МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ КАЗАХСТАН

АО «Медицинский университет «Астана»

Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А.

ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ

ПО БИОХИМИИ

Учебное пособие

Астана, 2010

УДК 577.1(076.1)

ББК 28.072 Я73

ISBN

Рецензенты:

С.Б Рахмадиева – доктор химических наук, профессор, директор института биоорганической химии ЕНУ им. Л.Н. Гумилева.

С.К. Калугина – кандидат химических наук, доцент кафедры фармацевтических дисциплин АО «Медицинский университет Астана».

Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А. ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО БИОХИМИИ, Астана, 2010

Учебное пособие предназначено для обучения, контроля и самостоятельного контроля знаний по биологической химии и может быть использовано в учебном процессе студентами и преподавателями медицинских и медико-биологических специальностей

Утверждено и рекомендовано к изданию типографским способом УМС при АО «МУА» по специальностям высшего и послевузовского образования.

Протокол №___10____от «___10___»__июня______2008_года

Сейтембетова А.Ж.,2010

Блудова С.А., 2010

Химия белков Химический состав белков.

1.Молекулы белков построены из:

а) гидроксикислот; б) b-D-аминокислот; в) a-D- аминокислот;

г) b-L- аминокислот; д) a-L- аминокислот

2.К моноаминомонокарбоновым кислотам относятся:

а) лейцин, валин, цистеин, аланин; б) лизин, глутаминовая кислота;

в) аспарагиновая кислота, оксипролин; г) цитруллин, аргинин;

д) лизин, пролин, орнитин

3.Строгое чередование аминокислот в молекуле белка – это структура:

а) первичная; б) вторичная; в) третичная;

г) четвертичная; д) глобулярная

4.Первичную структуру белков формирует связь:

а) пептидная; б) водородная; в) гидрофобная;

г) сложноэфирная; д) ионная

5.Не встречается в составе белков:

а) метионин; б) глутамин; в) лизин;

г) пролин; д) b-аланин

6.К монооаминодикарбоновым кислотам относится:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

7.Ароматической аминокислотой является:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

8.Укажите иминокислоту:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

9.Качественная реакция на пептидную связь:

а) нингидриновая; б) Адамкевича; в) биуретовая;

г) ксантопротеиновая; д) Миллона

10.Серу содержит:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

11.Незаменимая аминокислота:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) аланин;

г) пролин; д) аспартат

12.К диаминомонокарбоновым кислотам относится:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

13.Гетероциклическая аминокислота:

а) фенилаланин; б) глутамат; в) триптофан;

г) пролин; д) метионин

14.Пептидная связь:

а)-CH₂–CH₂-; б)-CH₂–CO-; в)-CH₂–NH-;

г)-NH—СО; д)-CH–SH-

15.Тетрапептид из аланина, валина, глицина, пролина называется:

а) тирозил-пролил-аланил-валин; б) валил-тирозил-аланил-пролин;

в) аланил-валил-глицил-пролин; г) пролил-валил-аланил-тирозин;

д) аланин-валин-пролин-тирозин

16.Выберите правильное определение первичной структуры белка:

а) полипептидная цепь, стабилизированная водородными связями;

б) фибриллы белка; в) способ укладки протомеров в олигомерном белке;

г) специфическая последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

д) полипептидная цепь, образованная ковалентными связями между радикалами

17.К полноценным белкам относятся белки, которые:

а) содержат все незаменимые аминокислоты; б) не содержат иминокислоты;

в) содержат лизин и пролин; г) содержат все заменимые аминокислоты;

д) содержат гетероциклические аминокислоты

18.Незаменимые аминокислоты:

а) содержат в своем составе серу; б) синтезируются в живом организме;

в) не синтезируются в живом организме; г) содержат гетероциклы;

д) содержат в своем составе много карбоновых групп

19.В процессах метилирования участвует аминокислота:

а) аланин; б) валин; в) треонин;

г) метионин; д) изолейцин

20.В молекуле белка азота:

а) 21%; б) 16%; в) 14%;

г) 70%; д) 18%

21.Аминокислотой не является:

а) валин; б) лейцин; в) лизин;

г) холин; д) аланин

22.Присутствие любого белка в растворе определяется при помощи реакции:

а) биуретовой; б) ксантопротеиновой; в) нингидриновой;

г) с фенилтиоизоцианатом; д) Фоля

23.Выберите пептид, на С-конце которого находится иминокислота:

а) цис-вал-про-три; б) лей-мет-глу-про; в) асн-вал-гис-фен;

г) тре-ала-арг-глн; д) цис-лиз-тир-гли

24.Укажите пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота:

а) тре-ала-лиз-про; б) лиз-сер-гис-глн; в) асн-вал-иле-арг;

г) глу-лей-тре-три; д) фен-мет-гли-лиз

25.Для количественного определения аминокислот в растворе используют реакцию:

а) биуретовую; б) нингидриновую; в) Фоля;

г) ксантопротеиновую; д) Сакагучи

26.Витамин РР в организме может синтезироваться из:

а) фенилаланина; б) триптофана; в) лизина;

г) пролина; д) метионина

27.Моноаминодикарбоновыми кислотами являются:

а) глутамин, глицин; б) аспарагин, лейцин; в) аспартат, глутамат;

г) валин, цистеин; д) лизин, треонин

28.Фенилтиоизоцианат используется для определения:

а) количества аминокислот в белке; б) присутствия циклических аминокислот;

в) С-концевой аминокислоты; г) количества белка в растворе;

д) N-концевой аминокислоты

29.Нонапептидом является:

