
- •Павлоцька л.Ф., дуденко н.В., димитрієвич л.Р., божко н.В. Біологічна хімія суми – 2008
- •Передмова
- •Розділ 1. Біохімічна характеристика живих організмів
- •1. 1. Хімічний склад організму людини
- •1. 2. Структура клітини
- •1.3. Роль обміну речовин у життєдіяльності організму
- •1.4. Значення харчових факторів у забезпеченні процесів життєдіяльності
- •Контрольні питання і завдання.
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •6. Які елементи складають понад 98% маси біосфери?
- •Розділ 2. Хімія білків
- •2.1. Біологічна роль білків
- •2. 2. Амінокислоти
- •Стереоізомерія амінокислот
- •Фізико-хімічні властивості амінокислот
- •Амінокислотний склад білків
- •2.3. Біологічна роль окремих амінокислот
- •2.4. Будова й структурна організація білкової молекули Поліпептидна будова білків
- •Типи хімічних зв'язків у білковій молекулі
- •Рівні організації білкової молекули
- •2.5. Фізико-хімічні властивості білків
- •Амфотерні властивості білків
- •Розчинність білків
- •Денатурація білків
- •2.6. Класифікація й характеристика білків
- •Прості білки
- •Складні білки
- •2.7. Біологічна цінність білків
- •2.8. Білки харчової сировини
- •Білки субпродуктів
- •Білки молока
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Яка ак має таку формулу:
- •Які ак мають такі формули :
- •Формула треоніну:
- •Формула гістидину:
- •Із яких компонентів складаються хромопротеіни?
- •Фактори, що викликають незворотні зміни білків:
- •Яка з структур білка тіла людини є найбільш поширена:
- •Формула лізину:
- •Розділ 3. Хімія нуклеїнових кислот Загальна характеристика
- •Хімічний склад і будова
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Які азотисті основи мають такі формули?
- •Розділ 4. Ферменти
- •4.1. Загальне поняття про ферменти
- •4.2. Будова ферментів
- •4.3. Властивості ферментів
- •4.4. Загальні уявлення про механізм дії ферментів
- •4.5. Регуляція ферментативних реакцій
- •4.6. Номенклатура й класифікація ферментів
- •4.7. Використання ферментів в харчовій промисловості
- •Характеристика оксидоредуктаз і використання ферментів у виробництві харчової продукції
- •Використання ферментів в технологіях харчових речовин
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •50. Який кофермент має таку формулу?
- •Розділ 5. Хімія ліпідів
- •5.1. Біологічна роль, будова й властивості ліпідів й їхніх похідних
- •5.2. Прості ліпіди
- •5.3. Складні ліпіди
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •2. Чим відрізняються складні ліпіди від простих?
- •4. Який ліпід має таку формулу?
- •5. Які функції виконують ліпіди?
- •До складу яких фосфоліпідів входять таки азотисті основи:
- •Розділ 6. Хімія вуглеводів
- •6.1. Біологічна роль, будова, властивості вуглеводів й їхніх похідних
- •6.2. Утворення вуглеводів у процесах фотосинтезу
- •6.3. Використання вуглеводів у харчовій промисловості
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Який моносахарид належить до тріоз?
- •8. Які формули мають пентози?
- •Які олігосахариди є дисахаридами?
- •Який дисахарид має таку формулу?
- •Який дисахарид має таку формулу?
- •Який олігосахарид утворюється під час ферментативного гідролізу крохмалю?
- •Які вуглеводи належать до полісахаридів?
- •Розділ 7. Енергетичні процеси в організмі
- •7.1. Біологічне окиснювання
- •7.2. Роль окислювально-відновних ферментів у біологічному окиснюванні
- •7.3. Транспорт електронів і протонів при біологічному окиснюванні
- •7. 4. Окисне фосфорилюванння
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Розділ 8. Вітаміни
- •8. 1. Загальне поняття про вітаміни і їхня класифікація
- •Класифікація вітамінів
- •8. 2. Водорозчинні вітаміни
- •8. 3. Жиророзчинні вітаміни
- •8. 4. Вітаміноподібні сполуки
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Розділ 9. Регуляція обміну речовин в організмі
- •9.1. Загальні уявлення про регуляцію обміну речовин
- •9.2. Роль нервової системи в регуляції обміну речовин
- •9.3. Роль гормонів у регуляції обміну речовин
- •9.4. Класифікація гормонів
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Яка сполука має таку формулу?
