Соотношение между энергией связывания и структурой

Знание энтальпии связывания, несомненно, оказывает большую помощь для дизайна лигандов. К сожалению, ее интерпретация далеко не однозначна, поскольку самые разные процессы вносят почти равноценные вклады в энтальпию связывания. Структурное исследование комплексов белков с низкомолекулярными лигандами показало, что сайты связывания в свободных (изолировнных) белках характеризуются низкой структурной стабильностью. Их стабилизация после присоединения лиганда отражается в термодинамике процесса как конформационный энтальпийный вклад связывания. Несмотря на присущие этой проблеме трудности, сегодня предпринимаются попытки параметризовать энтальпию связывания в терминах структурных характеристик, как это было сделано в сканирующей калориметрии.

В заключение обратим внимание читателя на тот факт, что и дифференциальная сканирующая калориметрия и изометрическая калориметрия титрования достаточно трудоемкие методы и исследователь может провести всего несколько экспериментов за день. Конструирование лигандов для нужд фармацевтической промышленности требует гораздо большей производительности калориметрических измерений и, поэтому, сегодня ведутся разработки по автоматизации таких измерений, существенного уменьшения объемов реагирующих компонентов и возможности проведения измерений до 200 экспериментов за день.