Трансферази

Ці ферменти прискорюють реакції переносу атомних груп і молекулярних за­лишків від одних сполук до інших. У цей клас входять більше 200 індивідуальних ферментів. У залежності від тих груп, які переносяться, розрізняють фосфотранс-ферази, амінотрансферази, глікозилтрансферази, трансферази, метилтрансферази та ін. До цього класу ферментів належать також фосфорилази, пірофосфорилази, кінази. Трансферази каталізують реакції переносу метильних, альдегідних або ке-тонних, ацильних, алкільних і глікозильних залишків, аміногруп, а також залишків фосфорної кислоти і сульфатної групи від однієї молекули до іншої.

Фосфотрансферази, які прискорюють реакцію переносу залишку фосфорної кислоти, мають виключно важливе значення для життєдіяльності організмів, бо вони забезпечують перетворення органічних сполук у фосфорні ефіри, які більш легко вступають у наступні реакції.

Трансферази беруть участь у багатьох реакціях обміну речовин.

Гідролази

До складу гідролаз відносять ферменти, які прискорюють реакції гідролізу -розщеплення складних органічних сполук за участю води, її приєднанням (катабо­лізм) або виділенням. Ферментативне розщеплення вуглеводів, білків, жирів про­ходить через ряд послідовних реакцій, які називають катаболітичним шляхом. Ка­таболізм супроводжується виділенням вільної енергії із складних органічних моле­кул, яка запасається у формі енергії фосфатних зв'язків АТФ.

Катаболізм і анаболізм проходять у клітинах одночасно, це дві сторони одного процесу - обміну речовин.

До гідролаз належать амілази, протеази, целюлази і геміцелюлази, пектинази, амідази, естерази, карбогідази, -галактозидиза, -галактозидаза, -фруктофура-нозидаза та ін.

Важливе виробниче значення мають амілази - ферменти, які каталізують гід­роліз крохмалю. Ці гідролази ще називають глікозидазами, бо вони беруть участь у розщепленні глікозидних зв'язків поліцукридів.

-аміліза (К.Ф.З.2.1.1., -1,4 -глюкан -4 глюканогідролаза) каталізує розрив -1,4 -глюкозидних зв'язків в амілозі й амілопектині. Утворені декстрини є порів­няно низькомолекулярними декстринами (5-8 глюкозних залишків). Це зумовлено тим, що фермент не діє на - 1,6 - глюкозидні зв'язки в місцях розгалуження аміло­пектину. У результаті дії -амілази на амілозу й амілопектин утворюються низько­молекулярні декстрини, які не забарвлюються йодом, і невелика кількість олігоцу­кридів, мальтози і глюкози. У зв'язку з характером дії, - амілазу називають дек-стриногенною або ендогенною амілазою.

Дія - амілази на амілозу призводить до швидкого зменшення в'язкості середовища І збільшенню відновлювальної здатності.

- Амілаза (К.Ф. 3.2.1.2, - 1,4 - глюкан-мальтогідролаза) гідролізує -1,4 -глюкозидні зв'язки з нередукуючих кінців ланцюга амілози й амілопектину, послі-

70

довно відщеплюючи молекули мальтози. Амілоза цим ферментом повністю розще­плюється до мальтози, амілопектин - на 50 - 55%.

- амілази не гідролізують -1,6 -глюкозидні зв'язки в амілопектині. При їх спільній дії на крохмаль залишаються розгалужені декстрини з 5-8 глюкозидни-ми залишками, які називають граничними декстринами. У них зосереджені всі 1,6 - глюгозидні зв'язки крохмалю.

В амілазах мікробного походження - амілаза відсутня , разом з тим - аміла­за мікроміцетів і бактерій сприяє утворенню уже на початку гідролізу значної кіль­кості глюкози і мальтози.

Оліго - 1,6-глюкозидаза {КФ 3.2.1.10; декстрин - 6 - глкжаногідролаза; дек-стриназа) присутня в солоді, каталізує розщеплення -1,6 - глюкозидних зв'язків в кінцевих декстринах, пентозах, ізомальтозі. Особливо велика кількість цих ферме­нтів накопичується в просяному солоді.

Глюкоамілаза (КФ 3.2.1.3; - 1,4 - глюкан - глюкогідролаза; синонім - амілог-люкозидаза) містяться в мікроорганізмах, каталізує розрив -1,4 – і -1,6- глюкози­дних зв'язків у крохмалі. Від нередукуючих кінців амілози й амілопектину послі­довно відщеплюються по одному глюкозидному залишку, тобто глюкоза. Під дією цього ферменту крохмаль може гідролізуватися повністю.

