Тести для контролю знань і самопідготовки



а) неорганичні каталізатори клітин



б) органични сполуки, які можуть збуджувати нові реакції



в) інгібітори хімічних реакцій



г) біологічні каталізатори білкової природи



а) здатні реагувати активно



б) такі, що мають вільні валентності



в) такі, що мають певний запас потенціальної енергії



г) такі, що мають на зовнішній орбіті вільні електрони



а) енергія, необхідна для переводу всіх молекул моля сполуки в активний стан за даної температури



б) енергія, необхідна для розриву (синтезу) хімічних зв'язків у молекулах, що взаємодіють



в) енергія, необхідна для активації однієї з молекул, що взаємодіють



г) енергія, необхідна для взаємодії електронейтральних молекул



а) мінімальна енергія, необхідна для активації молекул, що взаємодіють



б) запас енергії, достатній для подолання сил відштовхування між реагуючими молекулами



в) енергія, необхідна для запуску біоенергетичної реакції



г) енергія, нижча за енергію потенціальної взаємодії молекул, що реагують



а) збільшенням кількості вільних зарядів у молекул, що взаємодіють



б) підвищенням енергетичного бар’єру реакції



в) утворенням проміжних субстрат-ферментних комплексів



г) збільшенням числа активованих молекул, які стають реакційно-здатними на більш низькому енергетичному рівні



а) ліпопротеінами



б) білками-протеінами



в) глікопротеінами



г) нуклеопротеінами



а) понад 20



б) близько 100



в) понад 200



г) понад 1000



а) прості ферменти складаються з поліпептидних ланцюгів і внаслідок гідролізу розпадаються лише на АК, а складні , крім АК, містять небілковий компонент



б) прості ферменти є простими білками, а складні - складними



в) прості ферменти є термостабільними, а складні - термолабільними



г) прості ферменти містять АК і НК, а складні - також простетичні інші групи



а) вітамін



б) білкова частина складних ферментів



в) гормони



г) кофактори ферментів



а) небілкова частина ферменту, яка легко дисоціює із комплексом з апоферментом



б) вітаміни



в) білкова частина ферменту;



г) небілкова частина ферменту, що міцно зв’язана з білком - носієм



а) підсилює каталітичну активність небілкової частини і визначає специфічність дії ферменту



б) визначає специфічність ферменту



в) бере участь в акті каталізу і стабілізує кофермент



г) відповідає за зв’зок між коферментом і субстратом



а) апофермент і кофермент



б) кофермент



в) апофермент (білкова частина)



г) рівною мірою апофермент і кофермент



а) активні групи АК- залишків активного центра



б) площадка, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату



в) ділянка активного центра, яка безпосередньо вступає в хімічну взаємодію з субстратом



г) ділянка коферменту, яка забезпечує взаємодію ферменту з субстратом



а) ділянка апоферменту, яка вступає в хімічну реакцію з субстратом



б) площадка, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату і формування його комплексу з субстратом



в) функціонально активні групи АК, які зв’язуються апоферментом



г) ділянка апоферменту, що взаємодіє з коферментом



а) стабілізують апофермент



б) беруть участь в акті каталізу



в) відповідають за специфічність ферменту і за зв’язок між апоферментом і субстратом



г) беруть участь в акті каталізу, забезпечуючи контакт між ферментативним білком і субстратом і стабілізуючи апофермент



а) пепсин, ліпаза, амілаза



б) уреаза



в) аргіназа



г) трипсин, хімотрипсин



а) ділянка молекули ферменту, що зв’язує апофермент з гормонами, медіаторами



б) ділянка зв’язування ферменту з ефекторами, молекули яких відрізняються від субстрату



в) ділянка зв’язування ферменту з низькомолекулярними сполуками , молекули яких подібні до субстрату



г) ділянка ферменту, що зв’язує апофермент і кофермент



а) різні форми одного ферменту, які каталізують одну й ту ж реакцію, різняться за фізіко - хімічними властивостями



б) дві форми ферменту, які каталізують одну й ту ж реакцію, різняться за деякими властивостями



в) сукупність форм ферментів, які різняться складовими субодиницями



г) генетично різні субодиниці в складі мультимера



а) група однакових ферментів, що каталізують послідовності каскадного перетворення будь-якого субстрату



б) група ферментів, локалізованих в одних і тих же субклітинних структурах



в) група різних ферментів, які забезпечують повне перетворення однієї речовини в каскадній реакції



г) складний фермент четвертинної структури



а) мінеральні та органічні кислоти, іони одновалентних металів



б) SH – вмисні сполуки, іони важких металів



в) оптимальна температура, буферні розчини, іони одновалентних (іноді двовалентних) металів



г) іони двовалентних (іноді одновалентних) металів, соляна кислота, жовчні кислоти, SH – вмисні сполуки



