
- •20. Онтогенез животных. Молекулярные и клеточные основы развития. Эмбриональное и постэмбриональное развитие.
- •21. Структурно-функциональная организация системы пищеварения. Типы пищеварения
- •22 Эволюция типов дыхания. Легочное дыхание. Газообмен.
- •24. Физиологическая роль эндокринной системы. Гипоталамо-гипофизарная система. Эндокринные железы позвоночных и их гормоны.
- •26. Система кровообращения: функциональная роль и структурная организация.
- •Уровни структурной организации и биологические функции белков. Методы выделения, очистки и количественного определения.
- •30. Молекулярные основы передачи генетической информации. Регуляция биосинтеза белка.
- •29. Ферменты: классификация, активный центр, механизмы катализа.
- •27. Иммунная система. Центральные и периферические органы иммуногенеза, роль в развитии адаптивного иммунного ответа.
- •28. Виды и формы иммунитета. Краткая характеристика фаз адаптивного иммунного ответа.
Уровни структурной организации и биологические функции белков. Методы выделения, очистки и количественного определения.
Б.- нерегулярные полимеры, мономерами которых являются α-L-а/к. Это самый распространенный класс биополимеров (до 80% сух.в-ва). Функции: Структурная Рецепторная Ферментативная Транспортная Е-ая Иммунная Регуляторная Трофическая Трансформация Е Буферная.1959 – предложено 4 ур-ня организации б.мол-лы. В нач.60х дополнена еще 2 уровнями. Первичная. Чередование а/к остатков в полипептидной цепи. Строго запрограмированно в генах ДНК, но возможно репрограммирование и посттрансляционные модификации. Вторичная. Упорядоченное расположение отд-х участков цепи без учета вз/д бок.R. 2 разнов-ти: α –спираль и β-стр-ра. α –спираль. В природных б. правозакрученная, т.к в с-ве т-ко L-а/к. Радиус – 0,23нм. Расст-е м/у витками – 0,54нм. Ср.число а/к остатков на 1 оборот – 3,6. Угол подъема витка – 26град. Плотно насыщена водор.связями, плотно упакована, не имеет внутр.канала и непроницаема для Н2О. Протяженность спирали в глобул-х б. не больше 15 а/к остатков, в фибриллярных на 3-4 оборота длиннее. Регулярность спирали может нарушаться в местах присутствия Пролина – изгибы, изломы. β-стр-ра. В виде // плоских и анти // β-складчатых листов. Менее насыщены водор.связями, в большинстве случаев складчатый лист содержит не больше 6 участков. Ср.протяженность уч-ка 2нм. А/к расп-ся по разные стороны поверх-ти β-слоя, обр-ют «гребли», и гидрофобные R в этом случае обр-ют ядра глобул-х белков. β-складчатые листы не явл.абс-но плоскими и чаще левозакручены. Сверхвторичная. Это Е-выгодные ансамбли вторичных стр-р. Они формир-ся по мере с-за ППЦ. Встреч-ся и в глобул-х и в фибрилл-х белках. Пр: 2 α-спирали обр-ют левозакрученную суперспираль (тропомиозин). Это придает прочность, эластичность, сократимость. «Сэндвич». «Цинковые пальцы»: уч-ют ионы цинка, встреч-ся в Ф, регулят-х белках, которые вз/д с ДНК. Доменный. Структурный домен – четко выраженные глобулярные области в стр-ре белка, которые соеденины м/у собой короткими уч-ками, выполняющими функцию шарнира. В пределах 1 ППЦ м.б несколько стр-рных доменов, 2 и больше могут образовывать функц-е домены, которые классиф-ют по 2м признакам: 1)домены, которые вып-ют функцию актив.центра Ф., т.е каталитическая функция 2)домены, которые способны присоединять к-либо в-ва (у Ф. это коФ, у Ig это АГ). Третичная (конформация белка). Это расположение в простр-ве всех атомов белковой мол-лы. Обусл-на вз/д-ем м/у бок.R. Слабые вз/д-я: водор.св; Ван-дер-Ваальсовы; Ионные. Сильные: дисульфидные; псевдопептидные; эфирные.Третичная стр-ра больше хар-на для глобулярных белков. Они обладают большим разнообразием 3ой стр-ры и функций. Изуч-ся 3ая стр-ра методом рентгеноструктурного анализа. Четвертичная. Для белков из нескольких ППЦ. Они наз. Субъединицы (протамеры). Комплекс наз.олигомер. Поддерж-ся т-ко слабыми вз/д-ями, следовательно лабильна и менее прочная. Больше природных белков с четным кол-вом субъединиц, но есть и с нечетным (G-белки). Методы выделения, очистки и количественного определения. Послед-ть операций по выделению белков: 1)измельчение биоматериала (гомогенизация). 2)перевод б. в растворимое сост-е (экстракция). 3)выделение исследуемого б. из смеси др.белков – очистка и получ-е индивид.белка. Фракционирование и очистка белков. Методы: 1.Высаливание. 2.Хроматография. а.Адсорбционная Хр. б. Распределительная Хр. в.Ионообменная Хр г.Аффинная Хр. д.Гель-Хр. 3.Электрофорез. а.Зональный ЭФ. б.Дисковый ЭФ. в.Метод изоэлектрического фокусирования. 4. Очистка от низкомолек-х примесей. Исп-ют диализ, гель-хр., кристаллизаиюю и ультрафильтрацию.