ҚММУ Ф 4/3-04/02

ҚММУ БЕ 4/02

2007 ж. 14 маусымдағы

ҚазММА жанындағы

ОӘК №6 НХ

Қарағанды мемлекеттік медицина университеті

Молекулярлық биология және медициналық генетика кафедрасы

Дәріс

Тақырыбы 10: Ақуыздар, құрылысы, жіктелуі, қызметі.

Пән: Молекулярлық биология және медициналық генетика

Мамандығы: 5В130100 «Жалпы медицина»

Курс: 1

Уақыты: 50 мин.

Қарағанды 2011

Молекулалық биология және медициналық генетика кафедрасының отырысында бекітілген

«31» 08 2012ж. №1 хаттама

Молекулярлық биология және

медициналық генетика каф. меңг.: Б.Ж. Құлтанов

Дәріс құрылымы

Тақырыбы: «Ақуыздар, құрылысы, жіктелуі, қызметі».

Мақсаты: Ақуыздың құрылысы және қызметін, ақуыз фолдингі туралы жалпы түсініктемені оқып білу.

Дәрістің жоспары:

1. Ақуыздың құрылымдық ұйымы деңгейлері.

2. Аминқышқылдардың жіктелуі.

3. Ақуыздың алғашқы құрылымына сипаттама.

4. Ақуыздың екінші құрылымы және оның ерекшеліктері.

5. Ақуыздың үшінші құрылымы, оның пайда болу ерекшеліктері.

6. Шаперондар және олардың қызметі

Дәріс тезистері.

Ақуыздар – бұл полимерлер, олардың мономерлері болып амин қышқылдары саналады. Ақуыз құрамына 20 аминқышқылдары кіреді, олар клетка цитоплазмасында болады.

Аминқышқылдардың жіктелуі:

1. Алмасатын (эссенциальды).

Адам ағзасында синтезделінбейді (оларға амин қышқылының 8- түрі жатады). Міндетті түрде адам ағзасына тағаммен енеді: (метионин, трионин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин,), ал жарым-жартылай алмасатындарға амин қышқылының 2 түрі жатады: - аргинин, гистидин.

2. Алмаспайтын – амин қышқылының бұл түрі адам ағзасында синтезделінеді. Олардың 10 түрі белгілі:

1. Глутамин қышқылы.

2. Глутамин.

3. Промин.

4. Аспарагин қышқылы.

5. Тирозин

6. Цистеин.

7. Серин.

8. Глицин.

9. Аланин.

10. Аспарагин.

Ақуыз құрылысының бірнеше деңгейлі құрылымы бар. Олар келесі түрге бөлінеді:

1. Алғашқы; 2. Екінші; 3. Үшінші; 4. Төртінші.

Алғашқы құрылымы – бұл бір-бірімен полипептидті байланысқан аминқышқылды қалдықтар байланысқан бір ізділігі.

Нақ осы құрылым РНҚ – дағы кодондардың бір ізділігімен тіке кодталады және трансляция кезінде көшірмесін алады.

Табиғаттағы ақуыздарда кездесетін барлық 20 аминқышқыл қалдықтарының құрылысы ұқсас, (лейцин, глицин, изолейцин, лизин, аспарагин, трипторан және т.б.). Олар үш мүшелі негізден тұрады, орташа (альфа – көміртекті атомымен байланысқан радикалдар -R). Аминқышқылдар қалдықтарының нақ радикалдармен айырмашылығы бар.

R

-NH – C H – C (NH₂ – CH₂ - COOH)

║

O

NH₂ - C H – COOH + NH₂ – C H –COOH --- NH₂ – C H – CJ – NH – C H – COOH

Дипептидтің пайда болуында – пептидті байланыс алынады.

Амин қышқылының радикалдары

Лей Асн Иле Арг Глу

-NH-CH-C – NH – CH – C - - NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C -

O O O O O

Амин қышқыл қалдықтары.

1. – СО – NH – пептидті байланыста - шырқ айналу мүмкін емес.

2. Қалған екі байланыста: - NH – CH – және C H – CO - шырқ айналуы мүмкін.

Бір-бірімен өзара пептидті қосылып, қалдықтар тірегі пептидті шынжырда үздіксіз негізді құрастырады, онда үш типті байланыс кездеседі. Пептидті байланыстың айналасында (-СО- NH) шиыршық тәрізді айналу жүрмейді. Ал қалған екі байланыстарда (-NH-CH- және C H- CО) шырқ тәрізді айналу жүреді және пептидті байланыстың бүгілуіне мүмкіндік береді, және де екінші, үшінші құрылымдардың пайда болуына алып келеді.

Ақуыздың пайда болуының келесі этапы – фолдинг, яғни, дұрыс үш өлшемді құрылысқа пептидті тізбекті орау.

Ақуыздың екінші құрылымы.

Көптеген пептидті тізбектердің фрагменттері қалануға ие болады: альфа – спиральді немесе бета – құрылымды. Бұл деңгейдегі кеңістік ұйымы екіншілік құрылымды деп аталады.

Альфа спираль. Пептидті шынжыр негізгі тірегі, спиральге бұралған, аминқышқыл радикалдары спиральдан сыртқа қарай айналады. Бұл құрылым кезінде аминқышқыл негіздері сутекті байланыспен қосылады (бір спиарльді орамға 3,6 аминқышқыл қалдықтары қатысады).

Бета – құрылым. Бұл жерде пептидті тізбектердің негіздері иректелген конфигурацияны немесе бүктелген жапырақ тәрізді болып келеді.

Бұл құрылым сутекті байланыспен байланысқан. Ақуыздың екінші құрылымы оның алғашқы құрылымымен анықталынады. Жанама радикалдар анықтайды, пептидті тізбектердің қалай бүрілетінін және жалпы алғанда ол бүгіле алады ма соны анықтайды, егер радикалдар біртекті жасалған және бір-біріне жақын орналасса, онда альфа – спираль түзілмейді.