
Температура среды
Наличие активатора в среде
РН среды*
Атмосферное давление
Наличие аллостерического ингибитора в среде
Амилаза слюны способна последовательно разрушать α-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:
Стереохимический
Абсолютный
Абсолютный групповой
Относительный групповой*
Классический
Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:
Обратимость реакции
Химическая структура фермента
Тип специфичности фермента
Тип катализируемой реакции*
Химическая структура субстрата
Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:
Простетическая группа
Кофактор
Кофермент
Апофермент
Холофермент*
Укажите тип специфичности действия фумаразы цикла Кребса, катализирующей образование L-малата из транс-фумаровой кислоты:
Абсолютная
Относительная групповая
Абсолютная групповая
Стереохимическая *
Классическая
Укажите класс фермента, способного катализировать обратимое превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:
Оксидоредуктазы
Гидролазы
Трансферазы
Лиазы
Изомеразы*
Укажите качественную реакцию, позволяющую доказать наличие продукта действия амилазы слюны в исследуемой пробе:
Биуретовая реакция
Йодная проба*
Проба Троммера
Дифениламиновая проба
Реакция с нитропруссидом натрия
Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:
Относительная стереохимическая специфичность
Абсолютная специфичность*
Относительная групповая специфичность
Стереохимическая специфичность
Классическая специфичность
Константа Михаэлиса для фермента, катализирующего необратимую реакцию, определяет:
Степень сродства апофермента к коферменту
Степень сродства фермента к субстрату*
Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору
Среднюю скорость ферментативной реакции
Максимальную скорость ферментативной реакции
Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:
Повышения концентрации фермента
Введения в реакционную среду катиона металла
Повышения концентрации субстрата*
Введения в реакционную среду аллостерического активатора
Удаления из реакционной среды продукта реакции
Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":
Уровень организации молекулы фермента
Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре*
Специфичность действия фермента
Оптические свойства фермента
Биологическую функцию фермента
При лечении острого панкреатита используют препарат трасилол. Укажите фермент ЖКТ, активность которого ингибируется этим препаратом:
Трипсин*
Амилаза панкреатическая
Липаза панкреатическая
Энтерокиназа
Дипептидилпептидаза
Назовите фермент, для которого малоновая кислота является конкурентным ингибитором:
Лактатдегидрогеназа
Пируватдегидрогеназа
Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа
Сукцинатдегидрогеназа*
Изоцитратдегидрогеназа
Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:
Конкурентное
Неконкурентное
Бесконкурентное
Стереохимическое
Ретроингибирование*
Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии конкурентного ингибитора:
Максимальная скорость ферментативной реакции
Константа Михаэлиса *
Оптимум температуры действия
Оптимум рН действия
Концентрация фермента
Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника:
Ретроингибирование
Химическая модификация
Аутокатализ*
Фосфорилирование
Дефосфорилирование
Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии неконкурентного ингибитора:
Максимальная скорость ферментативной реакции*
Константа Михаэлиса
Оптимум температуры действия
Оптимум рН действия
Концентрация фермента
Укажите единицу активности фермента, которая определяется количеством фермента, превращающим 1 моль субстрата за 1 секунду в оптимальных условиях:
Катал*
Стандартная международная единица
Условная единица
Число оборотов
Молярная активность
Укажите специальное название фермента, ковалентно присоединенного к полимерному носителю:
Аллостерический
Регуляторный
Ключевой
Иммобилизованный*
Цитоплазматический
Укажите фермент, активность которого измеряют в плазме крови пациентов с патологиями костной ткани:
Пепсин
Трипсин
Амилаза
Кислая фосфатаза
Щелочная фосфатаза*
Укажите патологию, при которой значение активности амилазы мочи возрастает в десять и более раз:
Вирусный гепатит
Острый панкреатит*
Хронический холецистит
Инфаркт миокарда
Сахарный диабет
Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:
Стереохимическим
Абсолютным*
Абсолютным групповым
Относительным групповым
Классическим
Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы*
Лиазы
Изомеразы
Укажите тип специфичности гексокиназы (катализирует фосфорилирование глюкозы, либо фруктозы):
Абсолютная
Относительная групповая*
Абсолютная групповая
Стереохимическая
Классическая
Укажите ингибитор амилазы слюны:
Хлорид натрия
Сульфат аммония
Сульфат меди*
Хлорид магния
Глюконат кальция
Укажите активатор амилазы слюны:
Хлорид натрия*
Сульфат аммония
Сульфат меди
Хлорид магния
Глюконат кальция
Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:
Г. Кребс
Ф. Липман
К. Функ
М. Ментен*
Ф. Крик
Значение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса математически не зависит от:
Концентрации субстрата
Времени течения реакции*
Концентрации фермента
Концентрации фермент-субстратного комплекса
Степени сродства фермента к субстрату
Инсектициды оказывают токсический эффект на организм человека, блокируя активность одного из важных ферментов нервной ткани. Назовите его:
Цитохромоксидаза
АТФ-синтетаза
Ацетилхолинэстераза*
Пируваткиназа
Лактатдегидрогеназа
Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:
Пировиноградная кислота
Янтарная кислота*
Яблочная кислота
Молочная кислота
α-Кетоглутаровая кислота
Укажите тип реакции, благодаря которому происходит активация фермента гликогенфосфорилазы: