ ЕСТЬ БОЛЬНОГЙ ГАЛАКТОЗЕМИЕЙ.ПРИ ГАЛАКТОЗЕМИИ СРЕДНЕЙ ТЯЖЕСТИ В АНАМНЕЗЕ УСТАНОВЛЕНАИ ЖЕЛТУХА, РВОТА. НАБЛЮДАЕТСЯ ОТСТАВА НИЕ В ФИЗИЧЕСКОМ И ПСИХИЧЕСКОМ РАЗВИТИИ. СПЛЕНОМЕГАЛИЯ, ДИСТРОФИЯ, КАТАРАКТА.ПРИ ТЯЖЕЛОЙ ФОРМЕ РЕБЕНОК В ПЕРВЫЕ СУТКИ СВОЕЙ ЖИЗНИ ВЫГЛЯДИТ ЗДОРОВЫМ. СПУСТЯ НЕКОТОРОЕ ВРЕМЯ ПОСЛЕ ПРИЕМА ГРУДНОГО МОЛОКА НАЧИНАЕТСЯ РВОТА. ПОНОС, БЫСТРАЯ ПОТЕРЯ МАССЫ ТЕЛА. НАРАСТАЮТ АДИ НАМИЯ, АРЕФЛЕКСИЯ.ПОЯВЛЯЕТСЯ ЖЕЛТУХА РАЗЛИЧНОЙ СТЕПЕНИ, БЫСТРО РАЗВИВАЕТСЯ СПЛЕНОМЕГАЛИЯ, ПОЯВ ЛЯЕТСЯ АСЦИТ, ФОРМИРУЕТСЯ ЦИРРОЗ ПЕЧЕНИ. УПОРНЫЕ КИШЕЧНЫЕ ЯВЛЕНИЯ ПРИВОДЯТ К РАЗВИТИЮ ДИСТРО ФИИ, НАРУШЕНИЮ ПСИХОМОТОРНОГО РАЗВИТИЯ И МОГУТ БЫТЬ ПРИЧИНОЙ СМЕРТИ.ПРОГНОЗ ЗАВИСИТ ОТ СТЕПЕНИ ТЯЖЕСТИ ЗАБОЛЕВАНИЯ. ПРИ ТЯЖЕЛЫХ ФОРМАХ ОН МАЛОБЛАГОПРИЯТЕН. ПРИ ЛЕГКОЙ И ФОРМЕ СРЕДНЕЙ ТЯЖЕСТИ СВОЕВРЕМЕННОЕ ЛЕЧЕНИЕ МОЖЕТ БЫТЬ ЭФФЕКТИВНЫМ. СУЩНОСТЬ ЛЕЧЕНИЯ СОС ТОИТ В ТОМ, ЧТОБЫ БОЛЬНЫЕ ДЕТИ ДО ТРЕХ ЛЕТ ПОЛУЧАЛИ ПИЩУ, ЛИШЕННУЮ ГАЛАКТОЗЫ. МОЛОКО ДАЮТ ТОЛЬКО РАСТИТЕЛЬНОЕ ( СОЕВОЕ ), РАНО ВВОДИТСЯ ПРИКОРМ ИЗ ОВОЩЕЙ, МЯСА, КРУП.ФРУКТОЗЕМИЯ.ВРОЖДЕННОЕ ЗАБОЛЕВАНИЕ, ПРИ КОТОРОМ БОЛЬНОЙ НЕ МОЖЕТ ПОЛНОЦЕННО УСВАИВАТЬ ФРУКТОЗУ. ЭТОМУ СПОСОБ СТВУЕТ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ ФЕРМЕНТА, КОТОРЫЙ РАСЩЕПЛЯЕТ ФРУКТОЗУ И ВСЛЕДСТВИЕ ЭТОГО НЕРАСЩЕПЛЕННАЯ ФРУКТОЗА НАКАПЛИВАЕТСЯ В КРОВИ И ВЫДЕЛЕНИЮ ЕЕ С МОЧОЙ.ЗАБОЛЕВАНИЕ ПЕРЕДАЕТСЯ ПО НАСЛЕДСТВУ. ЧАЩЕ БОЛЕЮТ МАЛЬЧИКИ. СИМПТОМЫ ЗАБОЛЕВАНИЯ НАЧИНАЮТ ПРОЯВЛЯТЬСЯ С МОМЕНТА ВВЕДЕНИЯ В РАЦИОН РЕБЕНКА СОКОВ, ФРУКТОВ. ПОЯВЛЯЕТСЯ УПОРНАЯ АНОРЕКСИЯ, РВОТА, СНИЖЕНИЕ МАССЫ ТЕЛА. РЕБЕНОК БЛЕДНЫЙ, ВЯЛЫЙ У НЕГО МОЖЕТ ПОЯВИТЬСЯ ЖЕЛТУХА. ВОЗМОЖНО УВЕЛИЧЕНИЕ ПЕЧЕНИ И ИНОГДА УВЕЛИЧЕНИЕ СЕЛЕЗЕНКИ. У БОЛЕЕ СТАРШИХ ДЕТЕЙ, ПОСЛЕ ПРИЕМА ФРУКТОЗЫ, ВОЗМОЖНЫ ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИЕ СОСТОЯНИЯ. С ВОЗРАСТОМ НАСТУПАЕТ УЛУЧ ШЕНИЕ СОСТОЯНИЯ И ДЕТИ МОГУТ ПРИНИМАТЬ НЕКОТОРОЕ КОЛИЧЕСТВО ФРУКТОЗЫ БЕЗ ПОСЛЕДСТВИЙ ДЛЯ СВОЕГО ЗДОРОВЬяПРОГНОЗ ЗАВИСИТ ОТ ТЯЖЕСТИ ЗАБОЛЕВАНИЯ, ПРИЛЕГКОЙ ФОРМЕ - ПРОГНОЗ БЛАГОПРИЯТНЫЙ. БОЛЬНЫМ РЕКОМЕНДУЮТ ДИЕТУ, НЕ СОДЕРЖАЩУЮ ФРУКТОЗЫ: МОЛОЧНЫЕ ПРДУКТЫ, ХЛЕБНЫЕ ЗЛАКИ, ЯЙЦА, РАСТИТЕЛЬНЫЕ И ЖИВОТНЫЕ ЖИРЫ.ЛАКТОЗЕМИЯ.ВРОЖДЕННАЯ ПАТОЛОГИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ, ОБУСЛОВЛЕННАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА ЛАКТАЗЫ, ПРИ КОТО РОМ ОРГАНИЗМ НЕ МОЖЕТ ПОЛНОЦЕННО УСВАИВАТЬ ЛАКТОЗУ И ОНА ВЫВОДИТСЯ С МОЧОЙ.БОЛЕЗНЬ ПЕРЕДАЕТСЯ ПО НАСЛЕДСТВУ.СИМПТОМЫ ПРОЯВЛЯЮТСЯ С ПЕРВЫХ ДНЕЙ ЖИЗНИ В СВЯЗИ С ПРИЕМОМ МОЛОКА. РЕБЕНОК БЕСПОКОЕН, ПОЯВЛЯЮТСЯ РВОТА, ПОНОС, МЕТЕОРИЗМ, ОБЕЗВОЖИВАНИЕ, ГИПОТРОФИЯ. ДИСПЕПСИЯ УПОРНАЯ И НЕ ПОДДАЕТСЯ СИМПТОМАТИЧ ЕСКОМУ ЛЕЧЕНИЮ.ЗАБОЛЕВНИЕ ИНОГДА ПРОТЕКАЕТ ОЧЕНЬ ТЯЖЕЛО И ВЕДЕТ К АТРОФИИ И ЛЕТАЛЬНОМУ ИСХОДУ. ПРИ СВОЕВРЕМЕННОМ ЛЕЧЕНИИ - БЛАГОПРИЯТНЫЙ ИСХОД.ЕДИНСТВЕННЫМ ЭФФЕКТИВНЫМ СРЕДСТВОМ ЯВЛЯЕТСЯ ИСКЛЮЧЕНИЕ ИЗ РАЦИОНА РЕБЕНКА ЛАКТОЗЫ. ГРУДНОЕ МОЛОКО ЗАМЕНИТЬ РАСТИТЕЛЬНЫМ.ГИПОГЛИКЕМИЯ ИДИОПАТИЧЕСКАЯ СЕМЕЙНАЯ.ЭТОТ СИНДРОМ ВСТРЕЧАЕТСЯ ЧАЩЕ ЧЕМ САХАРНЫЙ ДИАБЕТ. ВОЗНИКАЕТ ЧАЩЕ У МАЛЬЧИКОВ В РАННЕМ ВОЗРАСТЕ. ПОЯВЛЯЮТСЯ СЛАБОСТЬ, ПОТЛИВОСТЬ, ТРЕМОР, СУДОРОГИ, КОМА, РЕЖЕ ПОРАЖЕНИЕ МОЗГА.ПРОГНОЗ БЛАГОПРИЯТНЫЙ ПРИ СООТВЕТСТВУЮЩЕМ ЛЕЧЕНИИ.