- •Яка речовина має таку формулу?
- •Яку формулу має гістамін?
- •6. Які процеси регулюють мінералокортикоіди?
- •Яка речовина має таку формулу:
- •Яку формулу має серотонін?
- •Розділ 10. Обмін білків
- •10.1. Біологічне значення білкового обміну
- •10.2. Переварювання білків у травному тракті
- •10.3. Утворення в кишечнику отрутних продуктів розпаду білків й їхнє знешкодження
- •Шляхи обміну амінокислот
- •Дезамінування амінокислот
- •Трансамінування (переамінування) амінокислот
- •Декарбоксилювання амінокислот
- •10.5. Процеси знешкодження аміаку
- •10.6. Обмін хромопротеїнів
- •10.7. Обмін нуклеїнових кислот в організмі
- •Утворення сечової кислоти
- •10.8. Біосинтез білка
- •10.9. Регуляція біосинтезу білка
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Яка сполука утворюється з амінокислот при відбудовному дезамінуванні?
- •Розділ 11. Обмін вуглеводів
- •11.1. Розщеплення вуглеводів у травному тракті людини
- •11.2. Регуляція обміну вуглеводів і його порушення
- •11.3. Проміжний обмін вуглеводів
- •Аеробне окиснювання вуглеводів
- •Цикл трикарбонових кислот (цикл Кребса)
- •Пентозний цикл окиснювання вуглеводів
- •Види бродіння
- •Контрольні завдання і питання
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Яким чином утворилася така сполука?
- •Яка сполука має таку формулу?
- •Які сполуки мають такі формули:
- •Розділ 12. Обмін ліпідів
- •12.1. Розщеплення ліпідів у травному тракті людини
- •12.2. Обмін ліпідів у тканинах
- •Метаболізм кетонових (ацетонових) тіл
- •12.3. Біосинтез ліпідів
- •12.4. Регуляція обміну ліпідів і його порушення
- •12.5. Псування ліпідів
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •Розділ 13. Біохімічні та інші зміни, що відбуваються з основними речовинами в процесі зберігання і технологічної обробки харчової продукції
- •13.1.Зміна стану та вмісту води
- •13.2. Зміни вмісту мінеральних речовин
- •Втрати мікроелементів при варінні бобових
- •13.3. Зміни стану та вмісту білків
- •Вплив тривалості варіння на перехід колагену в глютин, %
- •Вплив температури і тривалості варіння на перехід колагену в глютин, %
- •Чинники, що впливають на емульгування жиру
- •Кількість отриманого жиру в залежності від режимів обробки кістки
- •Температура димоутворення різних жирів
- •13.5. Зміни углеводів
- •Контрольні питання і завдання:
- •Тести для контролю знань і самопідготовки
- •6. Які структурні компоненти харчових продуктів скорочують втрати вологи в сировині при тепловій обробці ?
- •31. Під дією яких процесів утворюється інвертний цукор?
- •Список рекомендованої літератури
13.3. Зміни стану та вмісту білків
Комбінуючи продукти в різних співвідношеннях, можна отримати оптимальну кількість амінокислот в раціонах. Найбільший їх ефект досягається при одночасному прийомі і більшій концентрації білкових продуктів, що входять до рецептури. Як вже було вказано, харчова цінність білку визначається ступенем його засвоюваності і утилізації. Засвоюваність залежить від особливостей продукту і способу кулінарної обробки. Утилізація характеризує кількість нітрогену білку, який використовується оргнаізмом безпосередньо для будови тканин. Вона залежить від амінокислотного складу білків. Наприклад, утилізація білків відвареної риби 58 %, цієї ж риби тушеної з молоком і картоплею – 67-69 %, а запеченої з картоплею, молоком і яйцем 74-79 %.
Зберігання. Особливості хімічного складу харчової продукції тваринного походження, якa є основним джерелом білка, обумовлюються внутрішніми факторами зберігання – диханням, гліколізом і атолізом. Вплив навколишнього середовища пов’язаний із впливом зовнішніх факторів зберігання:
газовий склад повітря;
температура повітря;
вологість повітря;
наявність світла;
ультрафіолетове випромінювання;
наявність мікроорганізмів і шкідників.