а) 28-32°С



б) 37-43°С



в) 45-50°С



г) 50-60°С



а) повністю руйнується (денатурується)



б) частково денатуруються з подальшою інактивацією



в) не руйнуються, але майже повністю втрачають активність



г) не денатуруються, але повністю втрачають активність



а) рН 4,5-5,0



б) рН 6,8-7,0



в) рН 6,8-7,8



г) рН 7,0-8,5



а) рН 4,5-5,0



б) рН 6,8-7,0



в) рН 7,5-8,5



г) рН 1,5-2,5



а) для пепсину



б) для амілази



в) для гастриксину



г) для ліпазишлункового соку



а) унікальною структурою апоферменту



б) унікальною структурою коферменту



в) конфірмаційною і електростатичною компліментарністю між субстратом і ферментом (активним центром)



г) конфірмаційною і електростатичною компліментарністю між коферментом та апоферментом у процесі каталізу.



а) здатність каталізувати перетворення лише одного субстрату



б) здатність каталізувати розрив одного певного зв’язку



в) здатність каталізувати перетворення однієї певної групи субстратів, схожих за структурою кофермента



г) здатність каталізувати перетворення всіх субстратів



а) здатність каталізувати перетворення однієї певної групи субстратів



б) здатність каталізувати перетворення лише одного субстрату



в) здатність каталізувати перетворення групи близьких за властивостями субстратів з певним типом зв’язків



г) здатність каталізувати перетворення загальної групи стерео-ізомерів



а) здатність каталізувати перетворення цис- або транс стереоізомерів



б) здатність каталізувати перетворення D - або L -стереоізомерів



в) здатність каталізувати перетворення лише одного стереоізомера



г) здатність каталізувати перетворення сполук D -ряду



а) амілаза, ліпаза



б) аргіназа, уреаза



в) трипсин, пепсин



г) фосфорилаза, фосфотаза



а) сполуки, що зв’язуються з активним центром ферменту і мають структуру, схожу на структуру субстрату



б) речовини , що блокують активний центр ферменту



в) речовини, що інактивують фермент шляхом його денатурації



г) солі важких металів, мінеральні та органічні кислоти



а) конкуренцією між субстратом та ферментом



б) конкуренцією між ферментом та інгібітором



в) конкуренцією між субстратом та інгібітором за вплив на фермент



г) конкуренцією між коферментом і субстратом за зв’язок з апоферментом



а) утворення додаткових ковалентних зв’язків між апо- і коферментом



б) утворення проміжного фермент - субстрактного (ES) комплексу



в) участь макроенергетичних сполук (АТФ тощо) у ферментативному каталізі



г) зменшення площі контактної ділянки



а) зниження енергії активації реакції, що каталізується



б) підвищення енергії активації молекул речовин , що взаємодіють



в) забезпечення ферментативних реакцій енергію АТФ



г) швидке досягнення термодінамічної рівноваги між ферментом і субстратом



а) речовини, що перешкоджають утворенню зв’язку між субстратом і ферментом



б) речовини, що викликають часткове або повне гальмування реакцій, які каталізують ферментами



в) фактори, що повністю гальмують ферментативні реакції



г) речовини, що викликають денатурацію ферментів



а) ізомерізації сполук



б) розщеплення полімерів



в) синтезу стереоізомерів



г) взаємоперетворень ізомерів за участю АТФ



а) переносу угруповань, радикалів тощо



б) окисні



в) окисно-відновні



г) ізомерізації



а) переносу угруповань радикалів тощо з однієї сполуки на іншу



б) гідрорлізу



в) ізомеризаціі



г) розриву зв’язків між активними угрупованнями субстрату



а) дегідратації субстратів



б) негідролітичного розщеплення субстрату



в) розпаду сполук за рахунок енергії АТФ



г) розпаду сполук за участю води



а) гідролітичного розщеплення з утворенням подвійних зв’язків



б) ізомерізації



в) окислення



г) негідролітичного розриву зв’язків С-С, С-N, N-P тощо з утворенням подвійних зв’язків або поєднання за подвійними зв’язками



а) трансамінази



б) ізомерази



в) гідролази



г) оксидоредуктази



а) в окисно-відновних



б) в аеробному окисленні вуглеводів



в) у негідролітичному розщепленні з утворенням подвійних зв’язків



г) в ізомеризації речовин



а) карбоангідраза, тирозиназа, аскорбатоксидаза



б) каталаза, альдолаза, АТФ-аза, колагеназа



в) каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза



г) дегідрогеназа, дипептидаза, ліпаза, фосфатаза



а) КоА



б) ФАД



в) НАД



г) ТПФ



а) А, Д, К, Е



б) С, Д, В₁₂



в) В_1, В_2, В_5, В_6, біотин



г) нікотинамід, С, Е