2.4. Будова й структурна організація білкової молекули Поліпептидна будова білків

Амінокислоти приєднані одна до одної ковалентним амідним зв'язком, що виникає при взаємодії -карбоксильної групи однієї амінокислоти з -аміногрупою іншої амінокислоти. При цьому виділяється вода. Продукти такої реакції називаються пептидами, а сам зв'язок між амінокислотами отримав назву пептидного.

У пептидів на одному кінці - вільна аміногрупа, а на іншому - карбоксильна. До цих груп можуть приєднуватися нові амінокислоти, завдяки чому відбувається нарощування пептидного ланцюга.

За числом амінокислотних залишків розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептиди і т.п. Пептиди, що містять від двох до десяти залишків, називаються олігопептидами. Пептиди, що складаються більш ніж з десяти залишків амінокислот, відносяться до поліпептидів.

Початком поліпептидного ланцюга прийнято вважати амінокислоту з вільною  -аміногрупою (N - кінцева амінокислота), кінцем - амінокислоту з вільною карбоксильною групою (С - кінцева амінокислота). Найменування пептидів складається з назви першої амінокислоти з типовим для ацилів закінченням -іл, назв наступних амінокислот (також із закінченням -іл) і повної назви останньої амінокислоти (закінчення не змінюється). Наприклад, зображений нижче тетрапептид називається гліцил-аргініл-глутаміл-аланін, або скорочено Глі-Арг-Глу-Ала.

Типи хімічних зв'язків у білковій молекулі

У біомолекулах хімічні зв'язки можна розділити на ковалентні і нековалентні. До ковалентних відносяться пептидний і дисульфідний зв'язки. Важливу роль у підтримці просторової структури біологічних молекул грають більш слабкі, чим ковалентні, хімічні зв'язки (водневі, гідрофобні взаємодії, ван-дер-ваальсові сили, іонні зв'язки).

Водневі зв'язки. Цей тип зв'язку з'являється при електростатичній взаємодії атома гідрогену з частково позитивним зарядом і ковалентно зв'язаного атома оксигену (нітрогену) з негативним зарядом. Здатність до утворення водневих зв'язків яскраво виражена в сполуках, що містять групи -СО, -NH, -ОН, -COO-, -СОН. Молекули білків можуть мати водневі зв'язки різних типів.

У білковій молекулі водневі зв'язки можуть утворюватися між угрупованнями пептидних ланцюгів і бічних ланцюгів амінокислот. Водневі зв'язки бувають внутрімолекулярними і міжмолекулярними. Одиничний водневий зв'язок досить слабкий і неміцний, однак утворення навіть декількох таких зв'язків, що діють кооперативно, являє собою стабілізуючий фактор.

Гідрофобні взаємодії. Сполуки, що несуть заряди, а також здатні до утворення водневих зв'язків, є полярними, або гідрофільними (від грец. hydor - вода і phіlіa - любов). Внаслідок того, що електронегативний заряд карбогену близький до гідрогену, карбоген не здатний до утворення водневих зв'язків. Зв'язки С-Н неполярні, тому вуглеводневі ланцюги гідрофобні (від грец. hydor - вода і phobos - острах). Молекули води, прагнучи утворити між собою водневі зв'язки, виштовхують гідрофобні групи і молекули, змушуючи їх перетворюватися в асоціати. Цей процес йде мимовільно. Гідрофобні асоціати мають першорядне значення для "архітектури" біомембран, нуклеїнових кислот і білків. У білках гідрофобні взаємодії виникають унаслідок прагнення неполярних гідрофобних бічних ланцюгів ряду амінокислот (Вал, Ала, Лей, Іле, Фен, Тир, Три) уникати контакту з водою. Поліпептидний ланцюг при цьому звертається як би в клубок, усередині якого зближаються гідрофобні угруповання, а на поверхні розташовуються полярні групи, взаємодіючі з водою.

Ван-дер-ваальсові сили. За своєю природою ці зв'язки нагадують водневі, тому що виникають на основі кулонівських сил електростатичного притягання. Однак, якщо в утворенні водневих зв'язків беруть участь постійні диполі високополярних ковалентних зв'язків, то ван-дер-ваальсові сили виникають при індукованих, непостійних диполях слабко полярних ковалентних зв'язків, наприклад С-Н. Незважаючи на те, що ван-дер-ваальсові сили дуже слабкі, вони фактично обумовлюють асоціацію багатьох неполярних угруповань у біомолекулах.

Іонні зв'язки. Даний тип заснований на взаємному електростатичному притяганні протилежно заряджених іонів. Прикладом такої взаємодії служить зв'язок між негативно зарядженою карбоксильною групою СОО- і позитивно зарядженою протонованою аміногрупою NH₂+.

Найважливішою особливістю слабких хімічних зв'язків є те, що їхня енергія незначно перевищує кінетичну енергію теплового руху (2,5 кДж/моль). Цього невеликого перевищення виявляється досить, щоб виникли слабкі взаємодії як усередині, так і між біомолекулами. Такі неміцні вторинні хімічні зв'язки дуже лабильні, що обумовлює їхнє швидке виникнення і розпад.