 20

Окислительное фосфорилирование — один из важнейших компонентов клеточного дыхания, приводящего к получению энергии в виде АТФ. Субстратами окислительного фосфорилирования служат продукты расщепления органических соединений — белки, жиры и углеводы.

Однако чаще всего в качестве субстрата используются углеводы. Так, клетки головного мозга не способны использовать для дыхания никакой другой субстрат, кроме углеводов.

Предварительно сложные углеводы расщепляются до простых, вплоть до образования глюкозы. Глюкоза является универсальным субстратом в процессе клеточного дыхания. Окисление глюкозы подразделяется на 3 этапа:

гликолиз;

окислительное декарбоксилирование или цикл Кребса;

окислительное фосфорилирование.

При этом гликолиз является общей фазой для аэробного и анаэробного дыхания.

Хемиосмотическая гипотеза

одна из гипотез в биохимии о механизме преобразования энергии в биологических мембранах (См. Биологические мембраны) при синтезе аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Высказана английским биохимиком П. Митчеллом в 1961 и в более развитом виде в 1966. Согласно Х. г., на ряде биологических мембран, названных П. Митчеллом «сопрягающими» (внутренние мембраны митохондрий (См. Митохондрии), хлоропластов (См. Хлоропласты), плазматические мембраны бактерий), имеется разность электрических потенциалов и разность концентраций ионов водорода. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода образуется за счёт энергии, выделяемой при деятельности цепи окислительно-восстановительных ферментов, и, в свою очередь, является источником энергии для синтеза АТФ из аденозиндифосфорной кислоты и неорганического фосфата. Образование разности электрохимических потенциалов ионов водорода на сопрягающих мембранах митохондрий, хлоропластов и некоторых бактерий можно считать доказанным. В последнее время показано, что функции разности электрохимических потенциалов ионов водорода не ограничиваются ролью источника энергии для синтеза АТФ. Поэтому Х. г. стимулировала изучение процессов транспорта ионов и ряда биологически важных молекул (например, аминокислот, Сахаров) через биомембраны, а также движения бактерий и регуляции активности мембранных белков.

21

Микросомальное окисление - совокупность реакций первой фазы биотрансформации ксенобиотиков и эндогенных соединений, катализирующихся ферментными системами мембран эндоплазматического ретикулума гепатоцитов при участии цитохрома Р-450

При дифференциальном центрифугировании эндоплазматический ретикулум оказывается в микросомальной фракции, поэтому эти реакции получили название микросомальных, а соответствующие ферменты - микросомальных оксигеназ.Ферменты - оксигеназы. Они активируют молекулу кислорода, а затем внедряют один или два атома кислорода в молекулу окисляемого вещества.

Оксигеназы, включающие один атом кислорода в окисляемое вещество, называются монооксигеназами (гидроксилазами).

Оксигеназы, включающие два атома кислорода в окисляемое вещество, называются диаксигеназами.

Оксигеназы работают в составе мультиферментного комплекса, встроенного в мембрану.

Цитохром P450 (цитохром P450-зависимая монооксигеназа, англ. Cytochrome P450, CYP) — общее название ферментов семейства P450. Входят в класс гемопротеинов, относятся к цитохромам типа b[1]. Цитохром P450, связанный с монооксидом углерода, имеет максимум поглощения света при длине волны 450 нм, что определило его название[1][2].

Цитохромы P450 обнаружены во всех без исключения царствах живых сущест.Оксигеназные реакции, катализируемые цитохромом Р450, весьма разнообразны. Одна из самых распространённых реакций окисления ксенобиотиков — окислительное деалкилирование, сопровождающееся окислением алкильной группы, присоединённой к атомам N, O или S. Другой распространённый тип реакций — гидроксилирование циклических соединений (ароматических, предельных и гетероциклических углеводородов)

Суть реакций заключается в гидроксилировании вещества типа R-H с использованием одного атома молекулы кислорода О2, второй атом соединяется с протонами водорода H+ с образованием воды. Донором протонов водорода является восстановленный NADPH + H+. Таким образом, меняется структура исходного вещества, а значит и его свойства, причём они могут как угнетаться, так и наоборот, усиливаться. Гидроксилирование позволяет перейти процессу обезвреживания ко второй фазе — реакциям конъюгации, в ходе которых к созданной функциональной группе будут присоединяться другие молекулы эндогенного происхождения.

Уравнение реакции: RH + O2 + NADPH + H+ > ROH + H2O + NADP+

19 лактаза расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу. В пищеварительных соках отсутствует фермент целлюлаза, гидролизующая поступающую с растительной пищей целлюлозу. Однако в кишечнике имеются микроорганизмы, ферменты которых могут расщеплять некоторое количество целлюлозы. При этом образуется дисахарид целлобиоза, распадающийся потом до глюкозы. Не расщепившаяся целлюлоза является механическим раздражителем стенки кишечника, активирует его перистальтику и способствует продвижению пищевой массы. Под действием ферментов микроорганизмов продукты распада сложных углеводов могут подвергаться брожению.