а) ангиотензин I; б) вазопрессин; в) инсулин;

г) ангиотензин II; д) глюкагон

30.Незаменимые аминокислоты:

а) серин, глютамин; б) треонин, лизин; в) глутамат, аспарагин;

г) глицин, аланин; д) аспартат, гистидин

31.Пептид, на С-конце которого находится ароматическая аминокислота:

а) цис-вал-про-лиз; б) лей-мет-глу-про; в) асн-вал-гис-фен;

г) тре-ала-арг-глн; д) тир-лиз-тир-гли

32.Серосодержащие аминокислоты:

а) фенилаланин, триптофан; б) глутамат, аспартат; в) лизин, лейцин;

г) пролин, тирозин; д) метионин, цистеин

33.Незаменимая аминокислота:

а) лейцин; б) глутамат; в) аланин;

г) пролин; д) серин

34.Диаминомонокарбоновые кислоты:

а) фенилаланин, триптофан; б) глутамат, аспартат; в) лизин, аргинин;

г) пролин, тирозин; д) метионин, цистеин

35.Гетероциклическая аминокислота:

а) фенилаланин; б) гистидин; в) лизин;

г) пролин; д) метионин

36.Для определения серосодержащих аминокислот используют реакцию:

а) биуретовую; б) нингидриновую; в) Фоля;

г) ксантопротеиновую; д) Сакагучи

37.Ксантопротеиновая реакция используется для определения:

а) ароматических аминокислот; б) иминокислот; в) цистеина;

г) присутствия белка в растворе; д) аргинина

38.Незаменимые аминокислоты:

а) серин, глутамин; б) лейцин, валин; в) глутамат, аспарагин;

г) глицин, аланин; д) аспартат, гистидин

39.Для определения аргинина используют реакцию:

а) биуретовую; б) ксантопротеиновую; в) Фоля;

г) нингидриновую; д) Сакагучи

40.Аминокислоты, содержащие амидную группу:

а) фенилаланин, триптофан; б) глутамат, аспартат; в) лизин, лейцин;

г) аспарагин, глутамин; д) метионин, цистеин

Физико-химические свойства белков. Методы выделения и очистки белков.

1.При денатурации белка происходит:

а) нарушение нативной конформации белка; б) гидролиз пептидных связей;

в) восстановление нативной конформации; г) формирование гидратной оболочки;

д) переход белка в изоэлектрическое состояние

2.При высокой температуре денатурация обусловлена:

а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;

в) снятием заряда; г) образованием комплексных солей;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;

3.Основные свойства белка обусловлены наличием:

а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;

г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина

4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:

а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;

г) гидроксила; д) амидной группы

5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:

а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;

г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина

6.В изоэлектрической точке белок:

а) наименее растворим б) обладает зарядом; в) является катионом

г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле

7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:

а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;

г) гидроксила; д) амидной группы

8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом:

а) тирозил-пролил-аланил-глутамин; б) валил-тирозил-лизил-пролин;

в) лизил-валил-пролил-аргинин; г) лизил-валил-глутаминил-тирозин;

д) аланин-валил-аргинил-тирозин

9.При нагревании раствора белков до 80⁰ С не происходит:

а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами;

в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков;

д) приобретение молекулами белков случайной конформации

10.Пептид, имеющий нейтральный заряд:

а) тирозил-пролил-аланил-валин; б) валил-метионил-аланил-аргинин;

в) аланил-валил-глутаминил-тирозин; г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин;

д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан

11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:

а) разрывом гидрофобных связей; б) изменением первичной структуры белков;

в) гидратацией белка; г) изменением ионизации ионогенных групп;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;

12.В изоэлектрической точке белок:

а) обладает зарядом; б) является катионом; в) электронейтрален;

г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле

13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:

а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;

в) образованием нерастворимых комплексных солей; г) снятием заряда;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами

14.При денатурации белков не происходит:

а) увеличение объема молекул; б) снижение растворимости;

в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;

д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов

15.Денатурацию белков не вызывает:

а) повышение температуры; б) действие солей тяжелых металлов;

в) резкое изменение рН; г) воздействие этанола;

д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов

16.Пептид, наименее растворимый в воде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-арг-три; д) глн-асп-тир-гис

17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0:

а) цис-гли-вал-три; б) асп-тре-лиз-сер; в) лей-про-глн-фен;

г) тир-асн-иле-мет; д) ала-гис-вал-лей

18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:

а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют:

а) ионную хроматографию; б) аффинную хроматографию;

в) электрофорез; г) гель-фильтрацию; д) высаливание;

20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:

а) ионную хроматографию; б) электрофорез; в) диализ;

г) электрофорез д) высаливание;

21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:

а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли:

а) ионная хроматография; б) диализ в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков:

а) ионообменная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул:

а) аффинная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) электрофорез; д) ультрацентрифугирование

25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) гель-фильтрация; д) аффинная хроматография;

27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

28.Метод, использующий различия в заряде белков:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) гель-фильтрация

29.Денатурация белка сопровождается:

а) изменением конформации белка; б) нарушением связывания белка с лигандами;

в) разрывом пептидных связей; г) верно б и в; д) верно а и б

30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) гис-тре-арг-три; д) глн-вал-тир-гис

31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-цис-три; д) глн-асп-тир-гис

32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7:

а) тир-сер-цис-мет; б) лиз-лей-про-арг; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-иле-три; д) глн-асп-тир-гис

33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-гли-вал-асн;

г) глу-тре-асп-три; д) глн-иле-тир-гис