
План лекции
Физико-химические свойства ферментов.
Изоферменты.
Классификация ферментов.
Механизм ферментативного катализа.
Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.
Ферменты — это специфические белки, выполняющие в организме роль биологических катализаторов. ФЕРМЕНТЫ (лат. Fermentatio- брожение; греч. En zyme–вдрожжах)–это специфические белки, которые входят в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняют роль биологических катализаторов.
Термин ферменты (Ф) был введен в 1878 г. Кюне, а энзимы (Е)- в 1897г. Бухнером; только в 1927г. была доказана белковая природа ферментов.
С помощью ферментов химические реакции протекают в 100-1000 раз быстрее, чем без них. Так как ферменты белки, то и построены они идентично всем белкам: т.е. состоят из АК и имеют 4 уровня организации, обладают всеми свойствами белков, при подъеме температуры денатурируются, амфотерные электролиты. В настоящее время открыто более 2000 Е и их различных форм – изоферментов, примерно 150 получены в чистом виде, 60 из них определяются различными методами.
Свойства ферментов: обратимость и специфичность.
А) специфичность действия фермента – это способность фермента катализировать определенные химические реакции.
Абсолютная – когда фермент катализирует только одну реакцию (н-р уреаза-расщепление мочевины, уриказа – расщепление мочевой кислоты)
Относительная – когда фермент катализирует несколько родственных реакций (действует на сложные химические соединения, имеющие хотя бы одну строго определенную химическую группу: эстеразы, фосфотазы и т.д.)
Б) обратимость действия фермента, т.е. способность фермента катализировать как прямую, так и обратную реакцию (т.е. реакцию синтеза и распада)
ЛДГ – образование и окисление МК.
Белковый компонент сложного белка-фермента- апофермент.
Небелковый компонент сложного белка-фермента - кофермент. Многие коферменты представлены витаминами или их производными.
Каждый компонент по отдельности (белковый и небелковый) лишены ферментативной активности.
ИЗОФЕРМЕНТЫ
Изофермент (изоэнзимы) - группа или семейство ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающихся по целому ряду физико-химических свойств.
Изоферменты отличаются друг от друга по:
электрофоретической подвижности
адсорбционным свойствам
оптимуму рН
термостабильности
чувствительности к ингибиторам
сродству к субстрату
способности образовывать комплексы с аналогами коферментов
Около 100 ферментов в тканях человека находятся в нескольких молекулярных формах (ЛДГ, аспартатаминотрансфераза, альдолаза, креатинкиназа, фосфатаза, холинэстераза и др.).
Классификация ферментов:
Классификация ферментов (по строению).
Все ферменты, как и другие белки по строению делятся на:
Ферменты-протеины (простые) и ферменты-протеиды (сложные).
4.1.Ферменты-протеины состоят из АК, называются однокомпонентными (к ним относятся L-амилаза, альдолаза и др.)
4.2.Ферменты-протеиды – состоят из белковой части (апофермента) и небелковой – кофермента; их называют двухкомпонентными.
Как белковая, так и небелковая часть сложного фермента в отдельности лишены ферментативной активности. Только вместе они проявляют свойства фермента, как биологического катализатора. В одних ферментах коферменты легко отделяются от апоферментов, в других – только после денатурации белка-фермента.
4.3. Коферментами могут быть:
Остаток H3 PO4;
Металлы
Соединения гемма
Витамины и их производные (НАД-vit PP, ФАД-vit B2, vit B6, vit В1)
Флавины и др.,
Коферментные группы называют простетическими (от prosteto- присоединяться).
В настоящее время известно более 2000 Е, чтобы удобнее было с ними работать (изучать, использовать для диагностики или лечения), все Е разделены на 6 классов, согласно классификации, предложенной в 1961г. на заседании V международного биохимического конгресса. В основу этой классификации был положен тип катализируемой реакции:
I Оксидоредуктазы, т.е. ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции (ЛДГ, малатдегидрогеназа, альдолаза)
II Трансферазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса химических групп и их остатков (АсАТ, АлАТ – NH2 группу и д.р.)
III Гидролазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции расщепления внутри-молекулярных связей в присутствии воды (L- амилазы, КФ и ЩФ, липаза, пепсин, трипсин)
IV Лиазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции расщепления (или при-соединения) по месту двойных связей (чаще С=С), без присутствия воды (карбангидраза, альдолаза).
V Изомеразы,т.е. ферменты, катализирующие реакции изомеризации (взаимо-превращения) веществ (триозофосфатизомераза, глюкозофосфатизомераза).
VI Лигазы ( или синтетазы), т.е. ферменты, катализирующие реакции синтеза с использованием энергии АТФ (пируваткарбоксилаза).
НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ.
Название Е состоит из 4-ех частей:
Во-первых – название S(субстрата) т.е. вещества на которое действует Е;
Во-вторых – название типа катализируемой реакции;
В-третьих – название одного из продуктов реакции или её участников (Р)
В-четвертых – окончание ’’- аза “






АсАТ –аспартат амино трансфер аза
1 3 2 4
Особенности ферментативного катализа.
Катализ – процесс ускорения химической реакции под влиянием катали-заторов, которые участвуют в данном процессе, но к концу реакции остаются химически неизменными.
Катализаторами могут быть: неорганические и органические вещества.
Неорганические катализаторы – это, как правило, низкомолекулярные вещества, обладают низкой специфичностью, активны:
при высокой температуре (100◦С и выше),
оптимум pН для них – сильнокислая или сильнощелочная среда;
при давлении выше атмосферного;
увеличивают скорость химической реакции в 102-106 раз.
Ферменты – органические вещества (биологические катализаторы) – это высокомолекулярные полимеры, которые:
обладают высокой специфичностью,специфические свойства ферментов определяются апоферментом.
оптимум температуры 35-450 С (370) при 00С прекращают свое действие. Колебания температуры на 100С изменяют активность фермента на 10%.
активны при определенных физиологических диапазонах pН среды
(пепсин – 1,5- 2,0; трипсин – 7,8 – 8,2)
5.увеличивают скорость химической реакции в 108 – 1011 раз.