Вторичная структура в белках

Спирали в белках

У белков существует две основные альтернативные вторичные структуры: α-спираль и β-лист. α-спираль – типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии и в которой каждая аминогруппа (–NH) образует водородную связь с карбонильной группой (–C=O) аминокислоты с шагом в 4 аминокислотных остатка (далее а.о.) (рис. 2.10).

Женя, Водородные связи не показаны

а) б) в)

Рис. 2.10. а) -спираль 3₁₁, б) спираль 3₁₀, в) π-спираль. Вид сбоку (сверху) и вид с торца (внизу)

В α-спирали водородные связи проходят не поперек спирали, как в ДНК (Лекция 3), а вертикально вниз и вверх по оси спирали (рис. 2.10). В действительности, водородные связи в α-спирали строго не вертикальны. Они наклонены по отношению к оси спирали, поскольку эта спираль не целочисленная: на один виток приходится 3.6 аминокислотных остатков. Структура повторяется через 5.4 Å вдоль оси спирали. Шаг спирали вдоль оси составляет 1.5 Å на один остаток.

В белках, правда редко, встречаются и другие спирали (рис. 2.10). Например, спираль 3₁₀ (j+3), в которой j карбонильная группа C=O основной цепи связана водородной связью с NH-группой аминокислотного остатка по правилу j + 4 и π-спираль, в которой те же группы подчиняются правилу j + 5. Спираль 3₁₀ в белках чаще обнаруживается на концах спиралей. К спиралеобразующим аминокислотам относятся Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg. Специфическую спираль, образуемую аминокислотным остатком пролином, мы обсудим в Лекциях XX.

β-слои в белках

β-структура или β-лист в белках является вторым, наиболее часто встречающимся элементом вторичной структуры в белках. В этом случае полипептидная цепь образует плоскую структуру. Из каждой пептидной группы одна водородная связь направлена в одну сторону, а вторая в другую. Остов цепи не лежит в одной плоскости, и вследствие небольших изгибов при альфа-углеродных атомах образует слегка волнистый слой, напоминающий известный строительный материал  шифер. Боковые группы располагаются перпендикулярно плоскости слоя. Карта Рамачандрана для этого типа структуры показана на рисунке 2.12.

Боковые цепи β-слоя направлены наружу поочередно вверх и вниз. Таким образом, β-слой, в котором чередуются полярные и неполярные аминокислоты, будет иметь полярную и неполярную стороны. К β-образующим аминокислотам относятся Tyr, Trp, Phe, Met, Ile, Val, Thr, Cys. В белках обнаружены два вида β-структуры: с параллельным и антипараллельным направлениями цепей (рис. 2.13).

а) б)

Рис. 2.13. а) Параллельный и б) антипараллельный -слой

Частный случай β-структуры – β-изгиб, обеспечивающий поворот пептидной цепи на угол около 180 градусов на протяжении отрезка, содержащего 4 аминокислотных остатка.

В белках чаще всего реализуется антипараллельная β-структура, в которой два β-листа располагаются друг против друга таким образом, чтобы между ними образовывался гидрофобный слой. Исходя из того, что боковые цепи в такой структуре смотрят попеременно в разные стороны (рис 2.13), мы приходим к выводу, что в таких структурах гидрофобные и гидрофильные участки должны обязательно чередоваться. При ортогональной упаковке -листов они располагаются друг на друге под углом 90°. Локальные петли или -витки располагаются при этом по углам (рис. 2.14).

Рис. 2.14. Модель ортогональной упаковки -листов