Денатурация

Под влиянием физического и химического воздействия могут нарушаться четвертичная, третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурацией.

Это свойство белков используется в медицинской и пищевой промышленности ( для приготовления медицинских препаратов, пищевых концентратов). Причины денатурации: нагревание или воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи, концентрированные растворы солей, тяжелые металлы, органические растворители и детергенты.

Функции белков

1. Энергетическая – при полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

2. Структурная – белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

3. Двигательная – эти белки участвуют во всех видах движения: мерцание ресничек, биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных.

4. Транспортная – некоторые химические элементы или биологически активные вещества присоединяются к белкам и переносятся к различным тканям и органам тела.

5. Ферментативная – некоторые белки являются катализаторами химических реакций.

6. Сигнальная – разветвленные цепи гликопротеинов, выступающие из клеточной мембраны, участвуют в распознавании отдельных факторов внешней среды и в реакции клеток на эти факторы.

7. Защитная – действие иммуноглобулинов, выработанных лейкоцитами.

8. Регуляторная – белки-гормоны.

9. Питательная – резервные белки, которые являются источниками питания для развития плода, белки яйца (яичный альбумин), белок молока (казеин).

10. Токсическая.

Ферменты

Ферменты – это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах. Они играют роль биологических катализаторов. Ферменты могут являться простыми белками или сложными. В сложных белках белковая часть называется апоферментом. Если связь с белковой частью нековалентная, то небелковая часть называется коферментом. Если связь с белковой молекулой ковалентная, то небелковая часть называется простетической группой.

В 90-х годах XIX века ученый Фишер предложил теорию ферментативного катализа «ключ-замок». Смысл теории заключался в том, что фермент и субстрат по своему строению соответствуют друг другу, как замок и ключ.

В 1959 году ученый Кошланд предложил теорию индуцированного соответствия. Согласно этой гипотезе связывание субстрата и фермента вызывает в ферменте небольшие изменения формы молекулы. В результате этого каталитические группы фермента ориентируются таким образом, что становится возможным образование конечного продукта.

Для понимания механизма действия ферментов важно знать теорию активного центра. Согласно этой теории в молекуле каждого фермента имеется один или более участков (активных центров), в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества субстрата. Вещества, на которые действуют ферменты, называют субстратами.

Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты. Активным центром выступает или функциональная группа, или отдельная аминокислота.

Ферментативный катализ происходит следующим образом:

• Субстрат приближается к ферменту и связывается с ним.

• Фермент деформирует субстрат.

• Фермент отрывает атомы от каждого субстрата, после чего субстраты соединяются; атомы также соединяются и покидают фермент.

• Фермент опять готов катализировать реакцию.

Ферментативные реакции подразделяются на анаболические и катаболические. Совокупность всех этих реакций в живом организме или в живой клетке составляют метаболизм.

Чтобы превратить данное исходное вещество через ряд промежуточных реакций в продукт, несколько ферментов действуют последовательно один за другим. Такая последовательность реакций называется метаболическим путем. В клетке работает одновременно несколько метаболических путей. Обычно один фермент катализирует одну реакцию.

Все ферменты являются глобулярными белками. Они увеличивают скорость реакции, но сами в этой реакции не расходуются.

Энергия, необходимая для того, чтобы заставить субстраты вступить в реакцию, называется энергией активации.

Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации, которая требуется для того, чтобы могла произойти реакция.

Схема ферментативной реакции.

Субстрат + фермент = фермент-субстратный комплекс = фермент + продукт

Активность фермента зависит от:

1. Кислотности среды.

2. Температуры.

3. Давления.

4. Присутствия кофакторов (малых органических или неорганических молекул).

У организмов, обитающих в крайних условиях существования, ферменты адаптируются. Например, некоторые цианобактерии, живущие на поверхности ледников, адаптировались к температурам, близким к температуре замерзания.