Аминокислоты

1. АМИНОУКСУСНАЯ КИСЛОТА В РАСТВОРЕ НАХОДИТСЯ В ВИДЕ:

1) H₃N⁺CH₂COO^¯

2) H₂NCH₂COOH

3) H₂NCH₂COO^¯

4) все, перечисленные выше

5) среди перечисленных ответов нет правильного ответа.

2. РЕАКЦИЯ СРЕДЫ В РАСТВОРАХ АМИНОКИСЛОТ:

1) кислая

2) нейтральная

3) слабощелочная

4) зависит от числа аминогрупп и карбоксильных групп

5) все, перечисленные выше

3. ВЫБЕРИТЕ ОДИН НЕПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ.

АМИНОКИСЛОТЫ В ОРГАНИЗМЕ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ:

1) на биосинтез гема;

2) на биосинтез белков;

3) на биосинтез гормонов (катехоламинов, Т₃, Т₄);

4) на биосинтез нейромедиаторов;

5) на биосинтез кортикостероидов.

4. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ НЕОБХОДИМЫ:

1. пептидных гормонов;

2. заменимых аминокислот;

3. условно заменимых аминокислот;

4. частично заменимых аминокислот;

5. собственных белков организма.

5. ВЫБЕРИТЕ ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ:

1) –CH=N-

2) –CO-NH-

3) –CO-NH₂-

4) –COOH-NH₂-

5) CO-OR

6. ЭЛЕМЕНТ, КОТОРЫЙ НЕ ВХОДИТ В СОСТАВ БЕЛКОВ:

1) азот

2) сера

3) мышьяк

4) водород

5) кислород

7. АМИНОКИСЛОТА БЕЗ СТЕРЕОИЗОМЕРОВ:

1) тирозин

2) глицин

3) аланин

4) цистеин

5) серин

8. В РАСТВОРАХ АМИНОКИСЛОТЫ ПРОЯВЛЯЮТ:

1) кислотные свойства

2) основные свойства

3) амфотерные свойства

4) с кислотами и основаниями не взаимодействуют

5) нет правильного ответа

9. В ВОДНОМ РАСТВОРЕ АМИНОКИСЛОТЫ НЕ ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ С:

1) НСl

2) NaOH

3) KNO₃

4) С₂Н₅ОН

5) все перечисленные вещества

10. ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ГЛИЦИНА С СОЛЯНОЙ КИСЛОТОЙ ОБРАЗУЕТСЯ:

1) хлоргидрат аминоуксусной кислоты

2) хлоруксусная кислота

3) глицин хлорид

4) хлорид аминоуксусной кислоты

5) хлорангидрид аминоуксусной кислоты

11. ДОНОРОМ ПОДВИЖНЫХ МЕТИЛЬНЫХ ГРУПП В ПРОЦЕССАХ МЕТАБОЛИЗМА ОРГАНИЗМА:

1) валин

2) лейцин

3) метионин

4) аргинин

5) треонин

14. НЕЗАМЕНИМОЙ ДЛЯ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ:

1) глицин

2) тирозин

3) триптофан

4) аргинин

5) цистеин

15. НЕЗАМЕНИМАЯ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА АМИНОКИСЛОТА:

1) лизин

2) серин

3) орнитин

4) глицин

5) цистеин

16. НЕЗАМЕНИМАЯ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА АМИНОКИСЛОТА:

1) треонин

2) серин

3) орнитин

4) глицин

5) цистеин

17. НЕЗАМЕНИМАЯ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА АМИНОКИСЛОТА:

1) изолейцин

2) серин

3) орнитин

4) глицин

5) цистеин

18. ПОЛОЖИТЕЛЬНЫМ ЗАРЯДОМ ОБЛАДАЕТ АМИНОКИСЛОТА:

1) аспарагин

2) глутамин

3) лизин

4) глутамат

5) глицин

19. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ:

1) треонин

2) триптофан

3) аргинин

4) гистидин

5) серин

20. АМИНОКИСЛОТА С ПОЛОЖИТЕЛЬНЫМ ЗАРЯДОМ В РАДИКАЛЕ:

1) гистидин

2) валин

3) аргинин

4) лизин

5) изолейцин

21. АМИНОКИСЛОТА С ОТРИЦАТЕЛЬНЫМ ЗАРЯДОМ В РАДИКАЛЕ:

1) аспарагиновая

3) глицин

4) аргинин

5) фенилаланин

22. ГИДРОФИЛЬНОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ:

1) метионин

2) серин

3) валин

4) лейцин

5) изолейцин

23. ГИДРОФИЛЬНОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ:

1) фенилаланин

2) лейцин

3) треонин

4) метионин

5) аланин

24. ГИДРОФОБНАЯ АМИНОКИСЛОТА:

