7. Ферментативний каталіз

Каталіз відіграє винятково важливу роль у живій природі. Практично всі біохімічні реакції протікають за участю біологічних каталізаторів – ензимів, або ферментів.

Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи.

Ферментативний каталіз – це процес прискорення біохімічних процесів за допомогою ферментів.

Будь-який фермент, що утворюється в рослинних і тваринних організмах, є складною сполукою білкової природи з відносною молекулярною масою до 500000 – 700000. Кожен фермент має одну або декілька активних груп.

Активна група – це складна елементоорганічна сполука, до складу якої як центральний комплексоутворювач входять Fe, Cu, Zn, Mo, Mn чи атом іншого елемента.

Усі ці елементи називають мікроелементами. Вони необхідні для живлення рослин та людського організму. Хімічна будова ряду активних груп зараз вже розкрита, деякі з них навіть вдалося синтезувати. Але активність таких штучних груп ще в сотні разів менша, ніж у природних ферментів. Отже, білкова частина ферменту також суттєво впливає на активність ферменту. З викладеного ясно, що ферменти можна віднести до гомогенних металокомплексних каталізаторів.

Ферменти існують у всіх живих клітинах і поділяються на прості і складні.

Ф ЕРМЕНТИ

Прості Складаються тільки з білка

Складні Складаються із білка і небілкової частини - кофермента

Ферменти відрізняються високою каталітичною активністю, специфічністю дії та селективністю.

Ферменти в порівнянні з неорганічними каталізаторами, дуже специфічні. Наприклад, амілаза, яку містить слина, легко і швидко розщеплює крохмаль, але не каталізує процес розпаду інших вуглеводів. Уреаза виключно ефективно каталізує гідроліз сечовини, але не впливає на її похідні. Така особливість ферментів дозволяє живим організмам, маючи необхідний набір ферментів, активно реагувати на зовнішню дію.

Інша особливість ферментів – підвищена чутливість їх каталітичної активності до рН середовища. Це свідчить про важливу роль кислотно-основних реакцій в біокаталізі.

Ферменти руйнуються і втрачають свою активність у процесі роботи значно швидше, ніж звичайні каталізатори. Помічено, що чим активніший фермент, тим швидше він інактивується. Крім того, ферменти дуже легко отруюються багатьма речовинами.

М еханізм дії ферментів дуже складний і вивчений ще недостатньо. Його можна пояснити спрощеною геометричною моделлю, відомою під назвою «ключа і замка».

Рис.18. Модель “ключа і замка”, що пояснює утворення комплексі фермент-субстант.

З рисунку 18 видно, що форма молекул вихідних речовин (субстрату) відповідає структурі активного центру молекули ферменту Е утворюється перехідний комплекс з участю ферменту, проходить каталітична реакція, і продукт реакції S (темніший елемент) десорбується з ферменту. Молекули субстрату при наближенні до активного центру якимось чином активуються і стають здатними до надзвичайно швидкої реакції. Активація здійснюється в результаті перерозподілу електронних густин певних хімічних зв’язків під дією ферменту. Крім того, у процесі входження в активний центр молекула субстрату відповідно деформується і стає більш реакційноздатною.

Ферментативний каталіз – основа життєдіяльності всіх живих організмів. До хімічних функцій живих клітин входить розклад і синтез білків, жирів, вуглеводів і інших складних речовин. Завдяки високій специфічності і активності ферментів, за стислий час і при низьких температурах у живому організмі утворюються сполуки, необхідні для його життєдіяльності.

Ферменти з давніх-давен використовуються людиною. Велике значення має ферментативний каталіз у харчовій технології. Процеси випікання хліба, приготування кисло-молочних продуктів і сирів, виготовлення вина і пива, квашення овочів, ягід і фруктів і навіть дублення шкіри – далеко не повний перелік використання ферментів. Відомо, що одним із основних процесів виготовлення хліба є дріжджове бродіння тіста. Вуглеводи, що містить борошно, під дією дріжджів перетворюються на карбон (ІV) оксид і етанол:

дріжджі

С₆Н₁₂О₆ → 2СО₂↑ + 2С₂Н₅ОН

Вміст ди- і моносахаридів у борошні невеликий, вони не забезпечують інтенсивного газоутворення. Але борошно містить ферменти амілази, які розщеплюють крохмаль. У процесі бродіння тіста вони підтримують необхідну концентрацію моно- і дисахаридів.

