
- •Контрольная работа
- •Студента 2 курса заочной формы обучения специальности «Технология производства и переработки с.Х. Продукции»
- •2013-2014 Учебный год
- •1.Специфичность действия ферментов. Активирование и ингибирование ферментов.
- •2. Репликация. Система рестрикции-модификации.
- •3.Ферменты в составе молока.
3.Ферменты в составе молока.
В состав молока и ходят многочисленные ферменты, из которых изучено более 20. Они относятся к различным фракциям белка. Ферменты молока синтезируются из элементов крови, лейкоцитов или альвеолярных клеток вымени. Среди оригинальных ферментов молока следует различить ферменты, образующиеся в выдоенном молоке вследствие жизнедеятельности микроорганизмов. Все ферменты — белковые вещества или вещества, содержащие белковые компоненты. Ниже приведены важнейшие ферменты молока.
Гликозидазы: амилазы, лактазы.
Эстеразы. К ним относятся липазы и фосфатазы. Липазы расщепляют триглицериды на глицерин и жирные кислоты. Нативные (природные) липазы молока в отличие от некоторых микробных липаз неустойчивы к нагреванию (разрушаются при температуре 60°С в течение 20 мин).
Фосфатазы расщепляют эфиры фосфорной кислоты. Разница между щелочными и кислотными фосфатазами состоит в том, что оптимальные условия для действия щелочных фосфатаз при рН 9 — 10, кислотных — при рН 4,1. Стабильные к нагреванию кислотные фосфатазы инактивируются при температуре выше 90°С, в то время как щелочные фосфатазы теряют активность при нагревании до 62°С в течение 30 мин и при 72°С в течение 15. Активность щелочных фосфатаз определяют с целью контроля качества пастеризации длительной (при температуре 62—65°С в течение 30 мин) или кратковременной (при 71—74°С в течение не более 30—40 с).
Оксиредуктазы. К ним относятся ксантоксидаза и пероксидазы. Ксантоксидаза (фермент Шардингера).
Пероксидазы. В 1 л молока содержится около 100 мг пероксидаз. Предполагают, что в молоке имеется множество форм пероксидаз. Пероксидазы молока гидрируют с перекисью водорода и другими пероксидазами, в то же время они дегидрируют с производными фенола и переходят в хиноны. Пероксидазы теряют активность при температуре выше 80°С.
Таблица 10 Инактивирование пероксидазы
Температура, °С |
Продолжительность, мин— с |
Температура, °С |
Продолжительность, мин — с |
70 |
150—00 |
74 |
5—00 |
71 |
66—00 |
75 |
2—30 |
72 |
30—00 |
77 |
0—30 |
73 |
13—00 |
85 |
0—8 |
Активность пероксидаз определяют с целью доказательства проведения высокотемпературной пастеризации (мгновенной — при температуре 85°С). Если молоко, подвергшееся кратковременной пастеризации, нагревают в течение 30—40 с до температуры 77°С, то реакция на пероксидазу будет отрицательной. Активность пероксидаз определяют методом гваяколовой и травентоловой проб.
Каталаза. Этот фермент катализирует реакцию расщепления перекиси водорода (Н2О2) на воду и кислород. Каталаза в отличие от пероксидазы не реагирует с другими перекисями. Содержание фермента увеличивается в молозиве и в молоке коров, больных маститом. Каталаза образуется в результате жизнедеятельности лейкоцитов. Поэтому обнаружение ее в молоке может служить для диагностики мастита у коров (каталазная проба по Роедеру). Протеиназы. Специфические протеиназы молока входят в состав фракции казеина. Фермент состоит из субъединиц белка А и белка Б. Белок Б идентичен а-лактоальбумину. Лизоцим. Содержится как в женском молоке, так и в коровьем, но в небольшом количестве. Этот лизоцим по содержанию фракций отличается от лизоцима яичного белка. Он причастен к бактерицидной активности молока.
Cписок использованных источников.
1.Источник интернет: http://www.drugma.net/blog/specifichnost_dejstvija_ fermentov_reguljacija_aktivnosti_fermentov_primenenie_fermentov_v_prakticheskoj_medicine/2012-08-17-24
2.Источник интернет: http://ru.wikipedia.org/wiki/1.83.D1.80.D0.B0
3.Источник интернет: http://vetfac.narod.ru/kielwein0milk/book022.htm