Шляхи обміну амінокислот

В основі різних шляхів обміну амінокислот лежить три типи реакцій: за амінною і карбоксильною групами і за бічним ланцюгом. Реакції за амінною групою включають процеси дезамінування, переамінування, амінування, за карбоксильною групою - декарбоксилювання. Безазотиста частина вуглецевого кістяка амінокислот піддається різним перетворенням з утворенням сполук, що потім можуть включатися в цикл Кребса для подальшого окиснювання.

Шляхи внутрішньоклітинного перетворення амінокислот складні і перехрещуються з багатьма іншими реакціями обміну, у результаті чого проміжні продукти обміну амінокислот можуть служити необхідним попередником для синтезу різних компонентів клітин і бути біологічно активними речовинами.

Катаболізм амінокислот у ссавців відбувається в основному в печінці і трохи слабкіше в нирках.

Дезамінування амінокислот

Суть дезамінування полягає в розщепленні амінокислот під дією ферментів на аміак і безазотистий залишок (жирні кислоти, оксикислоти, кетокислоти). Дезамінування може йти у виді відбудовного, гідролітичного, окисного і внутрімолекулярного процесів. Останні два типи переважають у людини і тварин.

Схематично дезамінування можна представити в такий спосіб:

а) відбудовне

б) гідролітичне

в) внутрімолекулярне

г) окисне

Окисне дезамінування підрозділяється на дві стадії.

Перша стадія є ферментативною, вона закінчується утворенням нестійкого проміжного продукту - імінокислоти, що у другій стадії спонтанно в присутності води розпадається на аміак і -кетокислоту. Ферменти, які каталізують цей процес, містять у якості простетичної групи НАД або ФАД.

В організмі людини найбільше активно протікає дезамінування глутамінової кислоти під дією ферменту глутаматдегідрогенази, що знаходиться в мітохондріях клітин усіх тканин. У результаті цього процесу утворює -кетоглутарова кислота, що бере участь у багатьох процесах обміну речовин.

Трансамінування (переамінування) амінокислот

Реакція перетворення амінокислот без утворення аміаку була відкрита в 1938 р. радянськими академіками А. Е. Браунштейном і И. Г. Крицманом, що розробили загальну теорію механізму цього ферментативного процесу.

Обов'язковою умовою трансамінування є участь дикарбонових амінокислот (глутамінової і аспарагінової), що у виді відповідних їм кетокислот - -кетоглутарової і щавелевооцтової можуть взаємодіяти з всіма амінокислотами, за винятком лізину, треоніну й аргініну.

При переамінуванні відбувається безпосередній перенос аміногрупи з амінокислоти на кетокислоту, а кетогрупи - з кетокислоти на амінокислоту без звільнення при цьому аміаку.

Цей процес протікає в кілька етапів. У загальному виді реакція виглядає так:

Реакцію каталізують ферменти, що відносяться до класу трансфераз, їх простетичною групою є фосфорпіридоксаль - фосфорний ефір вітаміну В₆.

Процес переамінування широко розповсюджений у живій природі. Його особливість - легка оборотність.

Реакції переамінування відіграють велику роль в обміні речовин. Від них залежать такі найважливіші процеси, як біосинтез багатьох замінних амінокислот з відповідних їм кетокислот, розпад амінокислот, об'єднання шляхів вуглеводного й амінокислотного обміну, коли з продуктів розпаду глюкози, наприклад піровиноградної кислоти, може утворитися амінокислота аланін, і навпаки.

Відбудовне амінування. Цей процес протилежний дезамінуванню. Він забезпечує зв'язування аміаку кетокислотами з утворенням відповідних амінокислот.

Відбудовне амінування каталізується добре функціонуючою ферментною системою, що забезпечує амінування -кетоглутарової або щавелевооцтової кислоти з утворенням глутамінової або аспарагінової кислоти.

При знешкодженні аміаку неорганічними й органічними кислотами відбувається утворення амонійних солей. Цей процес здійснюється в нирках. Амонійні солі, що утворилися, виводяться з організму із сечею і потім.