Целюлаза (КФ 3.2.1.4; -1,4 - глюкан - 4 глюканогідролаза каталізує розщеп­лення - глюкозидних зв'язків у целюлозі до целодекстринів і целобіози.

Геміцелюлаза. Під цією назвою об'єднані ферменти, які каталізують розщеп­лення геміцелюлоз з утворенням різних моноцукридів і уронових кислот. Ксилана-за (КФ 3.2.1.8; ксилан- 4 - ксиланогідролаза) розщеплює ксилан до ксилози.

Протеїназа (3.4.4; пептидилпептидгідролаза, пептидгідролаза, або протеаза, протеолітичні ферменти) каталізує гідролітичне розщеплення білків І поліпептидів, тобто розрив зв'язків , До цієї групи ферментів належать пепсин (3.4.4.1),

трипсин (3.4.4.4), папаїн (3.4.4.10). Кінцевий продукт гідролізу-амінокислоти.

Пектинази. Ця група ферментів каталізує процеси розщеплення складних пектинових речовин. Найбільш вивчені два види пектолітичних ферментів; пекти-нестераза І полігалактуроназа.

Пектинестераза (КФ 3.1.1.11; пектин - пектилгідролаза) гідролізує метоксиль-ні групи молекули розчинного пектину. У результаті розщеплення складное-

фірних зв'язків утворюється полігалактуронова кислота і метиловий спирт. Діє та­кож на нативний пектин,

Полігалактуроназа (КФ 3.2.1.15; полі- -1,4 -галактуронід - гліканогідрола-за) каталізує гідроліз - -1,4 -Д -галактуронідні звязки в пектинах та інших поліга-лактуронидах з утворенням вільних - галактуронових кислот.

У склад пектолітичного комплексу входять й інші ферменти, детально не вивчені.

Інвертаза (КФ 3.2.1.26; -Д-глюкуронид-глюкуроногідролаза; -фруктофура-нозидиза; сахараза) каталізує гідроліз цукрози до глюкози і фруктози.

Дезамідази (3.5) утворюють групу гідролаз, які каталізують гідроліз лінійних або циклічних амідів (амідогідролази або амідази) і деяких інших ферментів, які роз-

71

щеплюють звязки Із амідаз найбільше розповсюдження має аспарагіиаза (КФ

3.5.1.1; -глютамін-амідогідролаза). У результаті гідролізу цими ферментами ліній­них амідів виділяється аміак і відповідні амінокислоти. Уреаза каталізує розпад сечо­вини (карбаміду) на аміак і вугільну кислоту. До лінійних амідіназ (3.5.3) відносить­ся аргіназа ( -аргінін-урогідролаза), що каталізує гідролітичне розщеплення аргініну до орнітину і сечовини. До циклічних амідиназ (3.5.4) відносяться цитозин - дезамі­наза, аденін-дезаміназа, аденозин-дезаміназа, АМФ-дезаміназа. Вони каталізують гі­дроліз (дезамінування) піридинових або пуринових основ, також нуклеотидів.

Пірофосфатази (3.6) каталізують розщеплення ангідридного зв'язку, напри­клад зв'язки фосфорної кислоти. До них належать неорганічна пірофосфатаза (3.6.1.1), аденозинтрифосфатаза або АТФ-аза (3.6.1.3), яка звільнює із молекули АТФ кінцевий залишок фосфорної кислоти з утворенням АДФ.

Ліази каталізують негідролітичне (безпосереднє) розщеплення субстратів на декілька компонентів. При зворотній реакції з окремих компонентів утворюється речовина. Ліази поділяють на п'ять підкласів. Карбоксиліази (карбоксилази і дика-рбоксілази) каталізують відщеплення або фіксацію із молекул амінокислот і оксикислот. Піруватдекарбоксилаза або карбоксилаза (КФ 4.1.1.1; карбоксиліаза - 2 - оксокислот) каталізує розщеплення піровиноградної кислоти на ацетальдегід і , що є важливою реакцією під час спиртового бродіння. Альдолаза (КФ 4.1.2.7; кетозо - 1 - фосфат – альдегід - ліаза) каталізує розщеплення кетозо - 1 - фосфата на діоксиацетонфосфат і відповідний альдегід. Значна кількість Із цих ферментів має важливе значення в реакціях циклу Кребса.