- •Глава 2. Природные высокомолекулярные
- •2.1.2. Некоторые важные свойства природных макромолекул
- •2.1.3. Глобулярные и фибриллярные макромолекулы
- •2.1.4. Условия выделения природных макромолекул
- •2.1.5. Общие методы выделения
- •2.2. Каучук и подобные ему полиизопрены
- •2.2.1. Каучук в растительных тканях
- •2.2.2. Выделение и свойства каучука и гуттаперчи
- •2.2.3. Структурирование каучука (вулканизация)
- •2.3. Полисахариды, целлюлоза и ее производные
- •2.3.1. Целлюлоза в природе
- •2.3.2. Структура, размер и конфигурация макромолекул целлюлозы
- •2.3.3. Производные целлюлозы
- •2.3.4. Ферментативное расщепление целлюлозы
- •2.3.5. Гемицеллюлозы
- •2.3.6. Лигнин
- •2.4 Крахмал и гликоген
- •2.4.1. Распространенность в природе и выделение крахмала и гликогена
- •2.4.2. Молекулярная масса и структура амилозы, амилопектина и гликогена
- •2.5. Пектины
- •2.5.1. Распространенность в природе, структура и размер молекул
- •2.5.2. Застудневание пектина
- •2.6. Камеди и слизи. Полисахариды морских водорослей
- •2.6.1 Гуммиарабик
- •2.6.2. Трагакант, карайя и другие камеди
- •2.6.3. Слизи
- •2.6.4. Агар и другие полисахариды морских водорослей
- •2.6.5. Декстраны
- •2.7. Линейные полисахариды животного происхождения
- •2.7.1. Хитин
- •2.7.2. Хондроитинсерные кислоты
- •2.7.3. Гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды
- •2.7.4. Гепарин
- •2.7.5. Полисахариды крови
- •2.8 Структура и конфигурация нативных и денатурированных белков
- •2.8.1. Сывороточный альбумин
- •2.8.2. Сывороточные -глобулины
- •2.8.3. Альбумины и глобулины птичьих яиц
- •2.8.4. Альбумины и глобулины растений
- •2.8.5. Гемоглобины
- •2.8.6. Миоглобины
- •2.8.7. Дыхательные белки низших видов
- •2.8.8. Шелк
- •2.8.9. Шерсть
- •2.8.10. Коллаген
- •2.8.11. Кератин и эпидермин
2.8.4. Альбумины и глобулины растений
В стеблях, листьях, плодах и других частях растений, за исключением семян, содержится весьма незначительное количество белков. Аминокислоты и другие микромолекулярные вещества переносятся от синтезирующих органов растения к созревающим семенам, где они превращаются в различные белки. Большая часть этих белков откладывается в виде запасных веществ, и только небольшая их часть переходит в зародыш в виде различных ферментов. Аминокислоты резервных белков используются для синтеза нуклеопротеидов и ферментов, необходимых для развития нового растения. Общее содержание белков в различных злаках составляет 7 – 18, тогда как в семенах некоторых растений из семейства двудольных, например в обыкновенных орехах или соевых бобах, оно может достигать 50 %. Обычное пшеничное зерно содержит 10 – 15 %, рисовое 8 – 10 %, кукурузное 7 – 13 %, соевое 30 – 50 % белка. Большая часть белков (зерновых) представляет собой полимолекулярные глобулины и проламины.
Некоторые белки чрезвычайно богаты глутаминовой кислотой, пролином и лейцином; казеин лишен таких важных аминокислот, как триптофан и лизин, а глиадин беден лизином и не содержит триптофана.
2.8.5. Гемоглобины
Гемоглобины являются сложными, или конъюгированными, белками, которые помимо аминокислотных остатков содержат железопорфириновый компонент. Последний составляет лишь небольшую часть макромолекулы. Молекулярная масса гемоглобина млекопитающих близка к 68000; макромолекула содержит четыре железопорфириновых группы, иначе называемых гемами.
Красные кровяные клетки содержат около 32 % гемоглобина, который освобождается в результате гемолиза – например, при разбавлении водой или добавлении поверхностно активных веществ. Молекулярная масса гемоглобинов млекопитающих и большинства других позвоночных равна 68000, а гемоглобины различных беспозвоночных имеют большие и меньшие молекулярные массы. Так, гемоглобины некоторых насекомых имеют молекулярную массу 31000, гемоглобины пиявок – 1300000, а пигмент, выделенный из земляных червей, – 2750000. Изоэлектрическая точка гемоглобинов человека и млекопитающих соответствует приблизительно рН 7, тогда как для низших видов она сдвинута в сторону более низких значений рН.
Аминокислотный состав гемоглобинов, полученных из различных источников, неодинаков. Различия значительны в случае тирозина, изолейцина, фенилаланина и метионина. Гемоглобин плода человека содержит меньше валина, пролина и гистидина и больше изолейцина, серина и треонина, чем гемоглобин взрослого. Аминокислотный состав гемоглобина лошади отличается от аминокислотного состава гемоглобинов человека.
Физическая функция гемоглобина заключается в связывании кислорода воздуха и переносе его в различные части тела. Окисленный гемоглобин носит название оксигемоглобина. Одна молекула кислорода обратимо связывается с атомом двухвалентного железа, поэтому, если обозначить гемоглобин через Нb, реакцию можно выразить следующим образом:
Hb + 4O2 ↔ Hb(O2)4.
2.8.6. Миоглобины
Макромолекула миоглобина в 4 раза меньше, чем макромолекула гемоглобина, и содержит только один гем и один атом двухвалентного железа. Существует лишь небольшая разница в составе миоглобинов лошади и человека, тогда как миоглобины по составу сильно отличаются от гемоглобинов. Это особенно наглядно на примерах валина, цистеина, аргинина, лизина и глутаминовой кислоты. Миоглобины различных видов более сходны между собой, чем более крупные и сложные молекулы гемоглобинов.
Физиологическая функция этого относительно небольшого белка приблизительно та же, что и у гемоглобина – связывать и хранить кислород в мышечных тканях. Миоглобин фактически переносит кислород от гемоглобина к окисляющим участкам мышечных клеток. Каждая макромолекула миоглобина способна переносить одну молекулу кислорода, но сродство миоглобина к кислороду выше, чем у гемоглобина, поэтому при столкновении молекулы оксигемоглобина с миоглобином кислород переходит к миоглобину. Сравнительно небольшой по размерам миоглобин переносит затем кислород к метаболическим участкам мышечных клеток, для которых требуется свободный кислород.