У виробництві плодово-ягідних соків пектолітичні ферменти застосовують для підвищення виходу соку, його освітлення і стабілізації. Завдяки біотехнологіям мікробіологічного синтезу ферменти стали більш доступними. Це дає можливість застосовувати їх у харчовій промисловості, медицині. Їх також додають у синтетичні миючі засоби.

ПРИКЛАДИ РОЗВ’ЯЗУВАННЯ ЗАДАЧ

Задача 24

Як зміниться швидкість прямої і зворотної реакції, якщо збільшиться тиск в 3 рази?

N₂ + 3H₂↔2NH₃

Розв'язання.

Запишемо за законом діючих мас вирази для швидкостей прямої і зворотної реакції.

Vnp = k[N₂][H₂]³

Vзв = k [NH₃]²

Якщо збільшити тиск в 3 рази, то об'єм газової суміші зменшиться в 3 рази, а мольні концентрації даних речовин в цьому об'ємі збільшаться в 3 рази.

При збільшенні тиску в 3 рази вони стануть 3[N₂], 3[Н₂] і 3[NН₃]. Запишемо вираз для швидкості прямої і зворотної реакції після збільшення тиску

V'пр = k 3[N₂](3[H₂])³ = k 81[N₂][H₂]

V'зв = k (3[NH₃])² = 9 k [NH₃]²

V′np/Vnp = 81; V′зв / Vзв = 9

Отже, при збільшенні тиску в 3 рази швидкість прямої реакції збільшиться в 81 раз, а швидкість зворотної реакції в 9 раз.

Задача 25

Період напіврозпаду (  ) полонію дорівнює 137 діб. Знайти час, протягом якого від вихідної кількості речовини - 0,1г – залишиться 0,01г (10%).

Розв’язання.

Радіоактивний розпад описується кінетичним рівнянням реакцій першого порядку тобто = - К ·х, або КХ = ℓn ,

а бо: Кt =2,3ℓq , де

к- константа швидкості;

20. час реакції;

α - початкова концентрація або кількість речовини;

х - поточна концентрація, кількість, що прореагувала.

(α-х) - кінцева концентрація.

Крім того, константа швидкості пов’язана з періодом напіврозпаду співвідношенням

К = .

Звідси t = 2,3 ℓg

Підставимо дані задачі в одержане рівняння:

t = 2,3 · ℓg

t = 2,3 · ℓg 10 = 2,3 ·1

t = = 4,57 · 10² (діб)

Задача 26

Визначте енергію активації реакції розкладання йодистого водню, якщо відомо, що константа швидкості

К _Т1 = 8,1· 10^-5 ( Т₁ = 629К ) і К _Т2 = 1,06· 10^-1 ( Т₂ = 781 К)

Розв’язання.

Залежність константи швидкості від енергії активації визначається рівнянням:

К = К₀ ·ℓ або ℓnК = ℓnК₀ - ,

де: К - константа швидкості при даній температурі Т;

К_о- константа;

R- універсальна газова стала;

ℓ- основа натуральних логарифмів;

Е- енергія активації.

Використовуючи дані задачі, маємо два рівняння:

К₁ = К_о ·ℓ ; К₂ = К_о ·ℓ

Або в логарифмічній формі:

ℓnК₁, = ℓnК_о - (1); ℓnК₂ = ℓnК_о - (2)

Віднімемо з рівняння (1) рівняння (2)

ℓnК₁ - ℓnК₂ = -

ℓn = Е ( - )

Звідси: 2,3 ℓg = Е ( )

Е = 2,3 ℓg : ( )

Підставимо дані задачі та R= 8,313

Е = ℓg =192,8