1.5.2 Современная классификация бактериоцинов пробиотиков

Называют бактериоцины, как правило, по виду микроорганизма, его продуцирующего, например: болгарская палочка – булгарицин, ацидофильная палочка – ацидоцин и т.д. (табл. 1.10).

Таблица 1.10 – Бактериоцины, образуемые бактериями, входящими в состав различных БП и ПФП [167; 534]

	Название	Продуцент
1	Амиловорин 471	Lactobacillus amylovorus 471119
2	Ацидоцин В	Lactobacillus acidophilus
3	Лактоцины B, F, G, M	Lactobacillus acidophilus
4	Булгарицин	Lactobacillus bulgaricus
5	Баварицин МN	Lactobacillus bavaricus MN
6	Бактериоцин	Streptococcus salivarius subsp. Thermophilus
7	Саливарцин А	Streptococcus salivarius subsp. Thermophilus
8	Бактериоцин N5	Bifidobacterium sp.
9	Вариацин	Lactococcus lactis sp. Lactis
10	Диацетин В-1	Lactococcus lactis sp diacetylactis
11	Kазеицин	Lactobacillus casei
12	Kурвацин FS47	Lactobacillus curvatus FS47
13	Kурвацин А	Lactobacillus curvatus LTH1174
14	Лактицин 3147	Lactococcus lactis 3147
15	Лактицин 481	Lactococcus lactis
16	Лактококцин 140	Lactococcus lactis 140
17	Лактококцин В и G	Lactococcus lactis
18	Лактоцин S	Lactobacillus sake L 45
19	Липоцин М18	Brevibacterium linens M18
20	Низин	Lactococcus lactis sp lactis
21	Низин Z	Lactococcus lactis sp lactis 10-1
22	Лактострепцин	Lactococcus spp. Lactis
23	Диплоцин	Lactococcus lactis sp cremoris
Окончание таблицы 1.10
24	Плантарицин А и С	Lactobacillus plantarum
25	Плантацин 154	Lactobacillus plantarum LTF154
26	Сакацин 674	Lactobacillus sake Lb674
27	Гельветицин	Lactobacillus helveticus
28	Раутерин	Lactobacillus reuteri
29	Лактобревин	Lactobacillus brevis
30	Саливаримицин А	Lactococcus lactis sp lactis
24	Термофилин А	Streptococcus thermophilus ST134
25	Энтерококцин	Enterococcus faecium
26	Энтероцин А	Enterococcus faecium
27	Энтероцин 4	Enterococcus faecalis INIA4

По спектру антибактериальной активности бактериоцины делят на две группы. Представители первой группы характеризуются узким спектром антибактериального действия: вызывают гибель организмов, близких к организму-продуценту.

В эту группу входят лактоцин В и F-27, амиловорин, педиоцин N5P, теpмофилин А, курвацин А, амиловорин L471, энтерококцин.

Бактериоцины, относящиеся ко второй группе, ингибируют рост многих видов грамположительных, иногда и грамотрицательных микроорганизмов, в том числе Listeria monocytogenes, Clostridium botulinum, Clostridium sporogenes, Staphylococcus aureus, Pediococcus acidilactici, Bacillus spp., Enterococcus faecalis и др. К бактериоцинам второй группы относятся: педиоцин А, ацидоцин В, диацетин В-1, курвацин FS47, лактицин 3147, плантарицин С, энтерококцины, саливарцин, низин, саркацин 674, мутацин.

Лантибиотики – это бактериоцины, в состав которых входят такие редкие тиоэфирные аминокислоты, как лантионин и метиллантионин. Эти вещества имеют также широкий антимикробный спектр действия.

По механизму биосинтеза лантибиотики можно разделить на две группы: низины и субтилин, продуцируемый B.subtilis, которые синтезируются на рибосомах, и лантибиотики, биосинтез которых происходит не на рибосомах. Механизм биологического действия лантибиотиков, в том числе низина, связан с нарушением проницаемости бактериальных цитоплазматических мембран.

Нарушение мембранного потенциала инициируется образованием пор, через которые проходят молекулы лантибиотиков [167, 546].

К лантибиотикам, образуемым молочнокислыми бактериями, относятся: лактицин 481, стрептококцин АFF22, саливаримицин А, вариацин, лактицин 3147, бактериоцин из Streptococcus salivarius SBT1277, низин [604].

Хорошо изучены бактериоцины у бифидобактерий. Эти соединения – бифидин и бифилонг, достаточно стабильны при температуре 100°С, активны при кислой рН и проявляют антимикробную активность в отношении многих видов энтеробактерий, вибрионов, стрептококков и стафилококков [70, 645].

Одним из самых мощных антимикробных средств, активным в отношении многих грамположительных и грамотрицательных бактерий, а также дрожжей, плесеней и простейших [534], является бактериоцин реутерин, который продуцируют Lactobacillus reuteri и некоторые лактококки.

Реутерин синтезируется in vitro при рН, температуре и анаэробных условиях, близких к условиям желудочно-кишечного тракта. Первоначально Lactobacillus reuteri были выделены из грудного молока. Они представляют собой наиболее распространенный вид лактобактерий, которые обнаруживаются в желудочно-кишечном тракте человека и животных [618, 703].

Как и другие лактобактерии, L. reuteri образуют конечные продукты метаболизма с кислотными свойствами (молочную и уксусные кислоты), которые обладают выраженной противомикробной активностью [534].

Известно, что L. reuteri эффективно колонизируют кишечник человека после употребления молочных продуктов; в настоящее время подобные продукты широко продаются в Швеции.

Исследования на животных и людях показали, что определенные штаммы Lb. reuteri, используемые в качестве пробиотиков, могут обеспечить защиту от вредного воздействия некоторых микробиологических, химических и физических стресс-факторов, снизить уровень холестерина; модулировать иммунный ответ, а также улучшить развитие ткани подвздошной кишки [553, 651, 702, 684, 698, 704].

In vivo, синтез активного реутерина может происходить в толстой кишке в процессе метаболизма Lb. reuteri, при наличии достаточного количества глицерина, который является продуктом микробиологического брожения в просвете кишечника, переваривания жиров в просвете кишечника, отторжения слизи и десквамированных эпителиальных клеток и кишечного клиренса эндогенного глицерина плазмы.

Реутерин является водорастворимым, эффективным в широком диапазоне рН, устойчивым к протеолитическим и липолитическим ферментам и поэтому изучен как пищевой консервант или вспомогательное терапевтическое пробиотическое средство [702].

Было предположено, что реутерин может ингибировать активность бактериальной рибонуклеотидной редуктазы, фермента, катализирующего первый этап синтеза ДНК, путем конкуренции (HPA-димер) с рибонуклеотидами за места связывания или с помощью реакции (3-HPA) с нестабильными сульфгидрильными группами рибонуклеотидной редуктазы или с тиоредоксином, необходимым для ферментативной активности.

Ингибированием превращения рибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды объясняют широкий спектр действия реутерина [205, 553, 563].