Під впливом цих факторів відбуваються складні фізичні, хімічні, біохімічні і мікробіологічні процеси.
Після забою тварини поверхневий шар м’яса набуває яскраво-червоного кольору внаслідок окиснювання міоглобіну й утворення оксиміоглобіну. При збереженні він окисляється й перетворюється на метміоглобін. Чим нижча температура й вища вологість повітря, тим довше зберігається природний колір м’яса.
При зберіганні м’яса спостерігаються втрати його маси внаслідок випаровування вологи. Скоринка підсихання, що утворюється на поверхні м’яса, перешкоджає подальшому випарованню, крім того підвищується стійкість м’яса до дії мікроорганізмів. Біохімічні процеси, що відбуваються при зберіганні м’яса, супроводжуються зміною консистенції м’яса та його дозріванням. В процесі дозрівання м’яса вже на другий день його консистенція стає значно ніжніша, завдяки процесам, що відбуваються в м’язовій тканині. Внаслідок часткового розпаду білків під впливом власних ферментів, який супроводжується виділенням речовин лужної природи рН м’яса досягає 5,7-5,8. Подальше зростання рН свідчить при надмірний розпад білків і про початок псування м’яса. Види псування м’яса: гниття, ослизнення, засмага. Таке м’ясо не допускається до реалізації.
Початкові ознаки псування м’яса: поява видимих колоній бактерій та плісняви різного забарвлення, слабкий гнилісний, кислуватий запах. У процесі зберігання мороженого м’яса збільшується кислотність, кількість розчинного і остаточного азоту білків, пептидів, азотистих основ та аміаку, продовжується збільшення кількості молочної кислоти внаслідок зменшення вмісту глікогену, але глибокого розпаду або дезагрегації білків не відбувається.
Стійкість рибних продуктів при зберіганні зумовлена здатністю їх жирів легко і швидко окиснюватися. Через те, що риба має більш пухку будову м’язової тканини, ніж м’ясо, її тканини більше піддаються впливу власних тканинних ферментів і ферментів мікроорганізмів.
Для кращого зберігання рибу охолоджують і заморожують. Крім втрати маси (усушки) проходять зміни гістологічної структури тканин, хімічні і біохімічні зміни. Окрім зневоднення поверхнi риби вона стає більш пористою, відбувається денатурація білків, поверхня риби темніє, з’являється гіркий смак. Коливання температури викликає гістологічні зміни структури тканин, її перекристалізацію. В процесі розморожування риба втрачає сік, консистенція стає в’ялою, а при термічній обробці - крихливою.
При зберіганні мороженої рибної продукції, помітно погіршуються гідрофільні (водозв’язуюча здатність, набрякання) властивості тканин. Внаслідок цього м’ясо стає сухим, жорстким, рідше грубоволокнистим і водянистим.
Механічна і теплова обробка. В харчових продуктах білки знаходяться у вигляді колоїдних розчинів – золей, драглів – обводнених гелів або зневоднених часток (в борошні, крупах).
В золях глобули білків знаходяться в зваженому стані. Стійкість їм надає наявність стабілізаторів: іонного і водного. Іонний стабілізатор утворюється завдяки тому, що білкові молекули мають заряд і навкруги них утворюється оболонка із іонів електролитів протилежного заряду. Такі заряджені частки (міцели) не можуть злипатися одна з одною. Однак білки амфотерні, тобто в залежності від реакції оточуючого середовища можуть давати позитивно або негативно заряджені іони. При певному значенні рН (ізоелектрична точка) молекули білку стають нейтральними, втрачають іонний стабілізатор, окремі частки можуть злипатися і випадати в осад.
Ці властивості білків широко використовуються в технологічній обробці сировини. Так, наприклад, при освітленні желе для заливних його підкислюють, щоб осадити білки.
Водний стабілізатор (гідратна оболонка) утворюється навкруги білкових глобул за рахунок того, що вони притягують полярні молекули води і останні розташовуються орієнтовано, утворюючи захисний шар. Тому білки більшості харчових продуктів обводнені (білки риби, м‘яса тощо).
