Тема 4. Белки. Строение, свойства, биологическая роль (2 часа).

Цели:

1. ознакомление с особенностями строения, химическими свойствами аминокислот и белков

2. готовностью использовать основные методы защиты от возможных последствий аварий, катастроф, стихийных бедствий (ОК-11) профиль подготовки: Физическая культура. Безопасность жизнедеятельности (очная и заочная форма обучения);

3. способностью использовать возможности образовательной среды для формирования универсальных видов учебной деятельности и обеспечения качества учебно-воспитательного процесса (ПК-5) профиль подготовки: Физическая культура. Безопасность жизнедеятельности (очная и заочная форма обучения).

Содержание: Белки как важнейший компонент живых организмов. Содержание и распространение белков в клетках и тканях организма. Элементарный химический состав, молекулярная масса белков.

Уровни структурной организации белков. Первичная структура белков. Значение аминокислотной последовательности для биологической функции белка, последующих уровней её структурной организации. Понятие о молекулярной патологии. Вторичная структура белка, её основные типы: a-спираль, b-структура. Водородные связи, механизм их образования в процессе формирования вторичной структуры белков. Третичная структура белка, типы связей, её стабилизирующие, роль в биологической функции белка. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Комплементарность взаимодействующих молекул как основа специфичности при связывании белка с лигандом. Обратимость связывания. Концепция "расплавленной" глобулы. Глобулярные и фибриллярные белки. Понятие о сверхвторичной и доменной структурах. Четвертичная структура, кооперативность функционирования протомеров. Связи, стабилизирующие четвертичную структуру белка.

Физико-химические свойства белков. Амфотерность, денатурация и ренатурация белков, коллоидно-осмотические свойства. Методы разделения белков: фракционирование солями и органическими растворителями, хроматография, электрофорез, гель-фильтрация, ультрацентрифугирование. Методы очистки белков от низкомолекулярных примесей: диализ, гель-хроматография, кристаллизация, ультрафильтрация.

Биологическая функция белков. Полифункциональность белков. Примеры белков, выполняющих разные функции. Связь между структурой и функцией. Полиморфизм белков.

Классификация белков. Простые и сложные белки (белок-небелковые комплексы), Основные группы сложных белков: гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, гемопротеины. Структура их простетических небелковых групп. Гемоглобин и миоглобин, их биологические функции. Классификация белков по их биологическим функциям: ферменты, белки рецепторы, транспортные белки, антитела, белковые гормоны, сократительные белки, структурные белки и т.д. Классификация белков на семейства (сериновые протеазы, иммуноглобулины). Новые классы белков: шапероны и прионы.

При освоении темы необходимо:

ответить на контрольные вопросы: см. Фонд оценочных средств. Обратить внимание на взаимосвязь пространственной структуры белков и их биологических функциях, формировании зарядов на молекулах аминокислот и белков.

На долю белков приходится не менее половины сухой массы животной клетки. В живых организмах они выполняют самые разнообразные функции (строительную, каталитическую, запасающую, транспортную, двигательную, энергетическую, регуляторную, защитную) и служат теми молекулярными инструментами, с помощью которых реализуется генетическая информация.

БЕЛОК — высокомолекулярное органическое соединение, построенное из остатков 20 аминокислот и играющее первостепенную роль в процессах жизнедеятельности всех организмов. Белок выполняют различные функции: структурную — построение тканей и клеток, их составных частей, регуляторную (некоторые гормоны), каталитическую (ферменты), защитную (антитела), транспортную (гемоглобин), энергетическую и др. Белок чрезвычайно разнообразны, например, в организме человека их свыше 10 млн. Постоянное обновление белка лежит в основе обмена веществ. Основную роль в биосинтезе белка играют нуклеиновые кислоты. Поскольку многие аминокислоты, из которых состоит белок, организмом человека не синтезируются, он нуждается в поступлении белка с растительной, а иногда и с животной пищей.

Белковая молекула состоит из углерода, кислорода, водорода, азота, серы. Кроме того, в её состав могут входить железо, фосфор, магний и некоторые другие элементы.

В 1871 году русский химик Н. Н. Любавин (1845 — 1918) установил, что белки состоят из аминокислот, т.е. именно аминокислоты являются мономерами сложных белковых молекул. Известно более 170 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков. Растения синтезируют все эти аминокислоты из более простых веществ. Животные синтезируют не все аминокислоты. Некоторые из них должны поступать с пищей, это так называемые незаменимые аминокислоты.

АМИНОКИСЛОТА — класс органических соединений, содержащих карбоксильные (—СООН) и аминогруппы (—NH₂) и обладающих свойствами кислот и оснований. В природе существует свыше 150 аминокислот. Около 20 из них служат важнейшими мономерными блоками-звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в состав белка определяется генетическим кодом). Аминокислоты участвуют в обмене веществ всех организмов, служа исходными соединениями при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, алкалоидов и др. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты. Животные, включая человека, не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот и получают их с пищей. Освоен биотехнологический синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи человека, кормов для животных.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ –обязательно должны входить в рацион животных и людей, поскольку животные организмы не способны их синтезировать. К ним относятся: Валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин, метионин.

Рис. Общая формула аминокислоты

Белки - это одноцепочечные линейные неразветвленные нерегулярные полимеры, мономерами которых служат аминокислоты 20 видов. Аминокислоты образуют белки, соединяясь между собой в длинные цепи. При этом аминогруппа взаимодействует с карбоксильной группой, и после отщепления молекулы воды образуется ковалентная связь, называемая пептидной. Типичная белковая цепь содержит от 100 до 500 аминокислотных остатков, а наибольшая из известных белковых цепей состоит из более чем 3000 аминокислотных остатков.

По своему составу белки делятся на простые и сложные:

простые белки состоят из одних аминокислот. Например, растительные белки — проламины, они содержатся в клейковине семян злаков, не растворяются в воде; альбумины и глобулины — белки кровяной плазмы;

сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия: нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов.

Структура белков

Первичная	Вторичная	Третичная	Четвертичная
Линейная последовательность аминокислот в полипепидной цепочке	Полипептидные цепи могут скручиваться, изгибаться, формируя спираль, витки которой удерживаются водородными связями между карбоксильными и аминогруппами разных аминокислот	Витки полипептидной спирали сворачиваются в клубочки — глобулы. Такая сложная пространственная структура удерживается за счёт связей (дисульфидных, гидрофобных и др.) между радикалами аминокислот	Объединение нескольких полипептидов (субъединиц) в макромолекулу белка. Кроме полипептидов в состав молекулы могут входить и другие компоненты, например ионы железа

Под действием ряда факторов, например, высокой температуры, белки могут денатурировать.

Денатурация белка — утрата белковой молекулой структурной организации (лат. denaturaге — лишить природных свойств) под влиянием обезвоживания, резкого изменения рН среды или температуры, облучения. Белки могут полностью восстанавливать свою структуру (ренатурация) в тех случаях, когда не произошло разрушение первичной структуры молекулы и восстановились нормальные условия среды.

Правильность линейной последовательности аминокислот в полипептидной цепочке белка (первичная структура) очень важна. Например, если 574 аминокислот, входящих в состав гемоглобина, который в составе эритроцитов доставляет кислород ко всем клеткам тела, заменить только 2, то это приведет к существенному изменению третичной и четвертичной структуры белка и, как следствие, к изменению формы и нарушению функции эритроцита. Эритроциты приобретают в таком случае форму серпа и плохо справляются со своей задачей – переносом кислорода. Такое заболевание называется серповидно-клеточная анемия.

Функции белков

Название функции	Ее характеристики
Структурная или строительная	Входят в состав биологических мембран, мембранных и немембранных органелл клетки
Каталитическая	Все биохимические реакции в клетке катализируются белками особой группы — ферментами
Двигательная или сократительная	Движение внутриклеточных структур, движение клеток, сокращение мышц и т.д. Например, тубулин микротрубочек или миозин мышц
Транспортная	Существуют специальные белки-переносчики, которые, связываясь со специфическими веществами, обеспечивают их транспорт
Защитная	Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, защищают организм от чужеродных белков — антигенов. Фибриноген и тромбин защищают от потери крови и т.д
Сигнальная	Мембранные белки воспринимают внешние воздействия и передают о них сигнал внутрь клеток
Энергетическая	Не запасаются, как источник энергии, но в экстремальных условиях могут распадаться с высвобождением энергии. При окислении грамма белка выделяется 17,6 кДж
Токсическая	Многие токсины бактерий (дифтерийный токсин) и других организмов (яд змей) являются веществами белковой природы
Гормональная	Среди гормонов есть вещества белковой природы, например инсулин — гормон, вырабатываемый поджелудочной железой
Регуляторная	Существует огромная группа белков-регуляторов, контролирующих все процессы в клетке и организме