Роль слабых взаимодействий ближнего и дальнего порядка в самоорганизации белковой молекулы

Дальний порядок и ближний порядок: упорядоченность во взаимном расположении атомов или молекул в твёрдых телах и жидкостях. Упорядоченность на расстояниях, сравнимых с межатомными, называется ближним порядком, а упорядоченность, повторяющаяся на неограниченно больших расстояниях, — дальним порядком.

Структурные и энергетические факторы, определяющие динамическую подвижность белков, потенциал Леннард-Джонса.

Существует множество причин в различиях подвижности белков в липидах. Во-первых, это может происходить вследствие различий липидного состава мембран, который, как указывалось выше, влияет не ее текучесть. Белок может быть также частью большого комплекса с другими белками, который оказывается слишком большим, чтобы легко перемещаться. Подвижность может быть затруднена не принадлежащими собственно мембране структурами, такими как щелевые и тесные контакты, а также десмосомы и т.д. Последнее по порядку, но далеко не последнее по важности - возможно, что мембранные белки заякорены за элементы примембранного цитоскелета.

Потенциал Леннард-Джонса (потенциал 6-12) — простая модель парного взаимодействия неполярных молекул, описывающая зависимость энергии взаимодействия двух частиц от расстояния между ними. Эта модель достаточно реалистично передаёт свойства реального взаимодействия сферических неполярных молекул и поэтому широко используется в расчётах и при компьютерном моделировании.

Конформационные изменения в белке

Конформация белков. Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним α-углеродным атомом, а также между α-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Вследствие взаимодействия функциональных групп аминокислотных остатков первичная структура белков может приобретать более сложные пространственные структуры. В глобулярных белках различают два основных уровня укладки конформации пептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

• Вторичная структура белков - это пространственная структура, формирующаяся в результате образования водородных связей между функциональными группами -С=О и - NH- пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали и β-структуры.

α-спирали водородные связи образуются между атомом кислорода карбонильной группы и водородом амидного азота 4-й от него аминокислоты;

β-Структура формируется между линейными областями пептидного остова одной полипептидной цепи, образуя при этом складчатые структуры. Полипептидные цепи или их части могут формировать параллельные или антипараллельные β-структуры. В первом случае N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей совпадают, а во втором - имеют противоположное направление

• Третичная структура белка - тип конформации, образующийся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи. Большинство белков при этом формируют пространственную структуру, напоминающую глобулу (глобулярные белки).

Ферме́нты

Ферме́нты, или энзи́мы— обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.