Характеристика некоторых белков

Сывороточный альбумин.

Состоит из 1-й полипептидной цепи, содержащей около 585 аминокислот, имеет 17 дисульфидных мостиков. Выделяют 3 домена. Структуры доменов сходны. Молекула представляет собой эллипсоид размером 3 на 15 нм. Это типичный простой белок. Концентрация в плазме чуть выше 50 гр/л.

• Основная функция - участие в осмотической регуляции. В кровяном русле находится только 40% альбуминов, остальная часть входит в состав внеклеточной тканевой жидкости. Около 5% альбумина за 1 час покидает русло крови и возвращается с лимфой через грудной лимфатический проток.

• Транспортная. Заключается в переносе свободных жирных кислот, перенос билирубина, перенос перидоксаля, глютатиона, Са, Zn. Кроме того альбумины переносят часть стероидов, участвуют они в транспорте многих лекарственных веществ, (например сульфаниламидных препаратов, пеницилина, аспирина и др.)

• Резерв белков в организме

Период полураспада примерно 7 суток.

Синтезируются в печени 13-18 гр/сут.

Фракция альбуминов при электрофорезе делится на 2

• Альбумины А

• Альбумины Б

Возможна анальбуминемия - отсутствие альбуминов в плазме крови. При этой патологии нарушается транспорт липидов, повышается уровень холистерола, ЛП и фосфоглицеридов.

Если концентрация альбуминов снижается ниже 30гр/л, то обычно развивается отеки.

Причина изменения содержания.

Повышение показателя имеет место при дегидра­тации, шоке, гемоконцентрации, внутривенном введении больших количеств концентрированных «растворов» альбумина.

Снижение показателя имеет место при недоеда­нии, синдроме малабсорбции, острой и хрони­ческой печеночной недостаточности, опухолях, лейкозах.

₁глобулин и ₂глобулины.

Ингибиторы протеиназ.

₁антитрипсин, ₂макроглобулин, интер--трипсиновый ингибитор. Они выполняют роль ингибиторов ферментов свертывания крови, разрушают протеиназы, поступающие в кровь при повреждении клеток. Ткань легких очень чувствительна к протеиназам.

У взрослых людей с недостаточностью ₁антитрипсином обычно развивается эмфизема легких.

Церулоплазмин.

Относится к фракции ₂глобулинов. Медьсодержащий гликопротеин плазмы, обладающий оксидазной активностью. При недостатке возникает болезнь Коновалова-Вильсона. Характеризуется накоплением меди в печени и головном мозге, в результате развивается поражение печени и достаточно выраженные неврологические симптомы.

Гаптоглобины.

Составляют 25% всех ₂глобулинов. Это белки связывающие гемоглобин, которые появляются в крови в результате сосудистого гемолиза. Такое связывание предотвращает потерю из организма железа с одной стороны, а с другой защищает почки от повреждения гемоглобином. Далее этот комплекс (гаптоглобин связавший гемоглобин) поглощается клетками ретикулоэндотелиальной системы. Низкий уровень этих белков наблюдается у больных с гемолитической анемией.

Для ряда белков -глобулиновой фракции функции неизвестны. Это такие как:

• Кислый ₁гликопротеид. Белок острой фазы.

• фетоглобулин и др.

Глобулины.

Так же состоят из различных белков.

Трансферин.

Обеспечивает связывание и перенос железа. Он связывает 2 атома железа на молекулу и предотвращает потерю железа из организма. Трансферин, насыщен железом примерно на 1/3 в норме. Его концентрация повышается при недостатке железа.

Гемопексин.

Связывает свободный гем, предотвращая выделения с мочой и потеря железа. Комплекс гем-гемопексин улавливается печенью, где железо высвобождается для последующего использования. (Синтезируется в печени. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема.)

С-реактивный белок.

Острофазный белок. Его определение используется в качестве показателя остроты патологических процессов наиболее часто при ревматизме.

Значительная часть белков фракций  и  глобулинов являются гликопротеидами и липопротеидами.