Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Студентам 1 субмодуль.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
95.81 Кб
Скачать
  1. Температура среды

  2. Наличие активатора в среде

  3. РН среды*

  4. Атмосферное давление

  5. Наличие аллостерического ингибитора в среде

  1. Амилаза слюны способна последовательно разрушать α-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:

  1. Стереохимический

  2. Абсолютный

  3. Абсолютный групповой

  4. Относительный групповой*

  5. Классический

  1. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:

  1. Обратимость реакции

  2. Химическая структура фермента

  3. Тип специфичности фермента

  4. Тип катализируемой реакции*

  5. Химическая структура субстрата

  1. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

  1. Простетическая группа

  2. Кофактор

  3. Кофермент

  4. Апофермент

  5. Холофермент*

  1. Укажите тип специфичности действия фумаразы цикла Кребса, катализирующей образование L-малата из транс-фумаровой кислоты:

  1. Абсолютная

  2. Относительная групповая

  3. Абсолютная групповая

  4. Стереохимическая *

  5. Классическая

  1. Укажите класс фермента, способного катализировать обратимое превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:

  1. Оксидоредуктазы

  2. Гидролазы

  3. Трансферазы

  4. Лиазы

  5. Изомеразы*

  1. Укажите качественную реакцию, позволяющую доказать наличие продукта действия амилазы слюны в исследуемой пробе:

  1. Биуретовая реакция

  2. Йодная проба*

  3. Проба Троммера

  4. Дифениламиновая проба

  5. Реакция с нитропруссидом натрия

  1. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:

  1. Относительная стереохимическая специфичность

  2. Абсолютная специфичность*

  3. Относительная групповая специфичность

  4. Стереохимическая специфичность

  5. Классическая специфичность

  1. Константа Михаэлиса для фермента, катализирующего необратимую реакцию, определяет:

  1. Степень сродства апофермента к коферменту

  2. Степень сродства фермента к субстрату*

  3. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

  4. Среднюю скорость ферментативной реакции

  5. Максимальную скорость ферментативной реакции

  1. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

  1. Повышения концентрации фермента

  2. Введения в реакционную среду катиона металла

  3. Повышения концентрации субстрата*

  4. Введения в реакционную среду аллостерического активатора

  5. Удаления из реакционной среды продукта реакции

  1. Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":

  1. Уровень организации молекулы фермента

  2. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре*

  3. Специфичность действия фермента

  4. Оптические свойства фермента

  5. Биологическую функцию фермента

  1. При лечении острого панкреатита используют препарат трасилол. Укажите фермент ЖКТ, активность которого ингибируется этим препаратом:

  1. Трипсин*

  2. Амилаза панкреатическая

  3. Липаза панкреатическая

  4. Энтерокиназа

  5. Дипептидилпептидаза

  1. Назовите фермент, для которого малоновая кислота является конкурентным ингибитором:

  1. Лактатдегидрогеназа

  2. Пируватдегидрогеназа

  3. Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа

  4. Сукцинатдегидрогеназа*

  5. Изоцитратдегидрогеназа

  1. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:

  1. Конкурентное

  2. Неконкурентное

  3. Бесконкурентное

  4. Стереохимическое

  5. Ретроингибирование*

  1. Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии конкурентного ингибитора:

  1. Максимальная скорость ферментативной реакции

  2. Константа Михаэлиса *

  3. Оптимум температуры действия

  4. Оптимум рН действия

  5. Концентрация фермента

  1. Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника:

  1. Ретроингибирование

  2. Химическая модификация

  3. Аутокатализ*

  4. Фосфорилирование

  5. Дефосфорилирование

  1. Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии неконкурентного ингибитора:

  1. Максимальная скорость ферментативной реакции*

  2. Константа Михаэлиса

  3. Оптимум температуры действия

  4. Оптимум рН действия

  5. Концентрация фермента

  1. Укажите единицу активности фермента, которая определяется количеством фермента, превращающим 1 моль субстрата за 1 секунду в оптимальных условиях:

  1. Катал*

  2. Стандартная международная единица

  3. Условная единица

  4. Число оборотов

  5. Молярная активность

  1. Укажите специальное название фермента, ковалентно присоединенного к полимерному носителю:

  1. Аллостерический

  2. Регуляторный

  3. Ключевой

  4. Иммобилизованный*

  5. Цитоплазматический

  1. Укажите фермент, активность которого измеряют в плазме крови пациентов с патологиями костной ткани:

  1. Пепсин

  2. Трипсин

  3. Амилаза

  4. Кислая фосфатаза

  5. Щелочная фосфатаза*

  1. Укажите патологию, при которой значение активности амилазы мочи возрастает в десять и более раз:

  1. Вирусный гепатит

  2. Острый панкреатит*

  3. Хронический холецистит

  4. Инфаркт миокарда

  5. Сахарный диабет

  1. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:

  1. Стереохимическим

  2. Абсолютным*

  3. Абсолютным групповым

  4. Относительным групповым

  5. Классическим

  1. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

  1. Оксидоредуктазы

  2. Трансферазы

  3. Гидролазы*

  4. Лиазы

  5. Изомеразы

  1. Укажите тип специфичности гексокиназы (катализирует фосфорилирование глюкозы, либо фруктозы):

  1. Абсолютная

  2. Относительная групповая*

  3. Абсолютная групповая

  4. Стереохимическая

  5. Классическая

  1. Укажите ингибитор амилазы слюны:

  1. Хлорид натрия

  2. Сульфат аммония

  3. Сульфат меди*

  4. Хлорид магния

  5. Глюконат кальция

  1. Укажите активатор амилазы слюны:

  1. Хлорид натрия*

  2. Сульфат аммония

  3. Сульфат меди

  4. Хлорид магния

  5. Глюконат кальция

  1. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

  1. Г. Кребс

  2. Ф. Липман

  3. К. Функ

  4. М. Ментен*

  5. Ф. Крик

  1. Значение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса математически не зависит от:

  1. Концентрации субстрата

  2. Времени течения реакции*

  3. Концентрации фермента

  4. Концентрации фермент-субстратного комплекса

  5. Степени сродства фермента к субстрату

  1. Инсектициды оказывают токсический эффект на организм человека, блокируя активность одного из важных ферментов нервной ткани. Назовите его:

  1. Цитохромоксидаза

  2. АТФ-синтетаза

  3. Ацетилхолинэстераза*

  4. Пируваткиназа

  5. Лактатдегидрогеназа

  1. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:

  1. Пировиноградная кислота

  2. Янтарная кислота*

  3. Яблочная кислота

  4. Молочная кислота

  5. α-Кетоглутаровая кислота

  1. Укажите тип реакции, благодаря которому происходит активация фермента гликогенфосфорилазы: