
- •Реферат
- •Исторические сведения.
- •Химическая природа гормона.
- •Биосинтез, хранение и секреция гормона
- •Транспорт гормона и гормональный биоритм
- •Гормональная регуляция менструального цикла.
- •Эндокринные патологии связанные с лютеинизирующим гормоном (лг)
- •Гипопитуитаризм Этиология, патогенез и клиническая картина.
- •Принципы лабораторной диагностики.
- •Оценка секреции лг и фсг
- •Лечение
- •2. Заместительная терапия гормонами аденогипофиза
- •Опухоли аденогипофиза а. Общие сведения
- •1. Виды опухолей
- •2. Клиническая картина.
- •Инструментальная диагностика
- •Лечение
- •Опухоли, секретирующие гонадотропные гормоны.
- •Гиперплазия гипофиза.
- •Список литературы
|
МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РФ ФГБОУ ВПО МГАВМиБ Ветеринарно-биологический факультет
|
Реферат
|
Лист
|
Реферат
По дисциплине: «Биохимические основы гормональной регуляции»
На тему: «Лютеинизирующий гормон»
Выполнила: студентка 4 курса 1 группы
Ветеринарно-биологического факультета
Грефенштейн Мария Анатольевна
Научный руководитель:
Зарудная Е.Н.
Москва 2013 г.
Содержание
Исторические сведения…………………………………………………………….….2
Химическая природа гормона………………………………………………………...3
Биосинтез, хранение и секреция гормона……………………………………………4
Регуляция секреции…………………………………………………………………...8
Биохимические функции гормона. Молекулярный механизм действия гормона……………………………………………………………………………..10
Транспорт гормона и гормональный биоритм…………………………………..…16
Гормональная регуляция менструального цикла…………………………………..18
Эндокринные патологии связанные с лютеинизирующим гормоном (ЛГ)………20
Гипопитуитаризм…………………………………………………………………21
Опухоли аденогипофиза………………………………………………………….24
Опухоли, секретирующие гонадотропные гормоны……………………………26
Гиперплазия гипофиза…………………………………………………………....27
Список литературы…………………………………………………………………...28
Исторические сведения.
Как орган человеческого тела гипофиз был известен уже в древности. Несмотря на малую величину, — у человека этот орган примерно такого размера, как горошина, — железа мозгового придатка, расположенная в седловидном углублении клиновидной кости головного мозга, не была обойдена вниманием врачей. Если в начале XVIII века Джованни Санторини различил переднюю и заднюю доли гипофиза, то лишь через 200 лет узнали, что передняя доля имеет ясно выраженный характер железы, а задняя, появляющаяся у зародыша позднее, содержит нервные волокна и опорные пункты нервов. В течение этих 200 лет гипотезы и догадки о строении и функции гипофиза сменяли одна другую, и вплоть до XX века физиологи не знали, чему же служит этот необыкновенный орган.
Первыми, кто мог сказать что-либо по этому поводу, были Бернгард Цондек и Зельмар Ашгейм, сообщившие в 1927 г., что им удалось пересадить молодым мышам самкам передние доли гипофиза и вызвать у них преждевременное половое созревание. Это взволновало весь ученый мир, открытие было достойно нобелевской премии. Ныне известно, что в передней доле железы мозгового придатка образуется вещество или группа веществ, которые способны обеспечивать созревание фолликулов яичников (ФСГ) и которые, кроме того, как выяснилось позднее, обусловливают образование желтого тела (ЛГ). Некоторое время спустя те же исследователи открыли в моче беременных женщин гормоны, названные ими пролан А и пролан В. Хотя это не половые гормоны, но они управляют половыми органами и называются поэтому гонадотропами, что означает гормоны, воздействующие на половые железы [1].
Химическая природа гормона.
Лютеинизирующий гормон (лютропин), гормон передней доли гипофиза. Представляет собой гликопротеин, молекула которого построена из 2 субъединиц - (содержит 89-96 аминокислотных остатков) и (115-119 аминокислотных остатков), нековалентно связанных друг с другом; молекулярная масса не более 30 кДа. Число аминокислотных остатков в субъединицах колеблется главным образом в зависимости от видовой принадлежности гормона.
Для субъединиц лютеинизирующего гормона характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина.
В р-цепи N-концевой аминокислотный остаток может быть ацилирован по аминогруппе. Известна первичная структура a- и b-полипептидных цепей у лютеинизирующего гормона человека и нескольких видов животных. Олигосахаридные цепи в лютеинизирующем гормоне (их молекулярная масса составляет 16% от молекулярной массы всей молекулы) присоединены к аспарагину с помощью N-гликозидных связей, причем -субъединица содержит 2 олигосахаридные цепи, - одну. В их состав входят L-фруктоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин. Субъединицы лютеинизирующего гормона, тиреотропного и фолликулостимулирующего гормонов одной видовой принадлежности отличаются лишь строением углеводного компонента.
Специфичность биологического действия трех гормонов целиком определяется их -субъединицами, которые у разных гормонов имеют различную структуру. Видовые различия в строении лютеинизирующего гормона относительно немногочисленны. Изолированные -и -субъединицы не обладают биологической активностью. Дегликозилированный лютеинизирующий гормон значительно теряет биологическую активность и проявляет свойства физиологического антагониста нативного гормона [2].
Ген, кодирующий α-субъединицу локализован в длинном плече шестой хромосомы (6q12.21). Ген, кодирующий структуру β-субъединицы локализован в скоплении генов LHB/CGB длинного плеча 19-й хромосомы (19q13.32.). В отличие от альфа-гена экспрессия гена бета-субъединицы ограничена гонадотропными клетками гипофиза. Активность гена регулируется гипоталамическим гонадотропин-рилизинг гормоном. Ингибин, активин и половые стероиды не оказывают влияния на активность генов, ответственных за образование β-субъединицы [3].