Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
лютеинизирующий гормон РЕФ.docx
Скачиваний:
1
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
998.22 Кб
Скачать

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РФ

ФГБОУ ВПО МГАВМиБ

Ветеринарно-биологический факультет

Реферат

Лист 0/

Реферат

По дисциплине: «Биохимические основы гормональной регуляции»

На тему: «Лютеинизирующий гормон»

Выполнила: студентка 4 курса 1 группы

Ветеринарно-биологического факультета

Грефенштейн Мария Анатольевна

Научный руководитель:

Зарудная Е.Н.

Москва 2013 г.

Содержание

Исторические сведения…………………………………………………………….….2

Химическая природа гормона………………………………………………………...3

Биосинтез, хранение и секреция гормона……………………………………………4

Регуляция секреции…………………………………………………………………...8

Биохимические функции гормона. Молекулярный механизм действия гормона……………………………………………………………………………..10

Транспорт гормона и гормональный биоритм…………………………………..…16

Гормональная регуляция менструального цикла…………………………………..18

Эндокринные патологии связанные с лютеинизирующим гормоном (ЛГ)………20

Гипопитуитаризм…………………………………………………………………21

Опухоли аденогипофиза………………………………………………………….24

Опухоли, секретирующие гонадотропные гормоны……………………………26

Гиперплазия гипофиза…………………………………………………………....27

Список литературы…………………………………………………………………...28

Исторические сведения.

Как орган человеческого тела гипофиз был известен уже в древности. Несмотря на малую величину, — у че­ловека этот орган примерно такого размера, как горо­шина, — железа мозгового придатка, расположенная в седловидном углублении клиновидной кости головного мозга, не была обойдена вниманием врачей. Если в нача­ле XVIII века Джованни Санторини различил переднюю и заднюю доли гипофиза, то лишь через 200 лет узнали, что передняя доля имеет ясно выраженный характер железы, а задняя, появляющаяся у зародыша позднее, содержит нервные волокна и опорные пункты нервов. В течение этих 200 лет гипотезы и догадки о строении и функции гипофиза сменяли одна другую, и вплоть до­ XX века физиологи не знали, чему же служит этот необыкновенный орган.

Первыми, кто мог сказать что-либо по этому поводу, были Бернгард Цондек и Зельмар Ашгейм, сообщившие в 1927 г., что им удалось пересадить молодым мышам самкам передние доли гипофиза и вызвать у них прежде­временное половое созревание. Это взволновало весь уче­ный мир, открытие было достойно нобелевской премии. Ныне известно, что в передней доле железы мозгового придатка образуется вещество или группа веществ, кото­рые способны обеспечивать созревание фолликулов яич­ников (ФСГ) и которые, кроме того, как выяснилось позднее, обусловливают образование желтого тела (ЛГ). Некоторое вре­мя спустя те же исследователи открыли в моче беремен­ных женщин гормоны, названные ими пролан А и про­лан В. Хотя это не половые гормоны, но они управляют половыми органами и называются поэтому гонадотропами, что означает гормоны, воздействующие на поло­вые железы [1].

Химическая природа гормона.

Лютеинизирующий гормон (лютропин), гормон передней доли гипофиза. Представляет собой гликопротеин, молекула которого построена из 2 субъединиц -  (содержит 89-96 аминокислотных остатков) и   (115-119 аминокислотных остатков), нековалентно связанных друг с другом; молекулярная масса не более 30 кДа. Число аминокислотных остатков в субъединицах колеблется главным образом в зависимости от видовой принадлежности гормона.

Для субъединиц лютеинизирующего гормона характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина.

В р-цепи N-концевой аминокислотный остаток может быть ацилирован по аминогруппе. Известна первичная структура a- и b-полипептидных цепей у лютеинизирующего гормона человека и нескольких видов животных. Олигосахаридные цепи в лютеинизирующем гормоне (их молекулярная масса составляет 16% от молекулярной массы всей молекулы) присоединены к аспарагину с помощью N-гликозидных связей, причем -субъединица содержит 2 олигосахаридные цепи,   - одну. В их состав входят L-фруктоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин.  Субъединицы  лютеинизирующего гормона,   тиреотропного   и  фолликулостимулирующего гормонов одной видовой принадлежности отличаются лишь строением углеводного компонента. 

Специфичность биологического  действия  трех гормонов целиком определяется их -субъединицами, которые у разных гормонов имеют различную структуру. Видовые различия в строении лютеинизирующего гормона  относительно немногочисленны. Изолированные -и -субъединицы не обладают биологической активностью. Дегликозилированный лютеинизирующий гормон значительно теряет биологическую активность и проявляет свойства физиологического антагониста нативного гормона [2].

Ген, кодирующий α-субъединицу локализован в длинном плече шестой хромосомы (6q12.21). Ген, кодирующий структуру β-субъединицы локализован в скоплении генов LHB/CGB длинного плеча 19-й хромосомы (19q13.32.). В отличие от альфа-гена экспрессия гена бета-субъединицы ограничена гонадотропными клетками гипофиза. Активность гена регулируется гипоталамическим гонадотропин-рилизинг гормоном. Ингибин, активин и половые стероиды не оказывают влияния на активность генов, ответственных за образование β-субъединицы [3].