Обмен кислорода и углекислого газа в тканях

В тканях диффундирующий в кровь из клеток СО₂ большей частью (около 90%) по градиенту концентрации попадает в эритроциты. Движущей силой этого процесса является быстрая, постоянно идущая реакция превращения его в угольную кислоту при участии фермента карбоангидразы. Угольная кислота диссоциирует и подкисляет содержимое эритроцита, что улучшает отдачу оксигемоглобином кислорода (Эффект Бора).

Одновременно с концевыми NH₂-группами β-цепей гемоглобина связывается 10-12% карбонат-иона с образованием карбаминогемоглобина (H-HbCO₂).

Остальные бикарбонаты выходят в плазму крови в обмен на ионы хлора (гипохлоремический сдвиг).

Обмен кислорода и углекислого газа в легких

В легочных капиллярах имеется относительно низкая концентрация углекислого газа в альвеолярном воздухе:

• происходит высокоэффективная диффузия СО₂ из плазмы через альвеолярные мембраны и его удаление с выдыхаемым воздухом,

• уменьшение концентрации СО₂ в плазме стимулирует его образование в карбоангидразной реакции внутри эритроцита и снижает здесь концентрацию иона HCO₃^–,

• одновременно высокая концентрация кислорода вытесняет СО₂ из комплекса с гемоглобином с образованием оксигемоглобина – более сильной кислоты, чем угольная,

• диссоциирующие от оксигемоглобина ионы Н⁺ нейтрализуют поступающий извне ион HCO₃^– с образованием угольной кислоты. После карбоангидразной реакции образуется СО₂, который выводится наружу.

5.  аллостерические взаимодействия имеют колоссальное значение для функции клеток. Таким образом, эволюционный переход от миоглобина к гемоглобину привел к появлению структуры, способной воспринимать информацию из окружающей среды.

Аллостерические свойства гемоглобина обусловлены взаимодействием его а- и В-субъединиц. Жесткость Т-формы (напряженной) четвертичной структуры определяется образованием солевых связей между субъединицами, что обусловливает низкое сродство к кислороду. В R-форме эти меж-субъединичные связи отсутствуют и сродство к кислороду высокое. При оксигенировании атом железа перемещается в плоскость гема и подтягивает за собой проксимальный гистидин. При этом перемещении начинают расщепляться солевые связи и происходит сдвиг равновесия от Т-формы к R-форме. Присоединение к гемоглобину четвертой молекулы 02 происходит значительно легче, чем присоединение первой, так как требует разрыва меньшего числа солевых связей. БФГ связывается с положительно заряженными группами двух Р-це-пей, окружающими центральную полость гемоглобина. Связывание БФГ стабилизирует Т-форму и потому снижает сродство гемоглобина к кислороду. Другой аллостерический эффектор-диоксид углерода-присоединяется к концевым аминогруппам всех четырех цепей, образуя легко расщепляемую карбаматную связь. Для ионов водорода, также участвующих в возникновении эффекта Бора, имеются три пары участков связывания. Ближайшее окружение двух концевых аминогрупп и двух пар ги-стидиновых боковых цепей в дезоксигемо-глобине обладает большим отрицательным зарядом, чем в оксигемоглобине, и потому после отщепления 02 к этим участкам присоединяется Н+. С02 и Н+, подобно БФГ, снижают сродство к кислороду путем стабилизации Т-формы гемоглобина.