1) серин

2) лейцин

3) глутамин

4) цистеин

5) лизин

25. ГИДРОФОБНАЯ АМИНОКИСЛОТА:

1) глутамин

2) лизин

3) цистеин

4) триптофан

5) изолейцин

26. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА:

1) метионин

2) лизин

3) валин

4) серин

5) аргинин

27. СУЛЬФГИДРИЛЬНУЮ ГРУППУ СОДЕРЖИТ АМИНОКИСЛОТА:

1) аспарагин

2) гистидин

3) лизин

4) цистеин

5) метионин

28. АМИНОКИСЛОТА – ПРОИЗВОДНЫЕ ПРОПИОНОВОЙ КИСЛОТЫ:

1) аланин

2) серин

3) цистеин

4) треонин

5) фенилаланин

29. ПРОИЗВОДНЫМ ЯНТАРНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЕТСЯ

1) глутаминовая кислота

2) гистидин

3) пролин

4) триптофан

5) аспарагиновая кислота

30. АМИНОКИСЛОТА – ПРОИЗВОДНОЕ ГЛУТАРОВОЙ КИСЛОТЫ:

1) аспарагиновая кислота

2) глутаминовая кислота

3) аргинин

4) лизин

5) гистидин

ПРИ ТРАНСАМЕНИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ:

1. образование кетокислот;

2. синтез заменимых аминокислот;

3. перенос аминогруппы с аминокислоты на пиридоксальфосфат;

4. образование субстратов цитратного цикла;

5. перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

В РЕАКЦИЯХ ТРАНСАМЕНИРОВАНИЯ УЧАСТВУЮТ ФЕРМЕНТЫ:

1. декарбоксилазы;

2. аминотрансферазы;

3. дезаминазы;

4. дегидрогеназы;

5. оксидазы.

ВЫБЕРИТЕ ОДИН НЕПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ, РЕАКЦИЯ ТРАНСАМЕНИРОВАНИЯ ОБЕСПЕЧИВАЕТ:

1. начальный этап катаболизма аминокислот;

2. синтез заменимых аминокислот;

3. перераспределение аминного азота в организме;

4. образование кетонокислот в клетке;

5. синтез незаменимых амикислот.

НАРУШЕНИЕ ТРАНСАМЕНИРОВАНИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ НЕДОСТАТКЕ ВИТАМИНА:

1. РР;

2. В₁;

3. Н;

4. В₆;

5. В₂.

ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ ПОДВЕРГАЕТСЯ ТОЛЬКО ОДНА АМИНОКИСЛОТА ПРИ рН=7,4:

1) три

2) гис

3) глу

4) тре

5) цис

ВЫБЕРИТЕ ОДИН НЕПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ.

ТИПЫ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ:

1. окислительное;

2. гидролитическое;

3. восстановительное;

4. внутримолекулярное;

5. радикальное.

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЮ ПОДВЕРГАЮТСЯ:

1) 5-о-три

2) про

3) тир

4) тре

5) глу

31. ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ РЕАКЦИЮ ФОЛЯ ДАЕТ

1) триптофан

2) гистидин

3) тирозин

4) треонин

5) цистеин

32. ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ КСАНТОПРОТЕИНОВУЮ РЕАКЦИЮ ДАЮТ

1) фенилаланин

2) метионин

3) серин

4) аргинин

5) аспарагин

33. НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ ОТРИЦАТЕЛЬНАЯ С

1) простыми белками

2) дипептидами

3) трипептидами

4) свободными аминокислотами

5) карбоновыми кислотами

34. БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ БУДЕТ ПОЛОЖИТЕЛЬНОЙ ДЛЯ

1) простыми белками

2) дипептидами

3) трипептидами

4) свободными аминокислотами

5) карбоновыми кислотами

35. УКАЖИТЕ ОБЩУЮ КАЧЕСТВЕННУЮ РЕАКЦИЮ НА БЕЛКИ:

1) биуретовая реакция

2) ксантопротеиновая реакция

3) взаимодействие с соляной кислотой

4) взаимодействие с растворимой солью свинца

5) взаимодействие с азотной кислотой

36. УКАЖИТЕ ВАЖНЕЙШУЮ БИОЛОГИЧЕСКУЮ ФУНКЦИЮ БЕЛКОВ:

1) катализ биохимических процессов

2) транспорт веществ

3) регуляция иммунной системы живых организмов

4) обеспечение строительного материала для тканей

5) передача наследственной информации

ПОЛНОЦЕННЫМИ СЧИТАЮТ БЕЛКИ, СОДЕРЖАЩИЕ:

1. все заменимые аминокислоты;

2. все незаменимые аминокислоты;

3. 20 основных аминокислот;

4. частично заменимые аминокислоты;

5. условно заменимые аминокислоты.

37. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКА ЗАВИСИТ ОТ

1) наличия гидратной оболочки

2) суммарного заряда

3) наличия водородных связей

4) наличия спиральных участков в молекуле

5) всех перечисленных параметров

38. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – ЭТО…

1) последовательность аминокислот

2) аминокислотный состав

3) молекулярная формула белка

4) строение β-спирали белка

5) все, перечисленные выше

39. НА ФОРМИРОВАНИЕ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА НЕ ОКАЗЫВАЕТ ВЛИЯНИЯ:

1) водородные связи между функциональными группами

2) гидрофобное взаимодействие между углеводородными радикалами

3) дисульфидная связь между цистеиновыми остатками

4) пептидная связь

5) ван-дер-ваальсовые взаимодействия

40. ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРУЮТ СВЯЗИ

1) сложноэфирные

2) гидрофобные

3) водородные

4) ионные

5) дисульфидные

41. НАИБОЛЕЕ ПРОЧНЫЕ СВЯЗИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1) пептидные

2) дисульфидные

3) водородные

4) ионные

5) гидрофобные

42. ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫЕ БЕЛКИ

1) альбумины

2) глобулины

3) глутелины

4) гистоны

5) протамины

43. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

1) протамины

2) миоглобин

3) гистоны

4) флавопротеины

5) гемоглобин

44. ОЛИГОМЕРНЫЕ БЕЛКИ

1) проходят через полупроницаемую мембрану

2) не содержат α-спиральных участков

3) состоят из нескольких полипептидных цепей

4) не обладают четвертичной структурой

5) соответствуют всем вышеуказанным утверждениям

45. ОЛИГОМЕРНЫЕ БЕЛКИ ОТЛИЧАЕТ НАЛИЧИЕ

1) первичной структуры

2) вторичной структуры

3) третичной структуры

4) четвертичной структуры

5) доменного строения

46. В КАКИХ УСЛОВИЯХ НЕ ПРОИСХОДИТ ГИДРОЛИЗ БЕЛКОВ?

1) при кипячении с концентрированной соляной кислотой

2) под действием избытка щелочи

3) под действием ферментов

4) при добавлении химически чистой воды

5) нет верного ответа

47. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ ПРИВОДИТ К РАЗРУШЕНИЮ…

1) ковалентных связей

2) первичной структуры

3) водородных связей

4) вторичной и третичной структур

5) все, перечисленные выше

48. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА НЕ НАРУШАЮТСЯ СВЯЗИ

1) дисульфидные

2) водородные

3) пептидные

4) ионные

5) гидрофобные

49. ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА ВЫЗЫВАЕТ ДОБАВЛЕНИЕ

1) концентрированной азотной кислоты

2) сульфата меди

3) азотнокислого серебра

4) концентрированной щелочи

5) сульфата аммония

50. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА ВСЕГДА СОПРОВОЖДАЕТСЯ

1) нарушением третичной структуры белка

2) гидролизом пептидных связей

3) появлением окраски

4) образованием функциональных комплексов с другими белками

5) потерей нативных биологических свойств

52. КОЛЛАГЕН СОДЕРЖИТ МНОГО ОСТАТКОВ

1) гистидина

2) глицина

3) аспарагина

4) лейцина

5) глутамата

53. МОЛЕКУЛЯРНУЮ МАССУ БЕЛКОВ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ

1) по аминокислотному составу

2) диализом

3) ионообменной хроматографией

4) колориметрически

5) гель-фильтрацией

54. АЛЬБУМИНЫ РАСТВОРИМЫ В

1) дистиллированной воде

2) фосфатном буфере, pH=6,8

3) полунасыщенном растворе сульфата аммония

4) полунасыщенном растворе сульфата меди

5) насыщенном растворе сульфата аммония

55. СМЕСЬ БЕЛКОВ С РАЗЛИЧНОЙ МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССОЙ МОЖНО РАЗДЕЛИТЬ

1) гель-фильтрацией

2) ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор

3) диализом

4) ультрацентрифугированием

5) высаливанием

56. БЕЛКИ С РАЗЛИЧНОЙ МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССОЙ НЕЛЬЗЯ РАЗДЕЛИТЬ, ИСПОЛЬЗУЯ

1) трихлоруксусную кислоту

2) гидроксид натрия

3) сульфат меди

4) сульфат аммония

57. ДЛЯ ОЧИСТКИ БЕЛКОВ ОТ СОЛЕЙ ИСПОЛЬЗУЮТ МЕТОДЫ

1) гель-фильтрации

2) диализа

3) бумажной хроматографии

4) гидролиза

5) все вышеперечисленные