84 Ферментативный катализ

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы, присутствующие во всех живых клетках.

Свойства ферментативного катализа:

1. Ферменты резко снижают энергетические барьеры. Например, энергия активации для реакции распада пероксида водорода под действием иона железа (II) и молекулы каталазы соответственно раны 42 и 7,1 кДж/моль.

2. Ферменты весьма специфичны. Так, например амилаза, содержащаяся в слюне, легко и быстро расщепляет крахмал, молекула которого состоит из огромного числа одинаковых глюкозных звеньев, но она не катализирует процесс распада сахарозы.

3. Ферментам характерно явление насыщения, т.е. среднее время от результативного связывания субстрата до высвобождения продукта.

Согласно обычным представления о механизме катализа считают, что субстрат S реагирует с ферментом Е, образуя сначала ферментсубстратный комплекс ЕS. Эта реакция обратима, комплекс ES может диссоциировать на субстрат S и фермент Е, но равным образом приводит к продуктам Р реакции:

S + E ES P + E

Тогда скорость реакции связана с концентрацией субстрата уравнением Михаэлеса-Ментен:

здесь v_max – максимальная скорость реакции, достигаемая при больших значениях S, К_m – (константа Михаэлеса) константа диссоциации в реакции образования комплекса фермент-субстрат.

К_m – такая концентрация субстрата, при которой достигается скорость, равная половине максимальной.

Н есколько упрощая, можно сказать, что К_m отражает сродство фермента к субстрату: чем это сродство выше, тем К_m меньше, т.е. тем круче идёт кривая зависимости скорости от концентрации субстрата на графике. Зависимось v от S описывается гиперболой (рис. 17.2).

Проанализируем уравнение Михаэлеса-Ментен:

П

Рис. 17.2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

ри малых концентрациях субстрата S (когда С_S << Кm) имеем:

,

т.е. фермент работает в линейном режиме, а реакция имеет первый порядок.

Если же, напротив, концентрация субстрата очень велика, получаем режим насыщения:

при С_S >> Кm v ≈ V_max.

Здесь скорость перестаёт зависеть от концентрации субстрата, не поднимаясь выше V_max, т. е. реакция преобретает нулевой порядок. Отсюда - та гипербола, которой описывается зависимость v от С_S для ферментативной реакции. По мере же расходования субстрата порядок реакции изменяется от нулевого до первого.