Як вже було сказано, частина білків продуктів знаходиться в стані гелів (драглів). В них окремі міцели утворюють певні структури, вся система, навіть при невеликій кількості вологи набуває твердоподібну структуру або консистенцію. Особливо легко утворюють драглі фібрилярні білки сполучнотканинних структур м‘яса і риби – колагени, що призводять до його деструкції і утворення водорозчинної білкової речовини – желатину (глютину), в результаті чого міцність сполучнотканинних структур знижується, м‘язова тканина розм’якшується і продукти досягають готовності. Цю властивість широко використовують у м‘ясній промисловості насамперед для приготування драглів, холодців, зельців, в ресторанному і домашньому господарствах при приготуванні, крім вже наведених виробів, желе, мусів, самбуків, кремів і таке інше.
Зневоднені частки білку у воді набухають. Так, наприклад, білки пшеничного борошна набухають, утворюючи клейковину. Такі зміни відбуваються при замочуванні круп і бобових.
Серед процесів, які мають важливе значення у формуванні якості готової харчової продукції, слід відмітити денатурацію і постденатурацію змінювання білків у білкових системах, реакції меланоїдиноутворення.
Денатурація і згортання глобулярних білків. Денатурація – відповідна реакція нативного білку на вплив тепла, кислот, лугів та інших фізико-хімічних факторів, що викликають зміну конформації, тобто структури макромолекул білка без зміни молекулярної маси. Наслідком цього є зміна розчинності, гідратації і набухання денатурованих білків. Залежно від фактора денатурації розрізняють теплову, механічну, хімічну, променеву та інші види денатурації. Частіше за все зустрічається теплова денатурація. В глобулі поліпептидні ланцюги розташовані певним чином і утримуються неміцними водневими зв‘язками. При нагріві посилюються теплові рухи поліпептидних ланцюгів, зв‘язки між ними розриваються, ланцюги розвертаються і перегруповуються по-новому. На поверхні глобул зменшується кількість полярних груп, здатних притягувати молекули води та утворювати гідратні оболонки, що збільшує можливість для дії травних ферментів. Наслідками денатурації білків є:
втрата нативних властивостей;
зменшення стійкості в зв‘язку з руйнуванням гідратної оболонки;
зменшення властивості зв‘язувати воду;
збільшення доступності для дії травних протеолітичних ферментів;
втрата розчинності і коагуляції.
Строки теплової обробки різних видів м‘яса насамперед птиці, субпродуктів, і розміри втрат залежать від властивостей м‘язової і сполучної тканин і значно коливаються.
Яловичину і баранину варять від 2 до 3 годин, телятину, свинину - від 1 до 2 годин, курчат, молодих курей, бройлерів – 0,5-1 год. Яловича вирізка смажиться в середньому 40 хв, спинна частина – 1 год 40 хв, бараняча і свиняча (частини задніх і передніх ніг) – 1-1,5 год.
Зменшення здатності зв‘язувати воду є однією з причин зменшення маси м‘яса і риби при варці і жарінні до 40 %. Так, втрати при смаженні яловичини складають 27-37 %, свинини – 32 %, телятини – до 37 %.
Збільшення доступності білків підвищує засвоєння багатьох продуктів при термічній обробці, але деякі білки (казеїн сиру) є виключенням і після теплової обробки важче гідролізуються травними ферментами.
Зменшення стійкості призводять до згортання білків, вони легко злипаються, набухають і випадають в осад. Крім того, частки білку при згортанні притягують одна одну і між ними утворюється хімічний зв‘язок.
Розрізняють два види умов згортання:
концентрація білку в золі невелика (м‘ясні, рибні бульйони, овочеві відвари), і в результаті утворюються пластівці, піна;
концентрація білку велика (яйце), утворюється суцільна густа маса.
Тривале нагрівання призводить до надмірного ущільнення білку, що згорнувся, а це ускладнює його травлення. Тому зварені вкруту яйця засвоюються важче, ніж зварені всмятку. Сир уявляє собою ущільнений згусток згорнутого білку. Щоб він добре засвоювався, його перед приготуванням різноманітних виробів необхідно протерти.
Денатурація білку може відбуватися не тільки при нагріванні, але і під час струшування. При збиванні яєчних білків у поверхневих плівках піни білкові глобули під дією сил поверхневого натягу розгортаються і настає денатурація.
Основна маса білків харчових продуктів денатурує і згортається при нагріванні до 700С.
Звичайно для досягнення готовності продукти нагрівають до 70 - 1000С. При цьому білкові гелі ущільнюються і важче підлягають дії ферментів травного каналу, але при дотриманні режиму теплової обробки помітного зниження перетравності білків не відбувається.
При тепловій обробці зміни м‘язових білків м‘яса і риби. М‘ясо і риба в харчуванні людини є найважливішим джерелом повноцінного білку.
По мірі нагрівання м‘ясних і рибних напівфабрикатів і підготованих виробів м‘язові білки, що в них містяться, денатурують. Це призводить перед усім до втрати ними властивості розчинятися як у воді (альбуміни), так і в розчинах солей (глобуліни). Денатурація починається при 30-35 0С, йде швидко до прогрівання підготованої продукції до 60-650С. При досягненні цієї температури денатурують близько 90 % всіх м‘язових білків. Потім процес уповільнюється і навіть при досягненні в центрі виробу температури 950С частина білків повністю не втрачає розчинності.
По мірі денатурації настають і постденатураційні зміни. Вони виражаються в тому, що білковий гель міофібрил ущільнюється, а білки саркоплазми згортаються і втрачають можливість зв‘язувати воду. Завдяки цьому м‘язові волокна зменшуються у діаметрі і робляться більш щільними, частина вологи з них випресовується. Ці зміни характерні при приготуванні солонини, риби солоної і іншої продукції без проведення теплової обробки, а при проведенні теплової обробки, зокрема, варки, частина м‘язових білків, особливо поверхневих шарів, встигають до денатурації перейти і в оточуючу воду, утворюючи слабко концентрований золь і при подальшому нагріванні згортаються (пластівці на поверхні бульйону).
Зміни сполучнотканинних білків м’яса. Сполучна, хрящова і кісткова тканини тварин належать до опірно-трофічних тканин і генетично близькі одна до одної. В організмі великої і дрібної худоби та риби вони виконують захисні, опірні і трофічні функції та характеризуються великою кількістю міжклітинної речовини, що складається з основної речовини, колагенових і еластинових волокон.
Розрізняють такі різновиди сполучних тканин: еластична, щільна, хрящова, кісткова.
До складу сполучних тканин входить колаген – основний білок, а також проколаген, тропоколаген, еластин, ретикулін, мукопротеїди та інші.
Колаген – найбільш розповсюджений білок із групи склеропротеїдів.
Одночасно з денатурацією м‘язових білків відбуваються і зміни колагену, які входять до складу сполучної тканини.
Основні стадії зміни колагену:
набухання пучків колагенових волокон;
при подальшому нагріванні швидке скорочення їх довжини, яке називається зварюванням колагену. Причиною його є розривання частини водневих зв‘язків між поліпептидними ланцюгами, які утворюють фібрили колагену. Зварювання колагенових волокон в тканинах риби настає при температурі приблизно 400С, а м‘яса приблизно 600С;
в результаті зменшуються геометричні розміри шматків м‘яса, риби;
частина вологи (із розчиненими в ній речовинами) випресовується із виробів, переходячи у воду (при варінні) або утворює сік (при смаженні);
шкіра риби складається в основному із колагену, тому скорочується більше ніж м‘язові тканини, і шматки риби сильно деформуються, тому шкіру риби перед тепловою обробкою надрізають;
м‘ясні напівфабрикати містять прошарки сполучної тканини сухожиль (плівки), для запобігання деформації їх перед тепловою обробкою відбивають, рихлять;
розрив при подальшому нагріванні всіх водневих зв‘язків між пептидними ланцюгами у фібрилах колагену призводять до розпаду останніх. При цьому колаген переходить в глютин (желатин), поглинаючи значну кількість вологи, послаблюючи зв‘язки між м‘язовими пучками і міокомами (риби), що сприяє пом‘якшенню м‘яса і риби;
Зміни, які відбуваються з колагеном під час технологічної обробці, наведені в таблиці 13.4 і 13.5.
Таблиця 13.4